NanoWiki - Brukerbidrag [nb]

TOKS3001 - Medisinsk toksikologi

2013-05-20T12:46:17Z

Vegarot: /* Toxicokinetic Parameters */ pyntet.

{{Infobox
|Fakta vår 2009
|*Foreleser: Diverse
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 18.05.2009
*Fagbok: Casarett & Doull´s Toxicology: The Basic Science of Poisons, 6th edition. ISBN: 0071470514
}}

{{Infobox
|Semesteroppgave
|* Det er en obligatorisk semesteroppgave i faget.
}}

Forelesninger er to ganger i uka fra første uka i februar til siste uka i mars. I tillegg kommer en semesteroppgave (gruppearbeid). Eksamen baserer seg på forelesninger og utdelt materiale.

= Core Curriculum =
== Toxicokinetics ==

===Definitions===
''Xenobiotic'' (X.): A chemical that is not native in the body, or is present in much higher concentration than normal.

''Toxic effect'': A change in physiological conditions caused by an effect of xenobiotics on the cellular level creating a decrease in health or behavior.

''Toxicodynamics'': Mechanism of the toxic effect, reactivity, receptors and organ types.

''Toxicokinetics'': Uptake, transport and lingering time/concentration of X.

''Absorption'': Transport from the place of disposition to blood with a rate constant <math>k_a</math>.

''Bolus'': A dosage of X. administered directly into the plasma.

''Elimination'': Biotransformation, exhalation or excretion of X. X. does not need to be removed from the body, only made unavailable in its original form.

''First pass metabolism'': The metabolism of a X that occurs in liver during the first passage.

''Bioavailability (F)'': The fraction of a given dose D (X-parent compound) that reaches circulation in an unchanged form.

''Enteroheptic circulation'': Absorption from small intestine to blood --> liver --> conjugate --> bile --> small intestine --> hydrolyzed --> parent compound --> reasorbed into blood

''Distribution Equilibrium'': A state where consenstrations of a substanse in different organs are in equilibrium with each other.

===Introduction===
There are two main ways to model toxicokinetics: Compartmental models and physiological models. The compartmental models are described more in detail below, and involve modeling organ systems by simple relations without involving physiology, i.e. the rate constants used are acquired from measurements alone. The physiological model looks at theoretical, or physiological, models to predict rate constants of the organs in the body. This involves factors such as:
*Blood flow through organs
*Absorption of the small intestine
**Villi and microvilli in the intestine: These greatly increase the intestinal area, so absorption into the blood for selected X. is greatly enhanced here.
**Active and passive diffusion: Some substances can diffuse directly across tissues, but most require some form of transport proteins. The mechanisms of these proteins determine how effectively and selectively xenobiotics are absorbed.
**There is also metabolism in the intestine, by e.g. the cytochrome P450 3A4 (CYP3A4) enzyme which can activate many prodrugs.
**Drug export from cells via P-glycoprotein is a very important mechanism which greatly reduces the amount of many xenobiotics that are absorbed.
*The portal vein collects blood from the intestine and goes directly to the liver, where many substances are metabolized and their bioavailability is reduced. This is called first-pass metabolism, where the drugs are metabolized before reaching general systemic circulation.
*After being metabolized in the liver many xenobiotics are conjugated and marked for excretion into the bile. The bile is excreted in the small intestine, where the drugs can be un-conjugated and reabsorbed, passing into the liver again. This is called the entero-hepatic circulation, and keeps plasma concentration of xenobiotics low in general.
*Other special barriers, such as the blood-brain barrier and the placenta also greatly effect the distribution of xenobiotics.

===Compartmental models===
A model often used to model toxicokinetics is the compartmental model. In the compartmental model there is a central compartment representing the blood plasma and rapidly equilibrating tissues (e.g. liver and kidney), and side-compartments of more slowly equilibrating tissues. The simplest such model is the one-compartment model. Here there is only one compartment, which means all the modeled tissues are rapidly equilibrating. In this model a bolus will decay exponentially, i.e. measuring the logarithm of the plasma concentration over time gives a linear plot. Conversely, if experimental data holds with this description, it can be modeled by the one-compartment model. The decay is elimination, and elimination happens from the central compartment.

=== Rate constants and elimination ===
There are several rate constants involved in toxicokinetics. There are elimination and absorption rate constant, <math>k_e</math> and <math>k_a</math>, which describes elimination from and absorption into the central compartment (see below) if the dose is administered e.g. orally. In multi-compartment models there are also distribution and redistribution constants, e.g. <math>k_{12}</math> and <math>k_{21}</math>, which describes rates between the compartments.

An example of a rate constant is the excretion rate constant through the kidney, <math>k_r</math>. In the kidney, glomerular filtration has a certain rate, tubular excretion another, and and reabsorption into the tubules a third. Thus, the excretion from the kidneys is given by <math>k_r=k_{f}+k_{ts}-k_{tr}</math>, where <math>f</math> - feces, <math>ts </math>- tubular secretion and <math>tr</math>- tubular reabsorption. Similar models can be made for other organs, both absorbative and eliminative.

The elimination rates can follow different rate laws. Generally, in a one-compartment model, there is a first-order rate law, e.g. <math>-\frac{d C(t)}{dt}=k_e * C(t)</math>. Other rate laws hold if e.g. the elimination system is saturated, then <math>-\frac{d C(t)}{dt}=const.</math>.

Integrating the formula above gives

<math>C(t)=C_0 e^{-k_{el} t}</math>,

and further manipulation gives e.g. the half-life of X. in the blood to be <math>t_{1/2}=\frac{ln 2}{k_e}</math>.

Often the concentration is plotted on a semilogarithmic plot versus time. If this yields a straight line, we have a one-compartment model. <math>k_e</math> can be predicted from the slope, and <math>C_0</math> by extrapolation.

If the semilogarithmic plot of plasma concentration of X. versus time does not yield a straight line, higher compartmental models must be used. In the higher-compartment model the tissues connected to the plasma equilibrate more slowly with the plasma, so the plasma concentration falls off more rapidly in the beginning, in what is called the ''distribution phases'', before the concentration profile again is as for the one-compartment model above. If there are two phases, one distribution phase and one linear phase (the eliminiation phase), we have a two-compartment model, which usually can be modeled by:

<math>C(t)=A e^{-\alpha t}+B e^{-\beta t}</math>,

where <math>\beta</math> corresponds to <math>k_{e}</math> above, and can be treated the same way.

If C is measured for e.g. an orally distributed drug there is also an absorption phase where the concentration increases over a certain time.

=== Toxicokinetic Parameters ===
There are several parameters that can be used to describe the models in more experiment-friendly terms. At the heart is C(t), the plasma concentration of X. at a given time. X is the total amount of X. in the body. The parameter V, called the volume of distribution, which relates X and C. V tells how large a volume is needed to distribute the total amount of the xenobiotic (X), so the concentration of X. in V is the same as in the blood (C). Mathematically, this gives <math>V=\frac{X}{C}</math>.

D is the administered dosage. AUC is the area under the concentration/time curve from 0 to infinity. The bioavailability of X. is given as <math>F=\frac{AUC_{a}}{AUC_{i.v.}}</math>, which gives the fraction in plasma when administered e.g. orally compared to intra venously. This gives another relation: <math>V=\frac{D \times F}{k_{el} \times AUC}</math> for a non-i.v. delivered drug. The denominator term is the plasma concentration. For a one-compartment model this can often be approxomated as <math>V=\frac{D \times F}{C_0}</math>, or <math>V=\frac{X}{C}</math> as above for an i.v. delivered dosage (D=X).

Clearance (Cl) is a term the that describes the volume of plasma that is cleared of X. per unit time, and can be given as the sum of clearances from each of the eliminating organs (<math>Cl_{total}=Cl_{renal}+Cl_{hepatic}+...</math>). The total body clearance is given by <math>Cl=\frac{D_{i.v.}}{AUC}</math>, which gives units of volume/time. Using the relations from above this can be seen to be equivalent to <math>Cl_t=V \times k_{el}</math> for a one-compartment model.

If more than one dose is given, the dosage interval is given by <math>\tau</math>. Giving a dose either continuously, or with a certain interval, allows one to reach a steady state concentration, where there is a balance between absorption and elimination. By definition, this is equal to <math>5 \times C\left(t_{1/2}\right)</math>. Equivalent equations for this is:
*<math>C_{ss}=\frac{F\times D}{Cl_t \times \tau}=\frac{F\times D}{k_e\times V \times \tau}</math>

If the steady state is reached by a dosage D every <math>\tau</math>, there is naturally an oscillation of steady state values, given by <math>\frac{C_{ss}^{max}}{C_{ss}^{min}}=e^{k_e \tau}</math>. By replacing the bioavailable dosage per time <math>\left(\frac{F \times D}{\tau}\right)</math> with an constant infusion rate <math>k_0</math> on obtains <math> C_{ss}=\frac{k_0}{Cl_t}</math>. Often it is desirable to reach steady state concentration as quickly as possible. In this case a bolus dose that immediately gives <math>C_{ss}</math> in the plasma. This dose is then given by <math>D_{bolus}=C_{ss}\times V</math>.

==Metabolism of xenobiotics==
The biotransformation and metabolism of xenobiotics is of great importance in maintaining homeostasis. Some enzymes are very important for these metabolic reactions. There are several types of enzymes, responsible for oxidation, reduction, hydrolysis and conjugation of xenobiotics. These reaction are divided into two phases: Phase I and phase II.

===Phase I reactions===

Phase I reactions are the primary biotransformation of xenobiotics. This includes oxidation, hydrolysis or reduction, and generally introduces or reveals a functional group that increases the hydrophilicity of the xenobiotic a small amount. One very important oxidase is the cytochrome P-450 (CYP) family which are found in most lifeforms. CYP is a heme-containing enzyme family involved in electron transport. The most common reaction is oxidation of an organic substrate by using molecular oxygen as an electron acceptor, i.e. <math>RH + O_2 + 2H^+ + 2e^- \rightarrow ROH + H_2 O</math>. During the oxidation of certain compounds such as aliphatic alkenes and aromatic hydrocarbonds by CYP highly reactive species called epoxides can be formed. This is called activation of the xenobiotic, in which the metabolite form of the xenobiotic is more reactive than the original form. Epoxides can bind to DNA and are possibly mutagenic or carcinogenic. Therefore, in virtually all cells there are CYP-dependent oxidations there is enzyme called ''epoxide hydrolase'' which reacts the epoxide group with water to produce diols. CYP enzymes are especially prevalent in the liver, and play a vital role in regulating the toxicity of a number of compounds that pass trough the liver. Important members of the CYP family are CYP3A4, which metabolises a great variety of compounds, and is present at high concentrations in the liver, CYP1A2 and CYP2D6, which metabolise a many different drugs, among them caffeine. CYP2E1 is less prevalent enzyme, but important since it metabolises small polar molecules such as ethanol.

=== Phase II reactions ===
Conjugation with various groups, such as acetylation, methylation, sulfonation, conjugation with glutathion and glucuronidation are the phase II reactions. In general (with the exception of acetylation and methylation) these cause a large increase in hydrophilicity of the conjugate, which allows the xenobiotic to be easily eliminated. These reactions generally proceed much quicker than the phase I reactions, and can either follow a phase I reaction or proceed directly.

Glucuronidation is a major pathway of biotransformation of xenobiotics in humans. In glucoronidation the xenobiotic is conjugated with the cofactor uride diphosphate-glucuronic acid, creating a highly water soluble molecule, which can be excreted in urine or bile, depending on the total size of the molecule. This reaction is catalyzed by UDP-glucuronosyltransferase, and requires a hydroxyl, carboxyl or thiol group (roughly), so this will often follow a phase I reaction that provides such groups. Other important pathways are glutathione conjugation (catalyzed by glutathione -S-transferase) and GSH (glycine-cysteine-glutamic acid) conjugation.

''GAH, kan noen som faktisk var på denne forelesningen skrive noe her, notatene hans er forferdelige!''

== Risk assessment ==
In addition to the knowledge about toxicokinetics and toxicodynamics, there is a whole greater field of risk assessment to see if a given xenobiotic represents a threat in certain situation. There are two main ways to determine toxicity in general, the epidemiological and toxilogical methods. Epidemology is the study of toxicity of substances in man. The disadvantage of this method is that it only can be performed post-exposure. Toxicology is the study of substances working in cells and animals. This can be done pre-exposure, but requires extrapolations to be applicable to humans.

The general system for risk assessment is as follows:
*Hazard identification
*Expose assessment to determine total daily exposure (TDE)
*Effect assessment of the TDE
*Risk characterization and action

===Hazard identification===
Questions asked: 1. Can people be exposed? This is answered by checking individual habitats, work places, etc to see if there is any exposure risk at all. If yes, the next question is: Can toxic effects occur? This is answered by knowledge of toxicity, structure, like compounds, etc. If the answer is yes, one proceeds to exposure assessment.

===Exposure assessment===
There are standardized rules for TDE depending on form of exposure. Formulas for this can be:
*<math>\text{TDE}_{environment}=\text{inhale} + \text{eat}=\frac{C_{air}[mg/m^3]\times V_{inhale} [20m^3/day]}{W_{body} [70 kg]} + \sum_{i=1}^n \frac{intake/day [kg] \times C_i [mg/kg]}{W}</math>
*<math>\text{TDE}_{work}=\text{inhale} + \text{skin}=\frac{C_{air}[mg/m^3]\times V_{inhale} [0.8m^3/hour]\times WT[8h]}{W_{body} [70 kg]} + \frac{A_{skin}[2000cm^2]\times Th_{matrix}[0.01cm]\times C_{subst. in matrix}[mg/cm^3]\times n}{W}, n=1...10</math>

===Effect assessment===
Firstly, more detailed toxicology data is acquired. For substances that are produced more than one ton per year this data is required, for lesser substances it might not be available. Many tests can be done to acquire this type of data:
*Acute toxicity -> dose vs. percentage of test animals dead.
**Dead animals get a full pathology, with target organ and type of toxicity present.
**The dosage is a single dosage, then wait 14 days and monitor behavior, GI trouble, cramps, etc.
**<math>\text{LD}_{50}</math>is the dose at which 50% of the animals die within 14 days, this is an important number.
*Irritation/sensitization, often done one guinea pigs or rabbits.
*No observed adverse effect limits (NOAELs) are calculated from 28 days repeated administration.
*In vitro testing of cell, genetic testing (Ames test), chromosomal tests and toxicokinetics.
*If the substance has a distribution of more than 1000 tons per year, the studies are larger, including fertility and long term effects.

===Risk characterization===
After the exposure and effects have been characterized, the total risk is assessed. This includes:
*Relevance and quality of previous testing
**Choice of animal, are the results applicable to humans?
**Is the toxicokinetic data of sufficient quality?
*Extrapolation of the acquired data
**Total daily exposure (TDE) compared to acceptable daily input (ADI) over a lifetime
**Calculated by <math>\text{ADI}=\frac{\text{NOAEL}}{\text{Uncertainty factors (UF)}}</math>, where UF is 10 for animal to man and man to man (!). If lowest adverse effect limit (LOAEL) is used instead, another factor of ten is added.
**Certain factor can modify the equation, e.g. if the metabolism of the specific xenobiotic is identical in the animal and human.

If the results give that <math>\text{TDE}\geq \text{ADI}</math>, action is taken to reduce the TDE.

An example of the importance of the quality of data is well known in the case of thalomide, which was tested, but tested on the wrong animals so the extrapolations where not valid. Another example is for <math>\beta</math>-naphthylamine, a drug that caused many cases of urinary bladder infection. In the liver this substance is not particularly harmful, and is oxidised by a CYP enzyme, producing and active and carcinogen form of the drug. But in the liver it is immediately conjugated with glucuronic acid, which makes it soluble and allows it to be secreted into the urine, and does not bind to DNA. In rats and mice this is the end result, and the substance is excreted and no adverse effects are observed. Dogs, on the other hand, contain <math>\beta</math>-glucuronidase, an enzyme in the bladder that hydrolyses the bond to glucuronic acid, redeeming the active and carcinogenic form of the drug. Since there are no UDP glucuronosyltransferase enzymes in the bladder, the drug stays in this activated form and binds to DNA, causing urinary bladder cancer. Initially, this drug was only tested on rats and mice and other animals that do not have <math>\beta</math>-glucuronidase in the bladder, this was not discovered. Humans do have this enzyme, which lead to many cases of urinary bladder cancer due to the use of the "wrong" test animals.

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TOKS3001 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/v09/?emnekode=TOKS3001-1 Timeplan Vår09]

[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 8. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TFY4265 - Biofysiske mikroteknikker

2012-11-29T14:18:43Z

Vegarot:

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Magnus Borstad Lilledahl
*Stud-ass: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %), annet arbeide kan dra opp karakteren *Eksamensdato: 19.12.12
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|* Laboratorieøvinger i foreleste teknikker
}}

Innføring i teknikker for preparering, manipulering og avbildning av biologiske makromolekyler og celler. Anbefalt emne i 7. semester for retning bionano.

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TFY4265 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TFY4265-1 Timeplan Høst 09]

[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 7. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-11-08T16:18:00Z

Vegarot: /* Light scattering */ LaTeX fix

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT \left(\frac{1}{M_2}+A_2 c_2\right)</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>\left[\frac{ml\cdot mol}{g^2}\right]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=\lim_{c \to 0} \lim_{\dot{\gamma} \to 0} \left(\frac{\eta_{sp}}{c}\right)=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K \lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\left(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}\sin^2(\theta/2)\right)\left(\frac{1}{M}+2 A_2 c\right)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>\sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}\left(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2}\right)</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-11-08T15:02:58Z

Vegarot: /* Viscosity */ LaTeX fix

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT \left(\frac{1}{M_2}+A_2 c_2\right)</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>\left[\frac{ml\cdot mol}{g^2}\right]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=\lim_{c \to 0} \lim_{\dot{\gamma} \to 0} \left(\frac{\eta_{sp}}{c}\right)=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K \lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}sin^2(\theta/2))(\frac{1}{M}+2 A_2 c)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}\left(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2}\right)</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-11-08T15:02:10Z

Vegarot: /* Viscosity */ LaTeX fix.

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT \left(\frac{1}{M_2}+A_2 c_2\right)</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>\left[\frac{ml\cdot mol}{g^2}\right]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=lim_{c \to 0} lim_{\dot{\gamma} \to 0} \left(\frac{\eta_{sp}}{c}\right)=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}sin^2(\theta/2))(\frac{1}{M}+2 A_2 c)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}\left(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2}\right)</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-11-08T14:36:26Z

Vegarot: /* Osmosis */ parentesfix.

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT \left(\frac{1}{M_2}+A_2 c_2\right)</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>\left[\frac{ml\cdot mol}{g^2}\right]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=lim_{c \to 0} lim_{\dot{\gamma} \to 0} (\frac{\eta_{sp}}{c})=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}sin^2(\theta/2))(\frac{1}{M}+2 A_2 c)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}\left(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2}\right)</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-11-08T14:30:59Z

Vegarot: /* Osmosis */ glemt parentes satt inn.

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT \left(\frac{1}{M_2}+A_2 c_2\right)</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>[\frac{ml\cdot mol}{g^2}]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=lim_{c \to 0} lim_{\dot{\gamma} \to 0} (\frac{\eta_{sp}}{c})=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}sin^2(\theta/2))(\frac{1}{M}+2 A_2 c)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}\left(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2}\right)</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

Rapport

2012-09-25T10:07:35Z

Vegarot: /* LaTeX rapportmal */ oppdatert pakke-kalling grunnet at dette er gjort nødvendig av oppdatering av pakker i TeXLive som brukes i denne malen..

I løpet av studiet kommer man etterhvert over det uhyggelige fenomenet kalt "skrive rapport", gjerne av typen labrapport. De fleste får veldig lite trening i dette i løpet av de første tre semestrene, og da kommer det ofte som et lite sjokk da man plutselig skal skrive skikkelige labrapporter i fag som [[TFY4330 - Nanoverktøy]]. Under følger en oversikt over hovedmomentene som skal med i en slik rapport, samt noen generelle rapporttips. Til slutt er en grunnleggende rapportmal skrevet i [[LaTeX]] som inneholder hovedmomentene samt noen eksempler på LaTeX-bruk. LaTeX kan virke unødvendig komplisert ved første øyekast, men for vitenskapelige rapporter er det et meget kraftig verktøy.

=Informasjonshenting=
En vesentlig del av rapportskriving, spesielt i høyere kurs, er å hente gode kilder i rapporten. Dette har sammenheng med at man ikke kan komme med påstander uten å kunne forsvare dem. Det finnes mange databaser med vitenskapelige artikler, her følger noen av de mest brukte:

*Pubmed [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/]
*ISI Web of Knowledge [http://isiknowledge.com]
*Google Scholar [http://scholar.google.com]

En annen veldig god ressurs er kildehenvisningene i rapporter man finner, spesielt i rapporter av typen "Reviews".

=Rapporten=
== Forsiden ==
Forsiden på rapporten bør selvfølgelig inneholde tittel og forfattere, men gjerne også dato og sammendraget (se under) hvis det er plass.

== Innledning ==
Etter forsiden kommer innledningen. Denne bør fortelle om bakgrunnen for arbeidet, altså hvorfor prosjektet ble satt i gang, hvilke mål man prøver å oppnå, og annen generell bakgrunnsinfo som forteller leseren om hvorfor det er interessant å lese videre.

== Innholdsfortegnelse ==
Dette er selvsagt, de fleste profesjonelle skriveverktøy (LaTeX, Word) ordner dette automatisk. Brukes bare på lengre rapporter, unødvendig på korte rapporter.

== Teori ==
Dette kapittelet skal forklare bakenforliggende teori og formler som blir brukt til å oppnå resultatene. Dette kan være alt fra å forklare instrumentenes virkemåte til hvilke statistiske modeller som ble brukt for å tilpasse dataene. Husk å nummerer formlene til senere referanse (igjen ordner LaTeX dette automatisk).

Formålet med teoriseksjonen er å gi leseren innsikt i verktøyene som ble brukt for å oppnå resultatene dine.

== Eksperimentelt ==
I denne delen blir eksperimentet eller eksperimentene forklart i detalj (så lenge det er relevant for resultatene man oppnår). Ingen resultater skal med her, dette er kun en oppsummering av hva som ble gjort, hvordan og med hvilken verktøy. Observasjoner gjort underveis skal også skrives her. Eksperimentelt skal skrives i passiv form, gjerne i perfektum (i.e. 20 mL metanol ble tilsatt reaksjonskolben under røring). Unngå halve setninger og stikkordsform, dette er fort å gjort å glemme dersom man skriver direkte av fra labjournal. Dersom flere eksperimenter av samme type blir gjort kan en oppsummering på begynnelsen være fordelaktig.

Formålet med denne seksjonen er å beskrive eksperimentene som ble gjort, både slik at de kan gjenskapes for å undersøke om resultatene stemmer, og for å beskrive hvordan resultatene ble oppnådd.

== Resultater ==
Oppnådde resultater presenteres her. Dette blir gjerne i form av tabeller, grafer, tall og bilder, men selvfølgelig kan resultater også beskrives med noe tekst. Husk at resultatene ikke skal diskuteres her, bare fremlegges. Dersom beregninger ble gjort for å få resultatene kan det gjerne refereres til det aktuelle avsnittet i teoriseksjonen.

Formålet med denne seksjonen er å presentere resultatene man har oppnådd på en ryddig og oversiktlig måte for leseren.

== Diskusjon ==
Her skal de relevante resultatene diskuteres, sammenliknes og fordøyes. Det er viktig at diskusjonen ikke blir en oppramsing av resultatene, og at det er kun det som ikke er opplagt ut fra resultatene som bør nevnes. Dette kan inkludere både argument for slutninger man gjør på grunnlag av resultater, samt diskusjon av mulige feilkilder, etc.

I diskusjonen foregår det ofte slutninger av typen "Resultat A indikerer B, og dersom dette sammenliknes med resultat C underbygger dette påstand D". Legg merke til passiv form (i.e. ikke ''dersom vi sammenlikner dette med...'', men ''dersom dette sammenliknes med...'').

Dersom det er aktuelt kan ubesvarte problemstillinger og videre arbeid også tas opp her.

Formålet med diskusjonen er å presentere dine syn og tolkninger av resultatene, underbygge eller forkaste hypotesene dine, samt nevne viktige moment som kan ha innvirkning på resultatene.

== Konklusjon ==
Hovedmomentene i diskusjonen blir tatt opp i konklusjonen. Et lite blikk på innledningen kan være gunstig for å få helhet i rapporten (noen som husker sirkelkomposisjon i stiler fra videregående?).

Formålet med konklusjonen er å gi leseren innsikt i hva diskusjonen dreiet seg om uten at den må gjennomgås i detalj.

== Sammendrag ==
Sammendraget (abstract) står på første side, men skrives gjerne mot slutten av rapporten. Der konklusjonen er en oppsummering av diskusjonen, er sammendraget en oppsummering av hele rapporten. Man nevner kjapt arbeidet som ble gjort, resultater som ble oppnådd og diskusjonen rundt dette. Sammendraget kan kanskje sees på som konklusjonen pluss arbeidet som ble gjort for å komme der.

Formålet er å gi en helhetlig gjennomgang av innholdet i rapporten på noen korte linjer, slik at den potensielle leseren kan avgjøre om rapporten inneholder det leseren er interessert i, og om den da er verdt å gjennomgå i detalj.

== Kildehenvisninger ==
Til slutt i en rapport finner man som regel kildehenvisninger til artikler eller bøker der man har funnet bakgrunnsteori, sammenliknbare resultater eller arbeid man bygger videre på.

== LaTeX rapportmal ==
En mal som kan være veldig nyttig uansett hva man skriver i [[LaTeX|LaTeX]] følger her. Den inneholder ingen veiledende seksjoner eller informasjon, men derimot en del nyttige verktøy som brukes ofte. Dette inkluderer mal til ett bilde, flere bilder i en figur og tabell. Disse ligger i et kommentarfelt i bunnen av filen og vises ikke i den ferdige pdf-fila. Malen antar at man benytter [[LaTeX#Sitering|BibTex]] til bibliografien, dette anbefales spesielt i lengre rapporter. Alternativt kan man bruke biber. Tross at biber er mer anvendelig og støtter større databaser er det foreløpig såpass nytt at få bibliografibehandlingsprogrammer støtter det samt at det er forholdsvis lite dokumentasjon om formatet sammenlignet med bibtex.
<pre>
\documentclass[a4paper,twoside]{article}
\usepackage{graphicx, fullpage, float, subfig, verbatim,amsmath}
% Følgende pakke gir god kontroll og godt siteringsresultat
\usepackage[style=authortitle,natbib=true,backend=bibtex]{biblatex}
\addbibresource{bibliografinavn}

\title{Title}
\author{Kai M\"{u}ller Beckwith \and Vegar Ottesen}
\date{\today}

\usepackage[utf8]{inputenc} %For "spesielle" tegn som æ, ø, å og andre er det anbefalt å angi dette. Mac brukere kan vurdere applemac og ikke utf8
\usepackage[norsk]{babel} %Inkluder kun dersom du vil skrive rapporten på norsk. Dette gir riktig datoformat og sørger for andre lokaliseringsting.

\begin{document}
\maketitle
\vspace{3cm}

\begin{abstract}
\end{abstract}

\pagebreak
\tableofcontents
\pagebreak

\begin{comment}
Nyttige ting:

%Enkeltfigur:
\begin{figure}[H]
\centering
\includegraphics[width=0.7\textwidth]{filnavn}
\caption{Skrift under bildet}
\label{fig:bilde1}
\end{figure}

%Flere figurer, blir merket Figur 1a, 1b, osv.:
\begin{figure}[H]
\centering
\subfloat[Tekst under første figur]{\label{fig:1.figur}\includegraphics[width=0.45\textwidth]{navn1}}
\hspace{3pt}
\subfloat[Tekst under andre figur]{\label{fig:2.figur}\includegraphics[width=0.45\textwidth]{navn2}} \caption{Tekst under begge figurene}
\label{fig:navn_på_hele_figuren}
\end{figure}

%En tabell:
\begin{table}[H]
\centering
\caption{Skrift over tabell}
\label{tab:tabell_1}
\begin{tabular}{|c|c|c|} \hline
Linje: & Egenskap 1 & Egenskap 2\\ \hline
1 & firkantet & underveis \\ \hline
2 & runding & pudding \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tekst under tabellen din}
\label{tab:navn_på_hele_tabellen}
\end{table}
\end{comment}

\printbibliography

\end{document}
</pre>

Lykke til med rapportskriving!

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-09-18T15:50:27Z

Vegarot: /* Light scattering */ pynting

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT (\frac{1}{M_2}+A_2 c_2</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>[\frac{ml\cdot mol}{g^2}]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=lim_{c \to 0} lim_{\dot{\gamma} \to 0} (\frac{\eta_{sp}}{c})=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}sin^2(\theta/2))(\frac{1}{M}+2 A_2 c)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}\left(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2}\right)</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4135 - Biopolymerkjemi

2012-09-18T15:49:38Z

Vegarot: /* =Types of bonds */ fjernet overflødig =

{{Infobox
|Fakta høst 2009
|*Foreleser: Kurt Ingar Draget
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 10.12.09
*Pensum: Biopolymerkjemi (Smidsrød og Moe, 1995) og Tillegskompendium i biopolymerkjemi (Christensen)
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2009
|* Antall godkjente: 5/6
* Innleveringssted: Instituttkontor for bioteknologi
* Frist: Mandager kl 16.
}}

{{Infobox
|Lab høst 2009
|*Intensivlab, 2 uker med en kort lab omtrent hver dag.

}}

Innføring i biologiske polymerer (polysakkarider, proteiner), med laboratorieøvinger i anvendte teknikker.

= Oppsummering =

==DNA==
Deoxyribose (2-deoxy D-ribose), attached to a phosphate group on 3', this is 3' end), and next phosphate group on 3' (3' end). <math>\beta</math>-linked to pyrimidine (cytosin and guanine) or pyrine (adenine or thymin/uracil) at C-1.

DNA adopts a double helix conformation. The chains are anti-parallel and the helix is right-handed. There are 10 bases per turn and a pitch of 3.4 nm. The backbone has many rotation possibilities and is relatively flexible.

=== PCR ===
Melt DNA (double -> singlestranded). Add small primers of known sequence near region of interest, bases and DNA polymerase. Rinse and repeat.

=== Sequencing ===
'''Maxam-Gilbert''': Base specific cleavage of DNA after marking 5' end by radioactive phosphate, and seperated in gel electrophoresis. Can sequence up to 200 bases.
'''Dideoxy''': Synthesize DNA by biological methods, but add small amounts of a type of dideoxy base, which stops synthesis at certain places. Seperate by gel electrophoresis and put together sequence.

== Proteins ==
=== Amino acids ===

All proteins formed of L-amino acids.

20 essential amino acids:
'''Non-polar amino acids'''
*''Alanine'' (Ala, A): methyl
*''Valine'' (Val, V): isopropyl
*''Leucine'' (Leu, L): isobuthyl
*''Isoleucine'' (Ile, I): 1-methyl propane
*''Proline'' (Pro, P): Propyl linked to amine in main
*''Phenylalanine'' (Phe, F): Alanine with phenylfunction
*''Tryptophan'' (Trp, W): Alanine with indole group
*''Methionine'' (Met, M): CH3(2)-S-CH3, can be synthesized from cystein.

'''Polar amino acids'''
*''Glycine'' (Gly, G): H
*''Serine'' (Ser, S): methanol
*''Threonine'' (Thr, T): sec-propanol
*''Cysteine'' (Cys, C): methanethiol
*''Tyrosine'' (Tyr, Y): Phenylalanine with hydroxy in para.
*''Aspargine'' (Asp, N): Aspartic acid with amino instead of hydroxy
*''Glutamine'' (Gln, Q): Glutamic acid with amino instead of hydroxy

'''Acidic amino acids'''
*''Aspartic acid'' (Asp, D): Acetic acid
*''Glutamic acid'' (Glu, E): Propylic acid

'''Basic amino acids'''
*''Lysine'' (Lys, K): amino-buthane
*''Arginine'' (Arg, R): propyl-guanidinium
*''Histidine'' (His, H): methyl-imidazole

In general the <math>\alpha</math>-carboxyl group has a pKa of about 2 and the <math>\alpha</math> amino group has a pKa of around 9.5. Asp and Glu have pKa around 4, Cys, Thr and Lys have around 10, Arg has around 12.5 while histidine is special at around 6.
Calculate pI by testing what net charge the protein has at a given pH and then try again.

=== Sequencing ===
'''Sanger's method''': Attach dinitrofluorobenzene to N-terminal, degrade protein completely and then identify amino acid that is attached to reagent. Can do similar to carboxyl end. This can be used to sequence di- or tripeptides (middle amino acids identified by chromatography). Use mild degradation to obtain mixture, put together puzzle. Not used anymore.

'''Edman's method''': Disconnect only amino-terminal amino acid, identify, and repeat. Can be done automatically in parallell.

'''Gene coding''': Find the first few amino acids (7-10), use this to make a DNA probe (primer in PCR), amplify gene and sequence. Only works on prokaryotes, due to introns in eukaryotes.

=== Structure ===
Partial double bond in peptide bond hinders rotation in peptide chain except on each side of the <math>\alpha</math>-carbon (with R-group) although limited to certain angles. R-groups alternating side of chain.

Arnfinsens experiment: Disrupt disulfide bonds with mercaptoethanol and denature with 8M urea, reverse and regain most of activity - folding is native low energy state.

Denaturation can cause changes in acid/base properties and IEP, changes in charge, higher accessibility for proteases, higher reactivity of many side groups, and general conformation changes that influence solution properties.

==== <math>\alpha</math>-helixes====
Left-handed helix, full turn every 3.6 amino acids, with a rise of about 1,5 Å and pitch 5,4 Å. R-groups facing out of helix. Stabilized by uncharged, medium-sized amino acids: ''Ala, Leu, Phe, Tyr, Trp, Cys, Met, His and Asn''. Small or large R-groups, or charged amino acids, de-stabilize the helix: ''Gly, Ile, Glu, Asp, Lys, Arg, Ser, Thr''. Proline and hydroxyproline break the helix, due to hindered rotation in cyclobuthanol-ring. Threonine and serine have intramolecular hydrogen bonds that compete with intermolecular hydrogen bonds. There are other types of <math>\alpha</math>-helixes, such as <math>\alpha_10</math> or pi helixes, which are similar but with less or more amino acid residues per turn. In the standard helix amino acid i and i+3 hydrogen bond. Keratine is rich in <math>\alpha</math>-helixes and <math>\beta</math>-sheets (see below).

'''Collagen''' has a triple helical structure that is right-handed with about 20 amino acids per turn, i.e. a much loser structure. Typical sequence is Gly-X-Y where X is often proline and Y is often hydroxyproline. These lock the bond angles to favour this type of helix. Gelatin is denatured collagen that partially reforms the helixes upon gelation. Collagen triple helixes form intermolecular hydrogen bonds to other helixes to make strong filaments, but does not form intramolecular hydrogen bonds.

Collagen is the most abundant protein in mammals, 25-35% of total protein content. Collagen type I, II and III are fibrillar collagen and are found in most connective tissues and bone, cartilage and vitreous humor, and extensible connective tissues respectively. Collagen type IV is part of the basal laminae. Together they account for >90% of the collagen in the body. There are different chain types in the different forms of collagen, type I has two <math>\alpha</math>1 and one <math>\alpha</math>2 chain, type II has three <math>\alpha</math>1 chains, type III has three <math>\alpha</math>3 chains, while type IV has a mixture.

Collagen is built by first forming tropocollagen (three helixes bound together). In the ECM the ends are cleaved and the tropocollagen assembles into fiber bundles. The bundles have a striated appearance. Allysine and lysine residues form Schiff base covalent crosslinks.

'''Elastin''' is another ECM protein with a random coil shape, rich in glycine, valine, alanine and proline. Gives flexability to the ECM.

There are many diseases associated with ECM disorders. Marfan syndrome (long arms, legs, extra stretchy) caused by mutation in fibrillin, an important structural protein holding elastin in place. Ehler-Danlos syndrome (stretchy skin, lesions, bruises, bendable limbs) caused by mutation in collagen III.

====<math>\beta</math>-sheets====
Stretched <math>\alpha</math>-keratins, <math>\beta</math>-keratins and silk fibroin have a common protein structure called a <math>\beta</math>-sheets. Hydrogen bonds are formed between the backbone amide groups, while the R-groups stick up and down in the plane, forming intra-layer bonds in addition.

From the amino acid sequence the secondary structures above can sometimes be estimated. Hydropathy plots can also be made to map regions heavy in hydrophilic or hydrophobic regions, to see where they are most likely to be found in a tertiary structure. Tertiary structures can be assembled into quaternary structures, which are stabilized by weak interactions or disulfide bonds between segments.

==Polysaccharides==
Polysaccharides are the most abundant biopolymer. The basic building blocks are monosaccharides.

===Monosaccharides===
They are designated D or L depending on the orientation of the highest numbered chiral carbon atom. If the hydroxy group is pointing right in the Fischer structure it is a D-sugar. This corresponds to the non-ring carbon to be pointing up in the Haworth projection. Opposite for L sugars. L sugars are mirror images of R sugars with the corresponding name, i.e. all groups are mirrored. If only one group is mirrored the sugars are C-X epimers. If the hydroxygroup on C-1 is ''cis'' with the non-ring carbon group the sugar is <math>\beta</math>, or <math>\alpha</math> if trans. Pentoses are ''ribose'' (RR), ''arabinose'' (LR), ''xylose'' (RL) and ''lyxose'' (LL). Hexoses are ''allose'' (RRR), ''altrose'' (LRR), ''glucose'' (RLR), ''mannose'' (LLR), ''gulose'' (RRL), ''idose'' (LRL), ''galactose'' (RLL) and ''talose'' (LLL). The hexoses can be in furanose (5-ring) or pyranose (6-ring) forms.

These sugars can be in three forms: Chair, half-chair or boat. Chair is by far most common. The chair form can be 4C1 or 1C4. In general the sugars will be in the form that reduces the amount of bulky axial groups. This glycosidic bonds between monomers can be axial-axial, equatorial-axial, axial-equatorial or equatorial-equatorial, which greatly influences the secondary and tertiary structure of the polysaccharide.

There are many modifications that can be done to the monosaccharides. Some of the most common are: D-glucuronic acid (carboxylic acid at C-6), L-rhamnose (6-deoxy-L-mannose). 2-deoxy-D-glucosamine, N-acetyl-D-glucosamine, D-galactose-4-sulphate, D-glucose-6-phosphate and D-mannose-4,6-pyruvate. Some common disaccharides are the glucose dimers maltose (<math>\alpha</math>1-4 ax-eq) and cellobiose (<math>\beta</math>1-4 eq-eq).

=== Polysaccharides ===
====Cellulose====
<math>\beta</math>1-4 linked D-glucopyranose, with eq-eq bonds, unbranched. Insoluble in water. Forms fibrous bundles with high degree of crystallinity, but can also be amorphous. Microcrystalline cellulose is purely crystalline cellulose because the amorphous cellulose has been removed by acid hydrolysis.

There are two main types of cellulose: Cellulose I and II. Cellulose I is the naturally occuring cellulose. The cellulose chains are arranged in a parallel fashion in fully stretched chains, and each glucose is turned 180 degrees compared to the neighbors. C-2 hydrogen bonds with C-6 and the ring oxygen hydrogen bonds with C-3 of the next monomer, and interchain cellulose stabilise the sheets/fibers. Cellulose II is formed when Cellulose I is swelled or dissolved and the precipitated. This form is more thermodynamically stable and has anti-parallel chains arranged in a slightly tilted way.

To functionalize cellulose it is first treated with a strong base so the hydroxyls deprotonate somewhat, then other reagents are introduced to modify the cellulose. Examples of cellulose ethers are carboxymethylcellulose (react with cloroacetic acid), hydroxyethylcellulose (react with ethylene oxide, an epoxide) and methylcellulose (react with methyl chloride). Cellulose esters are cellulose acetate (react with acetic acid anhydride) and cellulose nitrate (react with nitric acid).

==== Amylose, amylopectin, glycogen ====
<math>\alpha</math>1-4 linked glucose, i.e. axial-equatorial bonds. Amylose is linear, and may form ordered structures. Amylopectin has a branched structure consisting of amylose linked together with <math>\alpha</math>1-6 at branching points, which are every 12-15 monomers. Each branch keeps on branching, so the whole structure increases in thickness as one moves from the reducing end. Packed together in starch granules. Glycogen is similar to amylopectin, but has a somewhat less regular branching structure and is produced by animals and not plants.

==== Dextran ====
<math>\alpha</math>1-6 linked backbone with <math>\alpha</math>1-3 linked branching chains. Commercial dextran used for many experiments as a reference biopolymer is mostly unbranched.

==== Pullulan ====
Pullulan is a bacterial polymer produced by ''A. pullulans''. Consists of maltotriose units (three <math>\alpha</math>1-4 linked D-glucose units) linked together with the flexible <math>\alpha</math>1-6 linkage. Easily soluble in water, flexible and available in monodisperse samples.

==== Chitin and chitosan ====
Linear <math>\beta</math>1-4 linked N-acetylglucosamine (2-acetamido-2-deoxy-D-glucose). Similar to cellulose, chitin is insoluble in water in unmodified form. Deacetylation of chitin leads to chitosan (<math>F_A</math> less than 80%), which is soluble at low pH when the amine group is protonated. pKa for the amine group is about 6. Chitosan is practically the only positively charged biopolymer at pH 7, and therefore interact with many biological materials. Between 40 and 60% deacetylation the chitosan fibres are so irregular that they can not crystallize, and are therefore soluble at all pH.

==== Galactans ====
Galactans are linear polymers. The basic building blocks are galactans that are alternatily <math>\alpha</math>1-3 and <math>\beta</math>1-4 linked. The galactans are often modified. Carrageenan has 4-linked 3,6-anhydro-<math>\alpha</math>-D-galactose or just <math>\alpha</math>-D-galactose, and 3-linked <math>\beta</math>-D-galactose. <math>\kappa</math>-carrageenan is sulphated at the 4-linked residue, while <math>\iota</math>-carrageenan is sulphated at both repeating residues. Agarose is similar, but the anhydro residue is <math>\alpha</math>-l-galactose instead. Agarose is the ideal unmodified form, while agaropectin is agarose with charged substituents. All linkages in galactans are equatorial, and galactans in nature are structural units in red algae. Carrageenans gel thermoreversibly in the presence of K+ ions, and low sulphate content creates stiffer gels.

==== Xanthan ====
Produces by bacteria X. campestris and has a comples penta-saccharide repeating unit. The backbone is a cellulose chain <math>\beta</math>1-4 linked D-gluocse, and every second unit has a chain consisting of: <math>\alpha</math>-D-mannose acetylated at C6, <math>\beta</math>-D-glucuronic acid and 4,6-pyruvated-<math>\beta</math>-D-mannose. Xanthan forms a double helix in solution, making it very stiff with high intrinsic viscosity and shear thinning properties. Has high molecular weight and a persistence length of about 100 nm.

==== Pectins ====
Pectins occur in the cell walls of fruits and are rather complex. They have smooth regions consiting of unbranched <math>\alpha</math>-D-galacturonate. They can be partially esterfied. The linkages are diaxial, leading to an eggbox structure that can bind Ca2+ ions and induce gelling. Commercially pectins are used to gel jams, and are then highly esterfied (no charge) and used a low pH. Sucrose content needs to be high so the activity of water is changed.

The hairy regions are highly branched with complex branches, and the backbone can be the same as the smooth regions or alternating rhamnose and galacturonate residues.

==== Alginate ====
Alginate is a polysaccharide produced by brown algae. It is linear, and has to components: <math>\beta</math>-D-mannuronate (M) and <math>\alpha</math>-L-guluronate (G). The G-G link is axial-axial, while the M-M link is equatorial-equatorial. Alginate is produced by first making long chains of poly-mannuronic acid, then enzymes (epimerases) epimerize selected C-5, changing the sugar from <math>\beta</math>-D-mannuronic acid to <math>\alpha</math>-L-guluronic acid. Depending on the enzymes it can make long M-blocks, , long G-blocks or alternating MG-blocks, or a mixture. <math>F_G</math> and <math>F_M</math> denotes the fractions of G and M in the alginates, and these fractions can be extended to e.g. <math>F_{GG}</math> for G-dimers, etc. Due to the axial linkages in G-blocks they for eggbox-like structures that bind Ca2+ in the cavities. This associates chains and causes gelation.

The structure of alginates is determined using NMR. NMR can identify the relative fractions of G-blocks, M-blocks, MG-alternating regions, and chain length (of the partially degraded chains used for analysis).

Commercial alginate is often delivered as Na-alginate instead of the acidic form. Natural alginate is very long and therefore behaves almost as a random coil (3-500 kDa), but somewhat stiffer than e.g. pullulan.

Alginate is often used for gelling applications, especially in food products. In medicine it can be used to encapsulate cells. Cells are mixed with an alginate solution, which is dripped into a CaCl2 solution. This causes gelling and cell encapsulation. The beads are then coated with a cationic polymer, and the alginate is dissolved using a chelating agent for Ca2+. Then one has a capsule containing cells. If one wishes homogenous gelation of alginate (not the case if one uses CaCl2) one can mix the alginate with insoluble CaCO3, then add a substance that slowly drops the pH so that the CaCO3 dissolves and starts the gelling.

Alginic acid can also form gels, probably by hydrogen bonds between nearby acidic groups. These show highest gel strength at low and high fractions of G (or M), and gelling increases with increasing molecular weight.

Adding free G-blocks can do one of two things, depending on the Ca2+ concentration: At low Ca2+ the G-blocks bind the calcium and "gel" with the alginate, reducing crosslinking between the alginate chains and thus reducing gel strength/viscosity. At high Ca2+ concentration the G-blocks seem to help crosslink the alginate chains and therefore increase the gel strength.

== Properties of biopolymers in solution ==
Biopolymers can adopt three idealized shapes in solution: The stiff rod, the compact sphere and the random coil.

=== Random coil ===
There are many models for the random coil, ranging from simple to relatively complex. The worm-like chain model is the most accurate and can account for the transition from random coil to stiff chain. Starting simple we have a chain without restrictions. The end-to-end distance is the sum over all the monomer vectors: <math>\vec{r}=\sum_{i=1}^n \vec{l_i}</math>, while the square length is of course <math>r^2=\vec{r} \cdot \vec{r}=\sum_{i=1}^n \sum_{j=1}^n \vec{l_i} \vec{l_j}</math>. If we assume all lengths are identical, we can take the average over the square length: <math>\langle \vec{r}^2 \rangle=nl^2</math>, because all other <math>l_i\not=l_j</math> will null each other out. This gives <math>\langle r^2 \rangle = n^{0.5}l</math> for a random coil. For a stiff rod we naturally have <math>r=nl</math>.

If we extend the model so that we have hindered rotation around bonds, we get a parameter <math>\langle r^2 \rangle=n\beta^2</math>, where <math>\beta</math> is a fictitious bond length that includes hindered rotation, and will always be larger than 1. This parameter is related to the stiffness parameter <math>C_\infty=\beta^2/l^2</math>, so we can write <math>\langle r^2 \rangle=n C_\infty/l^2</math>. The last modification we can do to this simple model is adding a monomer excluded volume, which accounts for the volume of the monomers in the chain. This parameter is called <math>\alpha</math>, and <math>\alpha < 1</math> if we are in a bad solvent, because bad solvents cause contraction of the polymer, <math>\alpha=1</math> is a special case called <math>\theta</math>-conditions, which is where a slightly bad solvent exactly balances the effect of the monomer volume. <math>\alpha > 1</math> happens if we are in a good solvent. In good solvents <math>\alpha</math> has a small molecular weight dependence, such that <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \Rightarrow r \propto n^{0.5-0.6} \propto M^{0.5-0.6}</math>

There are other models for the random coil as well. Kuhn used equivalent statistical segments called Kuhn segments, which kind of average a little over the segments. We introduce the parameters <math>l_k = C_\infty l</math>, the equivalent Kuhn length, and <math>N_K=\frac{n}{C_\infty}</math>, the equivalent number of Kuhn segments. Another much used parameter is the persistence length <math>a=\frac{1}{2}(C_\infty +1)l \Rightarrow l_K \approx 2a</math>. The persistence length is defined as the projection of the average end-to-end distance onto the first vector, but can also be interpreted as the distance one must travel along the chain until the direction of the first bond is independent of the bond direction. The persistence length is valid for all chains, while <math>C_\infty</math> only is valid for flexible coils.

Random coils in nature are typically mostly water, often 90-95% of the hydrodynamic volume is really water. Thus they are rather open structures.

=== Worm-like chain model ===
This model is used for a common type of conformation: somewhere between a random coil and a stiff rod (called a stiff coil). It models the chain as a randomly, continuously curving chain of uniform thickness, and has the stiff rod and random coil as limiting values. The persistence length (above) a, the mass per unit length, the contour length and the diameter.
<math>Sett inn formel her</math>
=== Ionic strength ===
The ionic strength will affect the shape of the biopolymer. The ionic strength is given as <math>I=\frac{1}{2} \sum_i C_i z_i^2</math>, so it has a large dependance on the valency of the salt. Increasing ionic strength causes contraction of polyelectrolytes, due to charge screening between repulsive groups.

=== Molecular weight averages ===
Three types of averages: Number average (average number of polymers at given weights), weight average (average weight of polymers at given weight) and z-average.

Mathematically:
<math>\bar{M_n}=\frac{\sum_i N_i M_i}{\sum_i N_i}=\frac{\sum_i w_i}{\sum_i \frac{w_i}{M_i}}=\frac{\sum_i c_i}{\sum_i\frac{c_i}{M_i}}=</math>

<math>\bar{M_w}=\frac{\sum_i N_i M_i^2}{\sum_i N_i M_i}=\frac{\sum_i c_i M_i}{\sum_i c_i}</math>

<math>\bar{M_z}=\frac{\sum_i N_i M_i^3}{\sum_i N_i M_i^2}</math>

=== Depolymerization ===

When degrading a polymer randomly we can talk about a degree of scission, <math>\alpha</math>. This is the probability of finding a broken bond at a randomly investigated bond. The number of n-mers (where n is the length of the oligomer in question) is then given by <math>W_n=n\alpha^2 (1-\alpha)^{n-1}</math>, two for the broken bonds and the rest for non-broken bonds. Maximizing gives <math>\alpha=\frac{2}{n+1}</math>.

We further have <math>\alpha=\frac{1}{DP_n}=\frac{M_0}{M_n}</math>. Assuming random depolymerization at even speed we have <math>\frac{d n}{dt}=-kn \Rightarrow ln (\frac{n}{n_0})=-kt \Rightarrow ln(1-\alpha)=-kt</math>. For small <math>\alpha</math> we then have <math>ln(1-\alpha) \approx -\alpha = -kt</math>, or <math>\alpha = \alpha_0 + kt</math> if starting at a given <math>\alpha_0</math>. Using the relation from above this gives <math>\frac{1}{M_n}=\frac{1}{M_{n,0}}+\frac{kt}{M_0}</math>. For randomly degraded unbranched chains and small degree of scission we have <math>PI=\frac{M_w}{M_n}\approx 2</math>, thus <math>\frac{1}{M_w}=\frac{1}{M_{w,0}}+\frac{kt}{2M_0}</math>

The following degradation mechanisms can occur.

The most common is acid hydrolysis. The linkage oxygen is protonated, and dissociates from C1. This forms a cation partially resonance stabilized by the ring oxygen. Water is added and H+ eliminated, completing the cleavage. This occurs more rapidly in e.g. sialic acid sugars where there is more resoance stabilization of the carbocation. Alginates are generally resistant, but at pH 1-5 they can self-hydrolyze. Some sugars such as chitosan are very resistant to acid hydrolysis because the positively charged amine group shields the linkage oxygen from protonation.

In general sugars are resistant to alkaline degradation, but some 4-linked sugars that have acid groups at C6 are prone to alkaline hydrolysis. The hydrogen of the <math>\beta</math>-carbon (C5) is removed, causing it to form a double bond with C4, breaking the glycosidic linkage. If the carboxyl group on C6 is esterfied (no negative charge), this reaction is much faster.

Polymers can also be degraded by hydrolases (acid-catalyzed) or ligases (base-catalyzed), as well as by oxygen radicals, catalyzed by sunlight, alkaline solutions and redox active substances.

=== Radius of gyration ===
The radius of gyration is the radius at which one could concentrate all the mass into a spherical shell and maintain the same moment of inertia. Other definitions are: the moment of inertia is the mass times the radius of gyration square. This can e.g. be defined as
<math>R_G^2=\frac{\sum_i m_i r_i^2}{\sum_i m_i}</math>, i.e. the radius of gyration is the root mean square of the inertia divided by the total mass.

==== Spheres ====
Integrating the moment of inertia of a sphere and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=3/5 R^2</math>. Since <math>R_G \propto R</math> and <math>M \propto R^3</math>, this means <math>R_G(sphere) \propto M^{1/3}</math>.

==== Rods ====
Integrating the moment of inertia of a cylinder and dividing by the total mass gives <math>R_G^2=1/12 L^2</math>. Since <math>L \propto M</math> for a rod, this means <math>R_G \propto M</math> for a rod.

==== Random coils ====
Here we can only use averages. Calculations give <math>R_G = \sqrt{1/6 \langle r^2 \rangle}=\sqrt{1/6 n \beta^2 \alpha^2}=\sqrt{1/6 \beta^2} n^{0.5} \alpha</math>. Since <math>n \propto M</math> and <math>\alpha \propto n^{0-0.1} \propto M^{0-0.1}</math>, <math>R_G \propto M^{0.5-0.6}</math>

Most biopolymers have intermediate forms, and these intermediate forms can be estimated from the radius of gyration, which gives if they are in the collapsed coils (between random coil and sphere) or stiff coils (between random coil and rods).
=== Disorder and order ===
====Bond angles====
As mentioned above there can be hindered rotation around certain bonds. A Ramachandran plot can be used to gain an overview over allowed angles.

===Types of bonds===
The main types of bonds are: covalent bonds (200-1000 kJ/mol), ion-ion bonds (40-400 kJ/mol), ion - induced dipole and hydrogen bonds (4-40 kJ/mol) and other types of bonds (0-4 kJ/mol). In comparison the thermal energy is 2.4 kJ/mol at 25C, the bond strength must be greater than this to be stable. A hydrogen bond can when a hydrogen atom is trapped between two highly electronegative atoms, such as oxygen or nitrogen. It is covalently bound to one of them at a distance of about 1 Å, and electrostatically bound to the other at a distance of 1.8 Å. The angle also plays a role in the bond strength.

====Thermodynamics====
The shape of the biopolymer in solution will depend on the thermodynamics of the system. In general, a random coil is a state of high entropy for the biopolymer, while an ordered conformation such as an insoluble crystal or a specific protein fold leads to loss of entropy for the polymer. For water, the entropy depends on the solute. If the solute is small, there is favorable entropy in dissolution. The larger the solute is, the less entropy gain one gets from dissolution, because water molecules must form ordered structures encapsulating the biopolymer. Thus solubility increases for smaller solutes. Enthalpy is also sometimes a driving force. However, if the enthalpic contribution to a specific type of conformation comes from hydrogen bonds, this change is almost 0 since water can form the same hydrogen bonds. Thus the thing that causes e.g. certain folds in proteins is often the entropy gain in water from "releasing" the protein into a folded shape.

The contributions from entropy and enthalpy lead to these possible scenarios for dissolution of biopolymers or denaturation of proteins, for the total change in entropy and enthalpy for the system:

<math>\Delta H > 0, \Delta S > 0</math>: Increasing temperature will make the entropy contribution dominate, dissolution or denaturation at increasing temperature.

<math>\Delta H < 0, \Delta S > 0</math>: Always soluble.

<math>\Delta H > 0, \Delta S < 0</math>: Never soluble.

<math>\Delta H < 0, \Delta S < 0</math>: Can be soluble at low temperatures where the entropy contribution is low compared to the enthalpy contribution.

For polyelectrolytes the entropy gain from the dissolution of counter-ions is large. Since electroneutrality must be maintained, polyelectrolytes are mostly soluble, but this solubility decreases with increasing ionic strength.

====Denaturation/solubility====
In light of the above the following factors can influence the solubility/denaturation of biopolymers:

*Chaotropic agents: Bind to water, decreasing the entropy gain of water leaving the biopolymer, denatures proteins.
*Temperature: Denaturation/solvation according to the balance of enthalpy and entropy, stated above.
*Acid/base equilibrium: Can cause charge changes, repulsion between charged groups, etc. Similar as ionic strength, and is a contribution to ionic strength.
*Organic solvents: Changing the solvent for something other than water can cause denaturation or solvation.
*Mechanical treatment: Stress on the system can cause changes in conformation.
*Pressure: Denaturation/solvation often causes a decrease in net volume. A higher pressure will favor this transition.

=== Thermodynamics of dilute solutions ===
In a dilute solution the concentration must be lower than a given critical overlap concentration. For spheres this concentration is <math>c^*=\frac{2.5}{[\eta]}</math>, but values of 1-4 are observed.

An ''ideal solution'' has <math>\Delta H_mix = 0</math> and <math>\Delta S_mix = -R \sum_i n_i ln X_i</math>, which comes from using Boltzmann's entropy definition and Sterling's formula on the system. The chemical potential of an ideal system is then given på <math>\Delta \mu_i = RT ln X_i</math>. In ''regular solutions'' the enthalpy is still 0 but the entropy is different. This is caused by a deviation from the assumption that all molecules are the same size, as is the case for biopolymersolutions. Irregular (real) solutions also have a contribution from the enthalpy, which can be negative (exothermic) or positive (endothermic).

If we look at a two-component system, we can view the chemical potential of ''the solvent'' as <math>\Delta \mu_1 = RT ln X_1</math>. Since we can exchange <math>X_2=1-X_1</math> and expand the logarithm with a series expansion, we get <math>\Delta \mu_1 = -RT(X_2 +1/2X_2^2 + ...</math>, which is approximately <math>\Delta \mu_1 = -RT[\frac{c_2 V_1^0}{M_2}+\frac{1}{2}(\frac{c_2 V_1^0}{M_2})^2 ]</math> in dilute solutions. Extracting <math>V_1^0 c_2</math> we get <math>\Delta \mu_1 = -RTV_1^0 c_2(A_1 + c_2 A_2 + ...)</math>, where <math>A_n</math> are virial coefficients. The first just gives the inverse of the molecular weight (number average), while the second tells about the deviation from ideality in the solution (if <math>A_2 \not= \frac{1}{2} \frac{V_1^0}{M_2^2}</math>).

For random coil we have: <math>A_2=\frac{16 \pi}{3}\frac{R^3 N_A}{M_2^2}=\frac{16 \pi}{3}\frac{N_A}{M_2^2}\gamma^3 R_G^3</math>, while spheres have <math>A_2=4 \frac{\bar{v}}{M_2}</math> and rods have <math>A_2=\frac{L \bar{v}}{d M_2}</math>

We can define an excluded solute volume as <math>N_A u</math>, the ideal term being <math>u=1</math> and <math>A_2=\frac{N_A u}{2 M_2^2}</math>. Leaping back a bit, we have that if we are in a <math>\theta</math>-solvent, <math>\alpha=1</math>, so u=0 and <math>A_2=0</math>. If we are in a good solvent, <math>\alpha > 1</math>, so <math>u > 0</math> and <math>A_2 > 0</math>, while a bad solvent gives <math>\alpha < 1, u < 0, A_2<0</math>

==== Osmosis ====
Using the difference between chemical potential on two sides, one with pure solvent and one with solvent and solute, one can calculate <math>A_1</math> and <math>A_2</math>. We get for the pressure on the solute side: <math>\frac{\Pi}{c_2}=RT (\frac{1}{M_2}+A_2 c_2</math>. This plot can give information both on the molecular weight (number average) and the second viral coefficient. If we look at polyelectrolytes and don't add salt to the solvent, the counterions will totally dominate the osmotic pressure (remember number average, size does not matter), so measurements can not be done in this case.

In the case when salt is added measurements can be done on polyelectrolytes too. Using the fact that charge neutrality must be maintained as well as the chemical potential is equal at equilibrium, one finds that <math>A_2=\frac{z^2}{4 M_2^2 C_{BX}}</math>. At high ionic strengths this term is small, so then an accurate estimate of the molecular weight can be done.

Typical <math>A_2</math> values <math>[\frac{ml\cdot mol}{g^2}]</math>:
*<math>10^{-3}</math>: Coils in good solvents, polyelectrolytes, rods
*<math>10^{-5}-10^{-4}</math>: Spheres
*0: Coils in <math>\theta</math>-solvents
*Negative: Coils in bad solvents, or association phenomena

=== Viscosity ===
Viscosity in a solution is caused by energy dissipation. Defined viscosity is <math>\eta=\frac{\sigma}{\dot{\gamma}}</math>, where <math>\sigma</math> is applied shear stress and <math>\dot{\gamma}</math> is shear rate. For Newtonian fluids this rate is constant, and measurements must be done in this region.

For spherical molecules in solution the solution viscosity is given by <math>\eta_s=\eta_0(1+2.5 \Phi)</math>, i.e. only a function of the volume fraction, not the size. Required is that we are in a dilute solution.

There are some other defintions: <math>\eta_r=\frac{\eta_s}{\eta_0}</math>, relative viscosity, and <math>\eta_{sp}=\eta_r-1</math>, specific viscosity. Combined with the relationship above, we get <math>\eta_{sp}=\nu \Phi</math>. We can alternatively express <math>\Phi=v_h c</math> as a function of the hydrodynamic volume and the concentration, giving the formula <math>\frac{\eta_{sp}}{c}=\nu v_h + ... \Rightarrow [\eta]=lim_{c \to 0} lim_{\dot{\gamma} \to 0} (\frac{\eta_{sp}}{c})=\nu v_h</math> for low solution concentrations, where <math>[\eta]</math> is the intrinsic viscosity, independent of the concentration, but dependent on the solvent/biopolymer system.

This is the origin of the definition for critical concentration for dilute solutions, since <math>v_h c^* =1</math> means overlap, and v=2.5 for spheres. Combining the definition for intrinsic viscosity and that for the expanded specific viscosity, one obtains the important Huggins' equation:

<math>\eta_{sp}=[\eta]c+k[\eta]^2 c^2</math>

In practice one uses that <math>ln(\eta_r)/c</math> intercepts at <math>[\eta]</math>. Combined with that <math>\eta_r \propto t</math>, where one measures the relative flow-through time <math>t</math>, this gives the intrinsic viscosity in a measurable way.

An extremely important relation is the Mark-Hoywink-Sakurada equation (MHS), which gives the relation between intrinsic viscosity molecular weight, with the general formula <math>[\eta]=KM^a</math>. As mentioned earlier for spheres the intrinsic viscosity is independent of the size of the spheres, and thus also the molecular weight, so a=0 for spheres. For stiff rods we have a=1.8. For random coils we find that <math>[\eta] \propto \frac{R_G^3}{M} \Rightarrow [\eta] = K M^{0.5-0.8}</math>.

The average intrinsic viscosity in a polydisperse system is given by <math>\bar{[\eta]}=K lim_{c \to 0} \frac{\sum_i M_i^a c_i}{\sum_i c_i}</math>. We see that if a=1 this gives a weight average, while for other a-values it gives other averages.

=== Light scattering ===
Interestingly, light scattering (actually multi-angle laser light scattering, MALLS) involves the chemical potential of the molecules involved. This gives us the basic scattering equation for point scatter:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=\frac{1}{M}+2A_2 c_2</math>,

where K is a constant that depends on the refractive index of the solution, the change in refractive index with changing concentration and the wavelength, while <math>R_\theta</math> is the scattering intensity at a given angle in the specific system. Thus a plot of the function gives <math>\frac{1}{M}</math> as the intercept and <math>2 A_2</math> as the slope. The molecular weight average obtained here is the weight average molecular weight.

For radii of gyration between <math>\lambda/20</math> and <math>\lambda/2</math> a more advanced theory is needed, because then molecules no longer can be assumed to be point scatterers. This leads to an extra factor, and gives us the final light scattering equation:

<math>\frac{Kc}{R_\theta}=(1+\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3 \lambda^2}sin^2(\theta/2))(\frac{1}{M}+2 A_2 c)</math>.

The radius of gyration determined here is the z-average.

To estimate the parameters one follows a 4-step method.
*Plot Kc/R as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math> for each concentration, and then extrapolate to 0 angle.
*Plot the intercepts from above as a function of the concentration, this gives 1/M as the intercept and <math>2A_2</math> as the slope.
*Plot Kc/R as a function of the concentration for each angle, then extrapolate to 0 concentration.
*Plot the intercepts as a function of <math>sin^2(\theta/2)</math>. The intercept of this line gives 1/M again, while the slope gives <math>\frac{1}{M}(\frac{16 \pi^2 R_G^2}{3\lambda^2})</math>, which allows determination of <math>R_G</math>

Remember that the wavelength is the effective wavelength in the solution, e.g. <math>\lambda=\lambda_0/n</math>.
The Zimm diagram automates this process and puts it all together into one diagram. For polyelectrolytes a high value of <math>A_2</math> will influence the results, so measurements should be done at high ionic strength (0.01-0.1 M). Small amounts of dust and such also can disturb results.

SAXS is done on molecules to get more accurate data, especially in the region of <math>R_G=5-25 nm</math>.

=== Size exclusion chromatography ===
Size exclusion chromatography (SEC) is a form of column chromatography. One sends a polydisperse solution through a column at a low flow rate. In the column are particles made of crosslinked gels of e.g. polyacrylamide and other synthetic polymers. They have pores that match the size of smaller particles, but are too small for larger particles to penetrate. The flow rate is low enough that a diffusion equilibrium is established for the small molecules. Since the liquid does not move in the pores, these elute slower than the larger molecules.

At the outlet of the column a concentration detector (can be refractive index, UV or fluorescent) detects the immediate concentration, and this is shown as a function of the elution volume. To convert the concentration at a given time (which is related to the particle size), one has that log(M) is linearly related to the concentration. For each biopolymer calibration curves must be made for accurate results.

In theory only the hydrodynamic volume will effect the elution volume at which a given molecular weight elutes at. Since <math>v_h'=\frac{[\eta]M}{N_A}</math>, this can be calculated from viscosity data. This works well for synthetic polymers, but if absorption effects play a role, as is the case for most biopolymers, one has to use standards for each polymer.

SEC can be combined with MALLS to obtain very much data. The elution volume is divided into "slices" of e.g. 0.1 mL which are assumed to be monodisperes. MALLS is done on each slice, so one obtains the weight average molecular weight and radius of gyration for each slice. Since we only have one concentration, <math>A_2</math> cannot be found, but if one works with low enough concentrations this factor can be neglected.

Since each slice is assumed to be monodisperse the molecular weight can be plotted as a function of the elution volume, together with radius of gyration data and the concentration profile. The molecular weight averages one wishes (e.g. number average or weight average) can be calculated for the sample. Molecular weight fractions can also be plotted as a function of the molecular weight, to visualize the distribution. A cumulative distribution is often used as well. Since regular MALLS does not work for small particles (under about 30 nm) the data for <math>R_G</math> becomes mostly noise under this limit. The radius of gyration can also be plotted as a function of molecular weight. Since we know that <math>R_G \propto KM^\alpha</math>, a plot of <math>log R_G = \alpha log M + K</math> gives the exponent, allowing the determination of the conformation of the biopolymer. An example is data from chitosan, which shows <math>\alpha=0.57</math>, which means a random coil.

Adding a viscosity detector to the system can extend the range of analysis, because the viscosity is not limited by the wavelength of light like MALLS is. Then one can plot <math>log [\eta]=a log M + K</math> and obtain information about the shape. If done for a wide range of molecular weights one is likely to obtain two different slopes, one more like the random coil (high molecular weight) and one more like a stiff rod (low molecular weight). Applying the worm-like chain model allows fitting to the entire dataset, and allows determination of the persistence length of the biopolymer.

== Concentrated solutions and rheology==
If we are in the concentration range were <math>c > \frac{1-4}{[\eta]}</math>, we are in the semidilute region, where polymers retain their original shape, but they are in continuous contact with each other. They can form gels in this region. If the concentration is even higher then the polymers start mixing with each other and form a continuous network and one observes a uniform distribution of polymer segments. If one plots the viscosity vs. the concentration in a log-log plot, one get linear regions with different exponents with increasing concentration, as one passes from dilute to semi-dilute to concentrated solutions.

When looking at viscosity one can extend the concepts introduced for dilute solutions above. For non-Newtonian fluids the viscosity is dependent on the rate of shear. If the viscosity increases with increasing rate of shear the solution is shear thickening. This is caused by ordering of molecules such as starch granules into layers that don't move much. Shear thinning (low viscosity at high rate of shear) is typical of many polymer solutions with long rod-like molecules, such as xanthan solutions. Bingham plastics have a certain initial shear stress that is needed to obtain a shear rate at all, an example is toothpaste.

These can also be time dependent, such as in the thixotropic latex paints that thin after some stirring. The opposite is rheopotry, no known cases. Viscosity must always be measured in Newtonian range.

=== Mechanical spectroscopy ===
Elasticity is in some ways the opposite of viscosity. While in viscosity energy is dissipated and lost, in elasticity the energy is merely stored and released entirely (for perfect elasticity). Here another modulus (than the viscosity) reigns: The shear modulus G, given by <math>G=\frac{\sigma}{\gamma}</math>. For compressive or tensile stresses one can define another modulus, Young's modulus <math>\frac{F}{A}=E\frac{\Delta l}{l}</math>. Typical gels, and in fact most materials, are viscoelastic, which means they display both properties, depending on the observation time one uses. Each material has a typical relaxation time <math>\tau</math>, and the ration <math>\tau/t</math> is called the Deborah number of the material. A large Deborah number implies a solid material, while a low Deborah number implies a fluid material.

One common method of measuring the viscous and elastic components of a material is using oscillatory measurements. One applies a sinoidal deformation, and seperates the stress into an elastic and a viscous component. We call G' the modulus for the elastic response and <math>G''=\eta \omega</math> and the modulus for viscous response. The sinodal form of the stress gives that <math>G'=(\sigma_0/\gamma_0)cos \delta</math> and <math>G''=(\sigma_0/\gamma_0)sin \delta</math>, so <math>G''/G'=tan \delta</math>, where <math>\delta</math> is the phase angle between the responses. This gives the following relations:
*If the observation time <math>\omega \tau<1 \Rightarrow t>\tau \Rightarrow G'<G'' \Rightarrow \delta > 45^\circ </math> the material is a viscoelastic liquid (viscous part dominating)
*If the observation time <math>\omega \tau=1 \Rightarrow t=\tau \Rightarrow G'=G'' \Rightarrow \delta = 45^\circ </math> the material is in transition
*If the observation time <math>\omega \tau>1 \Rightarrow t<\tau \Rightarrow G'>G'' \Rightarrow \delta < 45^\circ </math> the material is a viscoelastic solid (elastic part dominating)

One can do frequency sweeps of materials to obtain this information for the sample in different types of uses.

=== Phase seperations ===
There are four situations were phase separations can that can be treated separately.

If two polyelectrolytes are in solution together they are expected to phase separate associatively if they are oppositely charged, forming complexes (such as nanoparticles). There is no enthalpy penalty because the association between opposite charges is similar between two polymers or between the polymer and the counterions. However, there is a large entropy gain in the release of counterions. Increasing ionic strength will reduce this drive though.

Segregative phase seperation happens between two like-charged polymers if they repel one another. Then the entropy of mixing is not especially much larger even if the polymers are in both phases, because the counter-ions will be distributed in the entire volume regardless. This also causes small changes even at high ionic strength. The situation is similar as with two uncharged polymers.

In the case of two non-charged polymers there is a general increase in the entropy of water if there is phase seperation. Like the situation above the type of phase separation will depend on the short-range interaction between the polymers.

If there is one polyelectrolyte and one neutral polymer, the polyelectrolyte will spread in the whole solution, while the neutral polymer will be miscible in this system. At high ionic strengths one might observe segregative phase separation if the interaction is repulsive between the polymers.

If both components gel and there is only one phase present they can form a mixed, interpenetrating gel, or a coupled gel, depending on the interaction between the polymers. If one component gels one can have a filled or unfilled gel. They can also make two phases, either bi-continuous gel phases or emulsion-like.

= Eksterne linker =

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4135 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h09/?emnekode=TBT4135-1 Timeplan Høst 09]
[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TBT4110 - Mikrobiologi

2012-06-29T12:07:56Z

Vegarot:

{{Infobox
|Fakta vår 2009
|*Foreleser: Olav Vadstein
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (100 %)
*Eksamensdato: 25.05.2009
}}

{{Infobox
|Lab vår 2009
|* Obligatoriske labøvinger, 2 økter á 1 time hver uke
}}

Lær "alt" om bakterier, samt noe om archaea, eukaryotiske mikroorganismer, virus og prioner.

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner?emnekode=TBT4110 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/v09/?emnekode=TBT4110-1 Timeplan Vår09]

[[Kategori:Valgbare emner]]
[[Kategori:Fag 6. semester]]
[[Kategori:Fag 8. semester]]
[[Kategori:Fag]]

LaTeX

2012-04-06T14:23:42Z

Vegarot: /* chemmacros */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

Det er verdt å merke seg at LaTeX også kan lage liste over figurer og tabeller i teksten din. Dette gjør du med følgende kommandoer:
<pre>
\listoftables
\listoffigures
</pre>

Dersom disse brukes er det også viktig å skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}&\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma\\
&\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{| class="wikitable"
!Bruksområde
!LaTeX kode
!Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando.

Pr. April 2012 er pictogrammene chemmacros bruker punktgrafikk uten transparens, og skalerer dermed heller dårlig.
Det er verdt å merke seg at enkelte av pakkens funksjoner krever dobbel kompilering av dokumentet før resultatet blir brukbart.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-04-06T14:16:21Z

Vegarot: /* chemmacros */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

Det er verdt å merke seg at LaTeX også kan lage liste over figurer og tabeller i teksten din. Dette gjør du med følgende kommandoer:
<pre>
\listoftables
\listoffigures
</pre>

Dersom disse brukes er det også viktig å skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}&\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma\\
&\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{| class="wikitable"
!Bruksområde
!LaTeX kode
!Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Bildene chemmacros bruker pr. April 2012 er punktgrafikk uten transparens, og skalerer dermed heller dårlig. Det er verdt å merke seg at enkelte av pakkens funksjoner krever dobbel kompilering av dokumentet før resultatet blir brukbart.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-25T10:23:27Z

Vegarot: /* Innholdsfortegnelse */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

Det er verdt å merke seg at LaTeX også kan lage liste over figurer og tabeller i teksten din. Dette gjør du med følgende kommandoer:
<pre>
\listoftables
\listoffigures
</pre>

Dersom disse brukes er det også viktig å skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}&\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma\\
&\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{| class="wikitable"
!Bruksområde
!LaTeX kode
!Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-25T09:59:15Z

Vegarot: /* Greske bokstaver */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}&\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma\\
&\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{| class="wikitable"
!Bruksområde
!LaTeX kode
!Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-25T09:58:10Z

Vegarot: /* Formatering av tekst i mattemodus */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma&\\
\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{| class="wikitable"
!Bruksområde
!LaTeX kode
!Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-25T09:55:02Z

Vegarot: /* Vanlige tegn */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma&\\
\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{| class="wikitable"
|Bruksområde
|LaTeX kode
|Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-25T09:54:20Z

Vegarot: Nyttige symboler inkludert

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Vanlige tegn ====

=====Symboler=====
Vanlige symboler som parantes etc. skrives rett frem. Det er noen unntak, og de er:
{| class="wikitable"
|-
! Symbol
! Kode
|-
| {, }
| \{ \}, evt \left\{ \right\}
|-
| \ (Backslash)
| \backslash (Mattemodus), \textbackslah (Tekstmodus)
|-
| %
| \%
|-
|&
|\&
|}

=====aksenter=====
Denne tabellen viser vanlige aksenter, og er i bunn og grunn nesten identisk med tabellen for det samme i LaTeX boken på wikibooks.com.
{|
| a' || <math>a'\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''</nowiki> || <math>a''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a'''</nowiki> || <math>a'''\,</math>
| style="padding-left:20px" |
| <nowiki>a''''</nowiki></code> || <math>a''''\,</math>
|-
| \hat{a} || <math>\hat{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \bar{a}</code> || <math>\bar{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overline{aaa} || <math>\overline{aaa} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \check{a}</code> || <math>\check{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \tilde{a} || <math>\tilde{a} \,</math>
|-
| \grave{a} || <math>\grave{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \acute{a} || <math>\acute{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \breve{a} || <math>\breve{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \vec{a} || <math>\vec{a} \,</math>
|-
| \dot{a} || <math>\dot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \ddot{a} || <math>\ddot{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \dddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
| style="padding-left:20px" |
| \ddddot{a}<ref name="amsmath"/> ||
|-
| \not{a} || <math>\not{a} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \mathring{a} ||
| style="padding-left:20px" |
| \widehat{AAA} || <math>\widehat{AAA} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \widetilde{AAA} ||
|-
| \overrightarrow{AB} || <math>\overrightarrow{AB} \,</math>
| style="padding-left:20px" |
| \overleftarrow{AB}|| <math>\overleftarrow{AB} \,</math>
|}

=====Greske bokstaver=====
De greske bokstavene er meget enkle. Kommandoen for dem er navnet på den enkelte grekse bokstav - for eksempel "epsilon" med en \ foran. Skillet mellom stor og liten bokstav i det greske alfabetet er stor og liten bokstav i bokstavens navn. Eksempelvis for gamma er kodene \gamma og \Gamma respektivt. Dette gir

<math>\begin{align}\mathrm{\backslash gamma:\,}\gamma&\\
\mathrm{\backslash Gamma:\,}\Gamma&\end{align}</math>

=====Formatering av tekst i mattemodus=====
Sett at du ønsker å skrive ned for eksempel at noe er i et spesielt sett med tall som reelle, integer eller komplekse tall. Eller sett at du vil bruke korrekt formattering av vektorer i maskinskrevet dokument - halvfet tekst. Plutselig vil ikke normal typesetting gi deg det du trenger. Du behøver et par ekstra kommandoer som hjelper på.
{|class="wikitable"
|Bruksområde
|LaTeX kode
|Resultat
|-
|Nummersett
|\mathbb{bokstav}
|<math>\mathbb{R},\,\mathbb{C}...</math>
|-
|Vektorer
|\mathbf{bokstav}
|<math>\mathbf{a}\,\mathbf{b}...</math>
|-
|Operatorer, måleenheter
|\mathrm{tekst}. Eks \mathrm{d}x
|<math>\mathrm{d}x</math>
|}

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ''ikke'' havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-24T23:49:35Z

Vegarot: /* Mellomrom og korrekt formatering */ oops. Fiksa litt

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ikke havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_{-\infty} \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_{-\infty} (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-24T23:45:52Z

Vegarot: /* Mellomrom og korrekt formatering */

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ikke havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_\infty \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_\infty \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_\infty (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bedres betraktelig av disse kommandoene.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-24T23:44:40Z

Vegarot: /* Referanser */ Lagt til litt begynnende om kjemi.

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ikke havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_\infty \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x \hspace{1cm} \text{litt tekst}
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_\infty \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_\infty (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bli betraktelig.

===Kjemi===
Det er flere pakker som lar deg typesette kjemiske formler og relatert materiale. Noen av disse kan gi svært gode resultater, men ganske mange av dem er vanskelige å bruke, og gitt antallet kan man lett drukne i muligheter uten å vite hva man skal bruke. Tre pakker som gjør en god jobb og som samtidig er intuitive er ''mhchem'', ''chemmacros'' og ''ChemFig''.

====mhchem====
Denne pakken er god for generell inorganisk kjemi, kjemiske formler i tekst og mattemodus. Pakken er så enkel at det den løser kan løses med mattemodus og litt kreativ koding, men her blir et litt bedre resultat oppnådd med mindre koding. Tidvis mye mindre koding.

====chemmacros====
Chemmacros ordner ting som orbitaler, newman-projeksjoner, reaksjonsformler (mer eller mindre som mhchem) og en stor rekke pictogrammer som ''giftig'', ''etsende'' o.l. som kan hentes frem med en enkel kommando. Pakken er imidlertid litt større enn mhchem og undertegnede har opplevd litt bugs, spesielt rundt redox-funksjonaliteten til pakken. I tillegg skal det sies at pictogrammene er punktgrafikk uten transparens - ikke vektor. Den kommer derfor anbefalt, men svakere enn de to andre som virker mer stabile og bedre utviklet.

====chemfig====
ChemFig er sentrert rundt organisk kjemi. Vil du tegne molekyler og ikke har lyst til å bruke store tikz-bilder med mye kode eller lime inn bilder fra eksterne program - som kan redusere kvalitet og gjøre sluttproduktet mindre pent kan dette være en god løsning.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

LaTeX

2012-03-24T22:13:22Z

Vegarot: /* Formler */ endret tittel til Matematikk, lagt til litt polish.

Et nyttig format som lar deg skrive [[rapport |rapporter]] meget enkelt. LaTeX er et format som må behandles av et typesettingsystem (TeX) for så å lage det endelige dokumentet. Dette er forskjellig i fra andre programmer som f.eks. Word, hvor du til enhver tid jobber direkte på det endelige
dokumentet slik det vil se ut. Fordelene med dette er at det blir lettere å jobbe med større dokument da programmet ikke trenger å formatere teksten hele tiden. Ellers forenkler LaTeX mange vanlige problemstillinger som kryssreferanser (eksempelvis til figurer eller likninger), seksjonering, matematisk likninger, sitering, layout, samt eventuelt orddeling ved linjeskift. LaTeX har også et hav med ekstrapakker som hjelper deg med alt fra å få korrekt formatering av fysiske enheter (SIUnits), kjemiske strukturformler, til å legge til mer esoteriske funksjoner innen notasjon og layout.

== Dokumentoppsett ==
Først i dokumentet spesifiserer man alt av innstillinger osv. som skal gå til typesettingsprogrammet. De viktigste tingene man gjør her er å spesifisere dokumenttype (\documentclass), og å inkludere eventuelle ekstrapakker man ønsker (\usepackage). Når man er ferdig med dette spesifiserer man starten på selve dokumentet med kommandoen \begin{document}. Man kan ellers til et hvert tidspunkt skille ut en del av innholdet i en annen fil, for så å inkludere det der man ønsker med kommandoen \input{filnavn} (filen antaes å være i samme mappe og med filendelsen .tex). Et tips er å holde selve innholdet fraskilt fra innstillingene ved å skille innholdet ut i en separat fil. Dette gjør det enkelt å gjenbruke innstillinger ved en senere anledning ved at man bare kopierer innstillingsfilen, og skriver en ny innholdsfil. Et grunnleggende eksempel på innstillinger som bør være med i rapporter kan sees i [[rapport#LaTeX rapportmal | rapportmalen]].

Skriver man på norsk, kan det være en fordel å laste packene babel med norsk som option for å gjøre om de engelske betegnelsene (f.eks. table, figure, abstract) til norsk. For å få æ,ø,å (og forsåvidt også ö,ä osv) kan man laste inn pakken inputenc med option latin1. Husk at disse pakkene kanskje må lastes ned separat.

<pre>
\usepackage[norsk]{babel}
\usepackage[latin1]{inputenc}
</pre>

== Generell koding ==

=== Innholdsfortegnelse===
Ønsker man innholdsfortegnelse holder det å skrive

<pre>
\tableofcontents
</pre>

Og latex setter inn innholdsfortegnelse der du er i teksten. For å forsikre seg om at innholdsfortegnelsen stemmer, bør man skrive PDF-fila to ganger for at LaTeX skal få alle sidetall og avsnittnummer rett.

=== Bilder ===
Bilder kan settes inn slik for eksempel (det er sikkert lov å bare kopiere dette blindt men bytt ut noen navn):

<pre>
\begin{figure}[htbp] %htbp står bare for plassering, Google det om du vil har fler tips eller se link under
\centering
\includegraphics[height=5cm]{Bilde1} %evt kan [width=0.5\textwidth] være nyttig som option
\caption{Bla bla skrift under bildet}
\label{fig:1} %med denne kan man bare referere til bildet, uansett hvor det står ved å skrive bilde~\ref{fig:1}
\end{figure}
</pre>

==== tikz/pgf ====
[[Image:Timinitikz.png|200px|thumb|right|Eksempel på grafikk tegnet med tikz.]]
[[Image:3dpgf.png|200px|thumb|right|cos(x)*sin(y) grafet med pgfplots.]]
I LaTeX er det ikke bare innsetting av bilder som er mulig. Det er mange ganger det er bedre og innimellom også enklere å "tegne" grafikken du ønsker i LaTeX.

For tegning av grafikk som figurer, relasjonskart, koblingsskjema, grafer i både to og tre dimensjoner eller enkel modifikasjon av allerede eksisterende bilder er et godt alternativ tikz og pgf. Begge pakkene er inkludert i tex live, miktex og mactex samt de fleste andre oppdaterte distribusjonspakker. Resultatet blir kodet som vektorgrafikk i det ferdige dokumentet, og skalerer derfor svært godt. Eksempler på relativt enkel koding vises i margen til høyre. Koden for 3-d grafen du ser er supplert under

<pre>
\begin{tikzpicture}
\begin{axis}
\addplot3[surf,domain=-180:180,samples=50] {cos(x)*sin(y)};
\end{axis}
\end{tikzpicture}
</pre>
Pakkene denne koden bruker, som du da trenger å legge inn i dokumentets preamble er tikz og pgfplots. Disse kan du legge inn slik:
<pre>
\usepackage{tikz,pgfplots}
</pre>

Med tikz/pgf kan man lett lage alt fra enkle grafer til svært avanserte 3-D grafiske fremstillinger, mange eksempler er å finne på [http://www.texample.net/ TeXample.net]. Supplerer du tikz med pgfplots (Eventuelt Gnuplot - om det lille ekstra pushet innen kvalitet ønskes) blir grafing av data enkelt og resultatet bra.

Man kan plassere et eller fler "tikzpicture" inne i en figur som man vil gjøre med et vanlig bilde, og dermed få mulighet til å gi det en label og caption som en vanlig figur.

=== Tabeller ===
Her er et forslag til å lage tabell. Den har linjer rundt hele seg og all skrift er sentrert. Det er også hint til litt annen koding her.
<pre>
\begin{table}[htbp]
\centering
\begin{tabular}{|c|c|c|}\hline
Prøve: & \emph{21A - As478} & \emph{21B - As 478}\\ \hline
L & \unit{7014}{\micro\metre} & \unit{7006}{\micro\metre} \\ \hline
a & \unit{4000}{\micro\metre} & \unit{4002}{\micro\metre} \\ \hline
b & \unit{4002}{\micro\metre} & \unit{4004}{\micro\metre} \\ \hline
c & \unit{101,5}{\micro\metre} & \unit{103}{\micro\metre} \\ \hline
p & \unit{485,3}{\micro\metre} & \unit{488,88}{\micro\metre} \\ \hline
w & \unit{510}{\micro\metre} & \unit{516,5}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{kontakt}$ & \unit{0,2}{\micro\metre} & \unit{0,2}{\micro\metre} \\ \hline
$h_{ets}$ & \unit{4,5}{\micro\metre} & \unit{4,5}{\micro\metre} \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tabell over alle målte verdier på Hallbarens størrelse.}
\label{tab:1}
\end{table}
</pre>

=== Matematikk ===

==== For seg selv ====

Formler kan skrives for seg selv, både nummerert eller ikke.

Følgende blir en ligning som er nummerert og kan linkes til med ~\eqref{eq:1} eller ~\ref{eq:1}.
<pre>
\begin{equation}
\vec{F} = q \vec{E} + q \vec{v} \times \vec{B}
\label{eq:1}
\end{equation}
</pre>

Følgende blir en unummerert ligning som heller ikke er laget for å refereres til da dette vil være noe merkelig i og med at den ikke er nummerert.
<pre>
\begin{equation}
1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}\nonumber
\end{equation}
</pre>

Alternativt kan det samme resultatet oppnås med dobbelt dollartegn på hver side av formelen:

<pre>
$$1-2:\quad V_{12}=216,566I- 0,509\cdot10^{-9} \Rightarrow R_{12}= \unit{216,6}{\ohm}$$
</pre>
Merk: Brukes dobbelt dollartegn vil ikke formelen nummereres.

==== I tekst ====

Når man bare skal skrive en liten formel eller noe litt matematisk i selve teksten så putter man bare $ foran og bak det man skal skrive og så fikser LaTeX-programmet biffen.

Eksempel:
<pre>
...der $\sigma = \frac{1}{\rho}$. $\rho$ er resistiviteten...
</pre>

==== En rekke formler ====

Skal man skrive flere formler etter hverandre, for eksempel for å illustrere en utregning eller liste opp relevante formler kan man benytte seg av align environmentet som er en del av amsmath pakken. Det vil si at du i dokumentets preamble må inkludere
<pre>\usepackage{amsmath}</pre>
Koden for align er som vist under.
<pre>
\begin{align}
\mathbf{q}&\mathbf{=q_vq_rq_tq_e}\\
q_{v}&=\frac{1}{1-e^{-h\nu/k_BT}}\\
q_r&=\sum^\infty_{\ell=0}(2\ell+1)e^{-\varepsilon_\ell /kT}\approx\int^\infty_0\cdot\cdot\cdot d\ell
\\&=\frac{T}{\sigma\theta_r}=\frac{8\pi^2Ik_BT}{\sigma h^2} \nonumber \\
q_{t}&=q_xq_yq_z=\left(\frac{2\pi mk_BT}{h^2}\right)^{3/2}abc\\
q_e&=g_0+\sum^n_{i=1}g_1e^{-\Delta\varepsilon_1/k_BT}
\end{align}
</pre>

Navnet "align" peker på at formlene kan plasseres relativt hverandre. Tegnet som indikerer hva som skal bli "aksen" formlene blir justert langs er &.
Ønsker du align uten at hver formel skal bli nummerert kan du enten bruke \nonumber som over, eller du kan bruke align* i stedet for align. Altså:
<pre>
\begin{align*}
formler
\end{align*}
</pre>

==== Pynting ====
===== Mellomrom og korrekt formatering =====
Det er enkelte ganger du ønsker å få produktene til å se litt ekstra fine ut, og det er jo i bunn og grunn en av hovedargumentene for å bruke nettopp LaTeX. Først og fremst er en vanlig problemstilling at man gjerne ikke får paranteser til å matche formler som strekker seg over flere linjer. For eksempel ved bruk. Dette omgår man ved bruk av \left og \right som følger inne i mattemodus (dollartegn, begin equation, eller lignende)

<pre>
\left( kode \right)
</pre>

Enkelte ganger vil du ha et mellomrom inne i mattemodus, det ordnes slik:
\; Stort mellomrom
\: Middels mellomrom
\, Lite mellomrom
\! Lite negativt mellomrom
\hspace{x} Egendefinert mellomrom. X er en lengde i pt, cm, in, eller mm avhengig av brukers ønske.

Det kan også være veldig kjekt å sikre at operatorer ikke havner i kursiv. Dette gjøres med \mathrm{} kommandoen.

Et lite eksempel hvor disse brukes er gitt her:

<pre>
\int^\infty_\infty \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x \hspace{1cm} \text{litt tekst}
</pre>
som resulterer i

<math>\int^\infty_\infty \! \left(\frac{1}{x}\right) \, \mathrm{d}x</math>

Dropper vi \!, \, \mathrm og \left(\right) får vi
<math>\int^\infty_\infty (\frac{1}{x}) dx</math>
Resultatet kan altså bli betraktelig.

===Referanser===
Referanser til andre steder i teksten gjøres ved at man legger til en label til stedet man vil referere til med kommandoen \label{dinlabelher}. Man kan lage label for f.eks. ligninger, avsnitt og figurer, men for figurer må labelen defineres etter at caption er definert. For å referere til delen man har gitt label, skriv inn \ref{dinlabelher}, og laTeX henter nummeret på ligningen, avsnittet eller figuren. LaTeX får ikke alltid riktige referanser første gang man skriver til PDF (Typisk "se figur ??"), så gjør alltid dette to ganger for å få referansene riktig.

<pre>
\begin{equation} \label{kulevolum}
V=\frac{4 \pi r^2}{3}
\end{equation}
Volumet av kula med radius = 1 blir 4/3 $pi$ fra formel \ref{kulevolum}.
</pre>

===Fotnoter===
Fotnoter legges inn ved å skrive \footnote{Teksten som skal stå i fotnota} der du ønsker en fotnote.

=== Sitering ===
For å legge til en skikkelig kildereferanse er det vanlig å bruke verktøyet BiBTeX. Dette kommer med de fleste distribusjonen av LaTeX, og mange redigeringsverktøy har innebygget støtte for dette (eksempelvis WinEdt). Kilder i rapporten legges i en egen fil (med filendelse .bib) skrevet i BiBTeX format[http://en.wikipedia.org/wiki/BibTeX], og siteres så ved kommandoen \cite{kildenavn}. Referanselisten inkluderes så der du ønsker ved hjelp av kommandoen \bibliography{refereanse_filnavn}. Siteringsstilen kan endres ved å bruke kommandoen \bibliographystyle{stilnavn}, hvor et vanlig stilnavn er ''plain'', hvor da referansene simpelthen er tall. Forskjellige fagmiljø har innarbeidet forskjellige siteringsstiler, og noen steder ønsker man siteringen på typen (Forfatter, Årstall). Ønsker du at en kilde skal vises i bibliografien uten å merkes i teksten bruker du \nocite{kildenavn}

Det kan være en idè å inkludere pakken natbib i dokumentet ditt da dette gir vesentlig flere muligheter for stiler og høyere kontroll på siteringene. Gjør du dette må du også bytte siteringsstil. Vanlig stilnavn i natbib som tilsvarer "plain" er "plainnat".
Eksempler på muligheter pakken gir foruten flere internasjonale siteringsstandarder er forskjellige siteringskommandoer, en oversikt over disse finner du på nettsiden til natbib[http://merkel.zoneo.net/Latex/natbib.php].

Mange artikkelsøkemotorer lar deg eksportere tilhørende Bibtex-innhold automatisk slik at man slipper å gjøre dette manuelt for hver artikkel. Det finnes også siteringsbehandlere som f.eks. JabRef [http://jabref.sourceforge.net] eller (for mac) BibDesk[http://bibdesk.sourceforge.net/]. Disse gir deg en GUI for å behandle Bibtex-filer, og man kan søke i artikkeldatabaser internt i programmet og importere siteringer direkte.

== Diverse ==

=== Formatfiksing ===

Om man ikke er helt fornøyd med formatet, eller dokumentklassen, (\documentclass[12pt, a4paper]{article}) altså article i dette tilfellet, så kan man redigere dette rimelig greit. Bare å finne fila article.cls, samt srticle.sty, disse kan åpnes i alle tekstbehandlingsprgrammer (tror jeg), men det er nok best å enten åpne den i PCTeX Wordpad, NotePad. LaTeX-programmet er nok en smule enklere, men Wordpad funka greit det også. I alle fall så er det bare å søke seg fram til det du vil rette på. I .cls trenger du bare å linke til .sty-fila, så den er i alle fall grei å fikse på.

I starten kan det være greit å prøve enkle ting som å forandre litt engelske presettnavn slik at de blir norske. '''Men husk for all del å lagre dette som nye filer!'''
Ting man skal rette på kan man enten søke etter på Google eller leite etter i henhold til funksjonsnavn. Bare å søke etter appendix om man skal forandre noe som angår den funskjonen også videre. Bare fantasien og kunnskapen/forståelsen av hva som står der som setter grenser for hva man kan gjøre, og blir man god nok (les: gidder) så kan man lage sitt helt egne oppsett/format.

=== Hyperlenker ===
Å følge referanser frem og tilbake i en PDF kan ofte bli litt slitsomt. Da er det fint å inkludere pakken ''hyperref''. Dette gjøres best ved å legge til \usepackage{hyperref} på '''slutten''' av dokumentets preamble (før "\begin{document}), da pakken overskriver en del kommandoer. Hvis du ikke legger den til på slutten risikerer du at andre pakker overskriver disse igjen. Det denne pakken gjør er å lage klikkbare lenker ut av innholdsfortegnelsen, referanser, siteringer, etc. Hvis man bruker standardinnstillingene vil lenkene sees i PDF-en som fargede rammer rundt den teksten som er klikkbar. Disse boksene vil ikke vises i utskrift av dokumentet. Pakken kan også brukes til å gjøre internettadresser klikkbar, enten ved \href{URL}{text}, eller \url{URL}. Den siste er å foretrekke hvis du vil at nettadressen også skal være tilgjengelig i utskrevne utgaver.

Eksempel på kalling av hyperref pakken er lagt inn under. Du trenger ikke å sette alle disse parametrene, men de vil sette relevant metadata i den resulterende filen som kan forenkle søking i filen og etter filen i en eventuell database. Fargene er satt noe tilfeldig i eksempelet for å vise mulighetene. For å kalle dem må du imidlertid bruke pakken color eller en grafikkpakke som graphicx eller tikz.

<pre>
\hypersetup{colorlinks,%
citecolor=green,%
unicode=true,%
filecolor=black,%
linkcolor=red,%
urlcolor=blue,%
pdfsubject={Emne},%
pdfauthor={Forfatternavn},%
pdftitle={Dokumenttittel},%
pdftex}
</pre>
Merk at dette må kalles'' i tillegg'' og ''etter'' pakken ''hyperref''.

== Linker ==
*[http://en.wikibooks.org/wiki/LaTeX LaTeX - wikibooks]
*[http://www.ctan.org/tex-archive/info/symbols/comprehensive/symbols-letter.pdf The Comprehensive LATEX Symbol List (pdf)]
*[http://www.texample.net/ TeXample.net- ample resources for TeX users]
*[http://miktex.org/ MikTeX, Windows LaTeX distribusjonspakke]
*[http://http://www.tug.org/mactex/ MacTex, LaTeX distribusjonspakke for Mac OS X]

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T21:30:58Z

Vegarot:

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,color=timini!70,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\timini!70] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T18:31:26Z

Vegarot: last opp en ny versjon av «Fil:Timinitikz.png»: Fornøyd NÅ, AB?

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

'''Dessverre er ikke oppdatering av filer mulig, så bildet som vises er den gamle versjonen fra 2011.'''

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,color=timini!70,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\timini!70] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T18:30:41Z

Vegarot: last opp en ny versjon av «Fil:Timinitikz.png»: Tilbakestilte til versjonen à 2. mar 2011, 13:13

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

'''Dessverre er ikke oppdatering av filer mulig, så bildet som vises er den gamle versjonen fra 2011.'''

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,color=timini!70,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\timini!70] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T18:29:41Z

Vegarot: last opp en ny versjon av «Fil:Timinitikz.png»: Mer firkanta rundinger. Fornøyd nå, AB?

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

'''Dessverre er ikke oppdatering av filer mulig, så bildet som vises er den gamle versjonen fra 2011.'''

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,color=timini!70,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\timini!70] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Rapport

2012-03-24T15:41:22Z

Vegarot: /* LaTeX rapportmal */ lagt inn link til LaTeX del.

I løpet av studiet kommer man etterhvert over det uhyggelige fenomenet kalt "skrive rapport", gjerne av typen labrapport. De fleste får veldig lite trening i dette i løpet av de første tre semestrene, og da kommer det ofte som et lite sjokk da man plutselig skal skrive skikkelige labrapporter i fag som [[TFY4330 - Nanoverktøy]]. Under følger en oversikt over hovedmomentene som skal med i en slik rapport, samt noen generelle rapporttips. Til slutt er en grunnleggende rapportmal skrevet i [[LaTeX]] som inneholder hovedmomentene samt noen eksempler på LaTeX-bruk. LaTeX kan virke unødvendig komplisert ved første øyekast, men for vitenskapelige rapporter er det et meget kraftig verktøy.

=Informasjonshenting=
En vesentlig del av rapportskriving, spesielt i høyere kurs, er å hente gode kilder i rapporten. Dette har sammenheng med at man ikke kan komme med påstander uten å kunne forsvare dem. Det finnes mange databaser med vitenskapelige artikler, her følger noen av de mest brukte:

*Pubmed [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/]
*ISI Web of Knowledge [http://isiknowledge.com]
*Google Scholar [http://scholar.google.com]

En annen veldig god ressurs er kildehenvisningene i rapporter man finner, spesielt i rapporter av typen "Reviews".

=Rapporten=
== Forsiden ==
Forsiden på rapporten bør selvfølgelig inneholde tittel og forfattere, men gjerne også dato og sammendraget (se under) hvis det er plass.

== Innledning ==
Etter forsiden kommer innledningen. Denne bør fortelle om bakgrunnen for arbeidet, altså hvorfor prosjektet ble satt i gang, hvilke mål man prøver å oppnå, og annen generell bakgrunnsinfo som forteller leseren om hvorfor det er interessant å lese videre.

== Innholdsfortegnelse ==
Dette er selvsagt, de fleste profesjonelle skriveverktøy (LaTeX, Word) ordner dette automatisk. Brukes bare på lengre rapporter, unødvendig på korte rapporter.

== Teori ==
Dette kapittelet skal forklare bakenforliggende teori og formler som blir brukt til å oppnå resultatene. Dette kan være alt fra å forklare instrumentenes virkemåte til hvilke statistiske modeller som ble brukt for å tilpasse dataene. Husk å nummerer formlene til senere referanse (igjen ordner LaTeX dette automatisk).

Formålet med teoriseksjonen er å gi leseren innsikt i verktøyene som ble brukt for å oppnå resultatene dine.

== Eksperimentelt ==
I denne delen blir eksperimentet eller eksperimentene forklart i detalj (så lenge det er relevant for resultatene man oppnår). Ingen resultater skal med her, dette er kun en oppsummering av hva som ble gjort, hvordan og med hvilken verktøy. Observasjoner gjort underveis skal også skrives her. Eksperimentelt skal skrives i passiv form, gjerne i perfektum (i.e. 20 mL metanol ble tilsatt reaksjonskolben under røring). Unngå halve setninger og stikkordsform, dette er fort å gjort å glemme dersom man skriver direkte av fra labjournal. Dersom flere eksperimenter av samme type blir gjort kan en oppsummering på begynnelsen være fordelaktig.

Formålet med denne seksjonen er å beskrive eksperimentene som ble gjort, både slik at de kan gjenskapes for å undersøke om resultatene stemmer, og for å beskrive hvordan resultatene ble oppnådd.

== Resultater ==
Oppnådde resultater presenteres her. Dette blir gjerne i form av tabeller, grafer, tall og bilder, men selvfølgelig kan resultater også beskrives med noe tekst. Husk at resultatene ikke skal diskuteres her, bare fremlegges. Dersom beregninger ble gjort for å få resultatene kan det gjerne refereres til det aktuelle avsnittet i teoriseksjonen.

Formålet med denne seksjonen er å presentere resultatene man har oppnådd på en ryddig og oversiktlig måte for leseren.

== Diskusjon ==
Her skal de relevante resultatene diskuteres, sammenliknes og fordøyes. Det er viktig at diskusjonen ikke blir en oppramsing av resultatene, og at det er kun det som ikke er opplagt ut fra resultatene som bør nevnes. Dette kan inkludere både argument for slutninger man gjør på grunnlag av resultater, samt diskusjon av mulige feilkilder, etc.

I diskusjonen foregår det ofte slutninger av typen "Resultat A indikerer B, og dersom dette sammenliknes med resultat C underbygger dette påstand D". Legg merke til passiv form (i.e. ikke ''dersom vi sammenlikner dette med...'', men ''dersom dette sammenliknes med...'').

Dersom det er aktuelt kan ubesvarte problemstillinger og videre arbeid også tas opp her.

Formålet med diskusjonen er å presentere dine syn og tolkninger av resultatene, underbygge eller forkaste hypotesene dine, samt nevne viktige moment som kan ha innvirkning på resultatene.

== Konklusjon ==
Hovedmomentene i diskusjonen blir tatt opp i konklusjonen. Et lite blikk på innledningen kan være gunstig for å få helhet i rapporten (noen som husker sirkelkomposisjon i stiler fra videregående?).

Formålet med konklusjonen er å gi leseren innsikt i hva diskusjonen dreiet seg om uten at den må gjennomgås i detalj.

== Sammendrag ==
Sammendraget (abstract) står på første side, men skrives gjerne mot slutten av rapporten. Der konklusjonen er en oppsummering av diskusjonen, er sammendraget en oppsummering av hele rapporten. Man nevner kjapt arbeidet som ble gjort, resultater som ble oppnådd og diskusjonen rundt dette. Sammendraget kan kanskje sees på som konklusjonen pluss arbeidet som ble gjort for å komme der.

Formålet er å gi en helhetlig gjennomgang av innholdet i rapporten på noen korte linjer, slik at den potensielle leseren kan avgjøre om rapporten inneholder det leseren er interessert i, og om den da er verdt å gjennomgå i detalj.

== Kildehenvisninger ==
Til slutt i en rapport finner man som regel kildehenvisninger til artikler eller bøker der man har funnet bakgrunnsteori, sammenliknbare resultater eller arbeid man bygger videre på.

== LaTeX rapportmal ==
En mal som kan være veldig nyttig uansett hva man skriver i [[LaTeX|LaTeX]] følger her. Den inneholder ingen veiledende seksjoner eller informasjon, men derimot en del nyttige verktøy som brukes ofte. Dette inkluderer mal til ett bilde, flere bilder i en figur og tabell. Disse ligger i et kommentarfelt i bunnen av filen og vises ikke i den ferdige pdf-fila. Malen antar at man benytter [[LaTeX#Sitering|BibTex]] til bibliografien, dette anbefales spesielt i lengre rapporter.
<pre>
\documentclass[a4paper,twoside]{article}
\usepackage{graphicx, fullpage, float, subfig, verbatim,amsmath}
% Følgende pakke gir god kontroll og godt siteringsresultat
\usepackage[style=authortitle,natbib=true]{biblatex}
\addbibresource{bibliografinavn}

\title{Title}
\author{Kai M\"{u}ller Beckwith \and Vegar Ottesen}
\date{\today}

\usepackage[utf8]{inputenc} %For "spesielle" tegn som æ, ø, å og andre er det anbefalt å angi dette. Mac brukere kan vurdere applemac og ikke utf8
\usepackage[norsk]{babel} %Inkluder kun dersom du vil skrive rapporten på norsk. Dette gir riktig datoformat og sørger for andre lokaliseringsting.

\begin{document}
\maketitle
\vspace{3cm}

\begin{abstract}
\end{abstract}

\pagebreak
\tableofcontents
\pagebreak

\begin{comment}
Nyttige ting:

%Enkeltfigur:
\begin{figure}[H]
\centering
\includegraphics[width=0.7\textwidth]{filnavn}
\caption{Skrift under bildet}
\label{fig:bilde1}
\end{figure}

%Flere figurer, blir merket Figur 1a, 1b, osv.:
\begin{figure}[H]
\centering
\subfloat[Tekst under første figur]{\label{fig:1.figur}\includegraphics[width=0.45\textwidth]{navn1}}
\hspace{3pt}
\subfloat[Tekst under andre figur]{\label{fig:2.figur}\includegraphics[width=0.45\textwidth]{navn2}} \caption{Tekst under begge figurene}
\label{fig:navn_på_hele_figuren}
\end{figure}

%En tabell:
\begin{table}[H]
\centering
\caption{Skrift over tabell}
\label{tab:tabell_1}
\begin{tabular}{|c|c|c|} \hline
Linje: & Egenskap 1 & Egenskap 2\\ \hline
1 & firkantet & underveis \\ \hline
2 & runding & pudding \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tekst under tabellen din}
\label{tab:navn_på_hele_tabellen}
\end{table}
\end{comment}

\printbibliography

\end{document}
</pre>

Lykke til med rapportskriving!

Rapport

2012-03-24T15:38:55Z

Vegarot: /* LaTeX rapportmal */ Oppdatert malen med bibtex pakke for bedre bibliografistyring.

I løpet av studiet kommer man etterhvert over det uhyggelige fenomenet kalt "skrive rapport", gjerne av typen labrapport. De fleste får veldig lite trening i dette i løpet av de første tre semestrene, og da kommer det ofte som et lite sjokk da man plutselig skal skrive skikkelige labrapporter i fag som [[TFY4330 - Nanoverktøy]]. Under følger en oversikt over hovedmomentene som skal med i en slik rapport, samt noen generelle rapporttips. Til slutt er en grunnleggende rapportmal skrevet i [[LaTeX]] som inneholder hovedmomentene samt noen eksempler på LaTeX-bruk. LaTeX kan virke unødvendig komplisert ved første øyekast, men for vitenskapelige rapporter er det et meget kraftig verktøy.

=Informasjonshenting=
En vesentlig del av rapportskriving, spesielt i høyere kurs, er å hente gode kilder i rapporten. Dette har sammenheng med at man ikke kan komme med påstander uten å kunne forsvare dem. Det finnes mange databaser med vitenskapelige artikler, her følger noen av de mest brukte:

*Pubmed [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/]
*ISI Web of Knowledge [http://isiknowledge.com]
*Google Scholar [http://scholar.google.com]

En annen veldig god ressurs er kildehenvisningene i rapporter man finner, spesielt i rapporter av typen "Reviews".

=Rapporten=
== Forsiden ==
Forsiden på rapporten bør selvfølgelig inneholde tittel og forfattere, men gjerne også dato og sammendraget (se under) hvis det er plass.

== Innledning ==
Etter forsiden kommer innledningen. Denne bør fortelle om bakgrunnen for arbeidet, altså hvorfor prosjektet ble satt i gang, hvilke mål man prøver å oppnå, og annen generell bakgrunnsinfo som forteller leseren om hvorfor det er interessant å lese videre.

== Innholdsfortegnelse ==
Dette er selvsagt, de fleste profesjonelle skriveverktøy (LaTeX, Word) ordner dette automatisk. Brukes bare på lengre rapporter, unødvendig på korte rapporter.

== Teori ==
Dette kapittelet skal forklare bakenforliggende teori og formler som blir brukt til å oppnå resultatene. Dette kan være alt fra å forklare instrumentenes virkemåte til hvilke statistiske modeller som ble brukt for å tilpasse dataene. Husk å nummerer formlene til senere referanse (igjen ordner LaTeX dette automatisk).

Formålet med teoriseksjonen er å gi leseren innsikt i verktøyene som ble brukt for å oppnå resultatene dine.

== Eksperimentelt ==
I denne delen blir eksperimentet eller eksperimentene forklart i detalj (så lenge det er relevant for resultatene man oppnår). Ingen resultater skal med her, dette er kun en oppsummering av hva som ble gjort, hvordan og med hvilken verktøy. Observasjoner gjort underveis skal også skrives her. Eksperimentelt skal skrives i passiv form, gjerne i perfektum (i.e. 20 mL metanol ble tilsatt reaksjonskolben under røring). Unngå halve setninger og stikkordsform, dette er fort å gjort å glemme dersom man skriver direkte av fra labjournal. Dersom flere eksperimenter av samme type blir gjort kan en oppsummering på begynnelsen være fordelaktig.

Formålet med denne seksjonen er å beskrive eksperimentene som ble gjort, både slik at de kan gjenskapes for å undersøke om resultatene stemmer, og for å beskrive hvordan resultatene ble oppnådd.

== Resultater ==
Oppnådde resultater presenteres her. Dette blir gjerne i form av tabeller, grafer, tall og bilder, men selvfølgelig kan resultater også beskrives med noe tekst. Husk at resultatene ikke skal diskuteres her, bare fremlegges. Dersom beregninger ble gjort for å få resultatene kan det gjerne refereres til det aktuelle avsnittet i teoriseksjonen.

Formålet med denne seksjonen er å presentere resultatene man har oppnådd på en ryddig og oversiktlig måte for leseren.

== Diskusjon ==
Her skal de relevante resultatene diskuteres, sammenliknes og fordøyes. Det er viktig at diskusjonen ikke blir en oppramsing av resultatene, og at det er kun det som ikke er opplagt ut fra resultatene som bør nevnes. Dette kan inkludere både argument for slutninger man gjør på grunnlag av resultater, samt diskusjon av mulige feilkilder, etc.

I diskusjonen foregår det ofte slutninger av typen "Resultat A indikerer B, og dersom dette sammenliknes med resultat C underbygger dette påstand D". Legg merke til passiv form (i.e. ikke ''dersom vi sammenlikner dette med...'', men ''dersom dette sammenliknes med...'').

Dersom det er aktuelt kan ubesvarte problemstillinger og videre arbeid også tas opp her.

Formålet med diskusjonen er å presentere dine syn og tolkninger av resultatene, underbygge eller forkaste hypotesene dine, samt nevne viktige moment som kan ha innvirkning på resultatene.

== Konklusjon ==
Hovedmomentene i diskusjonen blir tatt opp i konklusjonen. Et lite blikk på innledningen kan være gunstig for å få helhet i rapporten (noen som husker sirkelkomposisjon i stiler fra videregående?).

Formålet med konklusjonen er å gi leseren innsikt i hva diskusjonen dreiet seg om uten at den må gjennomgås i detalj.

== Sammendrag ==
Sammendraget (abstract) står på første side, men skrives gjerne mot slutten av rapporten. Der konklusjonen er en oppsummering av diskusjonen, er sammendraget en oppsummering av hele rapporten. Man nevner kjapt arbeidet som ble gjort, resultater som ble oppnådd og diskusjonen rundt dette. Sammendraget kan kanskje sees på som konklusjonen pluss arbeidet som ble gjort for å komme der.

Formålet er å gi en helhetlig gjennomgang av innholdet i rapporten på noen korte linjer, slik at den potensielle leseren kan avgjøre om rapporten inneholder det leseren er interessert i, og om den da er verdt å gjennomgå i detalj.

== Kildehenvisninger ==
Til slutt i en rapport finner man som regel kildehenvisninger til artikler eller bøker der man har funnet bakgrunnsteori, sammenliknbare resultater eller arbeid man bygger videre på.

== LaTeX rapportmal ==
En mal som kan være veldig nyttig uansett hva man skriver i LaTeX følger her. Den inneholder ingen veiledende seksjoner eller informasjon, men derimot en del nyttige verktøy som brukes ofte. Dette inkluderer mal til ett bilde, flere bilder i en figur og tabell. Disse ligger i et kommentarfelt i bunnen av filen og vises ikke i den ferdige pdf-fila. Malen antar at man benytter [[LaTeX#Sitering|BibTex]] til bibliografien, dette anbefales spesielt i lengre rapporter.
<pre>
\documentclass[a4paper,twoside]{article}
\usepackage{graphicx, fullpage, float, subfig, verbatim,amsmath}
% Følgende pakke gir god kontroll og godt siteringsresultat
\usepackage[style=authortitle,natbib=true]{biblatex}
\addbibresource{bibliografinavn}

\title{Title}
\author{Kai M\"{u}ller Beckwith \and Vegar Ottesen}
\date{\today}

\usepackage[utf8]{inputenc} %For "spesielle" tegn som æ, ø, å og andre er det anbefalt å angi dette. Mac brukere kan vurdere applemac og ikke utf8
\usepackage[norsk]{babel} %Inkluder kun dersom du vil skrive rapporten på norsk. Dette gir riktig datoformat og sørger for andre lokaliseringsting.

\begin{document}
\maketitle
\vspace{3cm}

\begin{abstract}
\end{abstract}

\pagebreak
\tableofcontents
\pagebreak

\begin{comment}
Nyttige ting:

%Enkeltfigur:
\begin{figure}[H]
\centering
\includegraphics[width=0.7\textwidth]{filnavn}
\caption{Skrift under bildet}
\label{fig:bilde1}
\end{figure}

%Flere figurer, blir merket Figur 1a, 1b, osv.:
\begin{figure}[H]
\centering
\subfloat[Tekst under første figur]{\label{fig:1.figur}\includegraphics[width=0.45\textwidth]{navn1}}
\hspace{3pt}
\subfloat[Tekst under andre figur]{\label{fig:2.figur}\includegraphics[width=0.45\textwidth]{navn2}} \caption{Tekst under begge figurene}
\label{fig:navn_på_hele_figuren}
\end{figure}

%En tabell:
\begin{table}[H]
\centering
\caption{Skrift over tabell}
\label{tab:tabell_1}
\begin{tabular}{|c|c|c|} \hline
Linje: & Egenskap 1 & Egenskap 2\\ \hline
1 & firkantet & underveis \\ \hline
2 & runding & pudding \\ \hline
\end{tabular}
\caption{Tekst under tabellen din}
\label{tab:navn_på_hele_tabellen}
\end{table}
\end{comment}

\printbibliography

\end{document}
</pre>

Lykke til med rapportskriving!

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T15:12:53Z

Vegarot:

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

'''Dessverre er ikke oppdatering av filer mulig, så bildet som vises er den gamle versjonen fra 2011.'''

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,color=timini!70,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\timini!70] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\timini,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T15:09:07Z

Vegarot:

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\fargeEN{timini!70}
\def\fargeTO{timini}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,color=\fargeEN,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\fargeEN] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\fargeTO,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\fargeTO,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Fildiskusjon:Structure-virus.jpg

2012-03-24T15:04:54Z

Vegarot:

Snasen. Hva brukte du for å lage denne?
[[Bruker:Vegarot|LaTeXoracle]] 24. mar 2012 kl. 16:04 (CET)

Fildiskusjon:Structure-virus.jpg

2012-03-24T15:04:35Z

Vegarot: Ny side: Snasen. Hva brukte du for å lage denne?

Snasen. Hva brukte du for å lage denne?

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T14:52:46Z

Vegarot: Finpuss.

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

Kode:
<pre>
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.%
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\fargeEN{timini!70}
\def\fargeTO{timini}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw[color=\fargeEN,fill] \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%

\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw[color=\fargeEN,fill] (21,11)++\spot \prikk;}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\fargeEN] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\fargeTO,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\fargeTO,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

Fil:Timinitikz.png

2012-03-24T14:50:18Z

Vegarot: Ny versjon av tikz-versjonen med avrunda firkanter og ikke sirkler.

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011, fornyet og forbedret i Mars 2012. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

Kode:
<pre>
%Written by Vegar Ottesen, 2011/2012. Klar for kompilering med preamble.
\documentclass{minimal}
\usepackage{tikz}
\begin{document}
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\fargeEN{timini!70}
\def\fargeTO{timini}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}
\def\prikk{node[minimum height=\radie*1.58,minimum width=\radie*1.58,draw,rounded corners=9,fill] {}}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Store prikker. 10-tall %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\foreach\spot in {(1,11),(2,11),(3,11),(6,11),(7,11),(8,11),(1,10),(2,10),(3,10),(5,10),(6,10),(7,10),(8,10),(9,10),(2,9),(3,9),(2,8),(3,8),(2,7),(3,7),(2,6),(3,6),(2,5),(3,5),(2,4),(3,4),(2,3),(3,3),(2,2),(3,2),(2,1),(3,1),(5,10),(6,10),(5,9),(6,9),(5,8),(6,8),(5,7),(6,7),(5,6),(6,6),(5,5),(6,5),(5,4),(6,4),(5,3),(6,3),(5,2),(6,2),(6,11),(9,10),(9,9),(10,9),(9,8),(10,8),(9,7),(10,7),(9,6),(10,6),(9,5),(10,5),(9,4),(10,4),(9,3),(10,3),(9,2),(10,2),(9,1),(7,2),(8,2),(6,1),(7,1),(8,1)}
\draw[color=\fargeEN,fill] \spot \prikk;

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Små prikker. Eksponent. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\begin{scope}
\scalebox{.5}{\foreach \spot in {(1,4.5),(2,4.5),(3,4.5),(4,4.5),(1,5.5),(2,5.5),(3,5.5),(4,5.5),(7,1),(8,1),(9,1),(10,1),(11,10),(11,9),(11,8),(11,7),(11,6),(11,5),(11,4),(11,3),(11,2),(10,1),(10,2),(10,3),(10,4),(10,5),(10,6),(10,7),(10,8),(10,9),(10,10),(10,11),(9,11),(9,10),(9,7),(9,6),(9,2),(8,11),(8,10),(8,7),(8,6),(8,2),(7,2),(7,3),(7,4),(7,6),(7,7),(7,8),(7,9),(7,10),(7,11),(6,2),(6,3),(6,4),(6,7),(6,8),(6,9),(6,10)}
\draw[color=\fargeEN,fill] (21,11)++\spot \prikk;}
\end{scope}

%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
% %
% Kjempestore mørkeblå prikker. %
% %
%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%%
\draw[line width=1.5mm, color=\fargeEN] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);
\draw[color=\fargeTO,fill] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\fargeTO,fill] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);

\end{tikzpicture}
\end{document}
</pre>

Den finnes nå også som CIF-skript, i tilfelle noen vil e-beame den:
<pre>
(Written by Ap. Syvertsen);
DS1 1 10;
9 Bounding box;
L L1;
W 100000 10000000 1000000 10000000 7000000 1000000 7000000 1000000 1000000 10000000 1000000;
W 50000 10400000 400000 10400000 800000;
W 50000 10200000 600000 10600000 600000;
W 50000 800000 7400000 400000 7400000;
W 50000 600000 7200000 600000 7600000;
DF;

DS2 1 10;
9 10-tall;
L L2;
R 250000 2239814 1423379;
R 250000 3404468 1423379;
R 250000 4180903 1423379;
R 250000 1851597 1811597;
R 250000 3016250 1811597;
R 250000 3792686 1811597;
R 250000 4569121 1811597;
R 250000 2239814 2199814;
R 250000 3404468 2199814;
R 250000 4180903 2199814;
R 250000 1851597 2588032;
R 250000 3016250 2588032;
R 250000 4569121 2588032;
R 250000 2239814 2976250;
R 250000 3404468 2976250;
R 250000 4180903 2976250;
R 250000 1851597 3364468;
R 250000 3016250 3364468;
R 250000 4569121 3364468;
R 250000 2239814 3752686;
R 250000 3404468 3752686;
R 250000 4180903 3752686;
R 250000 1851597 4140903;
R 250000 3016250 4140903;
R 250000 4569121 4140903;
R 250000 2239814 4529121;
R 250000 3404468 4529121;
R 250000 4180903 4529121;
R 250000 1851597 4917339;
R 250000 3016250 4917339;
R 250000 3792686 4917339;
R 250000 1463379 5305557;
R 250000 2239814 5305557;
R 250000 3404468 5305557;
R 250000 1851597 1423379;
R 250000 3792686 1423379;
R 250000 2239814 1811597;
R 250000 3404468 1811597;
R 250000 4180903 1811597;
R 250000 1851597 2199814;
R 250000 3016250 2199814;
R 250000 4569121 2199814;
R 250000 2239814 2588032;
R 250000 3404468 2588032;
R 250000 4180903 2588032;
R 250000 1851597 2976250;
R 250000 3016250 2976250;
R 250000 4569121 2976250;
R 250000 2239814 3364468;
R 250000 3404468 3364468;
R 250000 4180903 3364468;
R 250000 1851597 3752686;
R 250000 3016250 3752686;
R 250000 4569121 3752686;
R 250000 2239814 4140903;
R 250000 3404468 4140903;
R 250000 4180903 4140903;
R 250000 1851597 4529121;
R 250000 3016250 4529121;
R 250000 4569121 4529121;
R 250000 1463379 4917339;
R 250000 2239814 4917339;
R 250000 3404468 4917339;
R 250000 4180903 4917339;
R 250000 1851597 5305557;
R 250000 3792686 5305557;

(Strekte atomer);
W 50000 4273531 5003531 4499737 5229737;
W 50000 4657000 4619000 5803000 5765000;
W 50000 4850000 5501000 5644000 5898000;
W 50000 4258000 4825000 4483000 4612000;
R 500000 4674000 5410000;
R 875000 6046000 6083000;

DF;

DS3 1 10;
9 9-tall;
L L2;
R 125000 4909000 4203000;
R 125000 5034000 4078000;
R 125000 5159000 4203000;
R 125000 5284000 4078000;
R 125000 5534000 4635500;
R 125000 5534000 4385500;
R 125000 5534000 3885500;
R 125000 5659000 4760500;
R 125000 5659000 4510500;
R 125000 5664000 4260500;
R 125000 5659000 4010500;
R 125000 5659000 3760500;
R 125000 5784000 4885500;
R 125000 5784000 4385500;
R 125000 5784000 3635500;
R 125000 5909000 4760500;
R 125000 5909000 4260500;
R 125000 5909000 3760500;
R 125000 6034000 4885500;
R 125000 6034000 4635500;
R 125000 6034000 4385500;
R 125000 6034000 4135500;
R 125000 6034000 3885500;
R 125000 6034000 3635500;
R 125000 6159000 4760500;
R 125000 6159000 4510500;
R 125000 6159000 4260500;
R 125000 6159000 4010500;
R 125000 6159000 3760500;
R 125000 4909000 4078000;
R 125000 5034000 4203000;
R 125000 5159000 4078000;
R 125000 5284000 4203000;
R 125000 5534000 4760500;
R 125000 5534000 4510500;
R 125000 5534000 4010500;
R 125000 5534000 3760500;
R 125000 5659000 4885500;
R 125000 5659000 4635500;
R 125000 5659000 4385500;
R 125000 5659000 3885500;
R 125000 5659000 3635500;
R 125000 5784000 4760500;
R 125000 5784000 4260500;
R 125000 5784000 3760500;
R 125000 5909000 4885500;
R 125000 5909000 4385500;
R 125000 5909000 3635500;
R 125000 6034000 4760500;
R 125000 6034000 4510500;
R 125000 6034000 4260500;
R 125000 6034000 4010500;
R 125000 6034000 3760500;
R 125000 6159000 4635500;
R 125000 6159000 4385500;
R 125000 6159000 4135500;
R 125000 6159000 3885500;
DF;
C 1;
C 2;
C 3;
E
</pre>

TFY4185 - Måleteknikk

2011-12-13T18:45:46Z

Vegarot: /* Chapter 12: Digital Systems */ · er logisk og, ikke *.

{{Infobox
|Fakta høst 2011
|*Foreleser: ???
*Stud-ass: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (?? %), midtsemester (?? %), arbeider (?? %), prosjekt (?? %)
*Eksamensdato: 17.12.2011
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2011
|* Antall godkjente: ??/??
* Innleveringssted: ???
* Frist: ???
}}

{{Infobox
|Lab høst 2011
|* ???
}}

== Fagets innhold ==
Elektroniske kretselementer:
*Enkle passive kretser
*Halvleder kretselementer
*Aktive kretser, operasjonsforsterkere
*Digitale kretser
Laboratorium i kretsteknikk:
*Bygging og utprøving av et utvalg av elektroniske kretser
*Datamaskinlaboratorium: Simulering av kretser med dataverktøy (PSpice)

== Vurderingsform ==
Det gis karakterene bestått/ikke bestått.
Faget har en (frivillig) semesterprøve som teller i endelig vurdering dersom den teller positivt.
For å ta avsluttende eksamen må man levere 5 av 6 øvinger, samt fullføre lab.

== Oppsummering av pensum ==

=== Kompendium: Gustafsson og Skullerud, TFY 4185 Lecture Notes 2008 ===
*Voltage and current dividers
**Om man har to impedanser i serie (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom spenning <math>V_0</math> over <math>Z_1</math> og spenning <math>V</math> over begge:
::<math>\frac{V_0}{V} = \frac{Z_1}{Z_2 + Z_1}</math>
**Om man har to impedanser i parallell (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom strøm <math>I_0</math> gjennom <math>Z_1</math> og strøm gjennom begge <math>I</math>:
::<math>\frac{I_0}{I} = \frac{Z_2}{Z_2 + Z_1}</math>
*Norton and Thevenin equivalents
**Thevenins theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en spenningskilde i serie med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>V_T=</math> "open source voltage", spenningen mellom polene når de er åpne. Finnes ved hjelp av f.eks. Kirchhoffs lover.
::<math>R_T=R_i</math> "output resistance", total resistansen i kretsen. Finnes ved å kortslutte alle spenningskilder og sette inn åpne ender i stedet for strømkilder.
**Nortons theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en strømkilde i parallell med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>I_N</math> "short circuit current", strømmen når polene er kortsluttet. Kan også finnes ved hjelp av f.eks. Kirchoffs lover.
::Sammnehengen mellom Thevenin og Norton<math>I_N=\frac{V_T}{R_T}</math>
*Impedance matching, input and output
*Maximum power transfer to the load (both AC and DC cases)
::<math>Z_L=Z_TH^*</math>
*Phase shift induced by passive components
*Resonant circuits: Give an example of a simple resonant circuit, its resonant frequency and what
the Q value is and what it means.
** Resonanskretser (s. 316) (eller tuned circuits) er filterkretser med smal båndbredde og skarp cut-off rate. Se fig. 10.3 for oppsett. Q-verdien er forholdet mellom senterfrekvensen i pass bandet og bandbredden, m.a.o. <math>Q=\frac{f_o}{B}</math>

=== Lærebok: Neil Storey, Electronics A Systems Approach ===
==== Chapter 3: Amplification ====
*Definition of amplification
**Forsterkningen av en størrelse er forholdet mellom den forsterkede størrelsen <math>X_o</math> og den uforsterkede <math>X_i</math>. Vi definerer:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = \frac{V_o}{V_i}</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = \frac{I_o}{I_i}</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = \frac{P_o}{P_i}</math>
**Ofte oppgis gain i dB. Da har vi:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{I_o}{I_i}\right)</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{P_o}{P_i}\right) = 20 \cdot \log_{10}\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
*Simple High-pass and Low-pass filters including their Bode dagrams (Both amplification and
phase)

==== Chapter 4: Control and Feedback ====
*Negative feedback
I et generelt elektronisk tilbakemeldingssystem (feedback) kan vi utrykke ytelsen (gain) som
::<math>G=\frac{A}{1+AB}</math> der A er "forward path" og B er "feedback path". Se utledning s.97 i boka. (3rd. edition?) eller side 268 i fjerde utgave.
::(Merk at "feedback path" B er koblet til inverterende "input" her. Dette er ikke alltid tilfelle, og da gjelder ikke sammenhengene presentert i dette kapittelet).
::Hvis AB er negativ får vi positiv "feedback". I spesialtilfellet <math>AB=-1</math>, går G mot uendelig, noe som brukes i produksjonen av oscillatorer.
::Hvis AB er positiv får vi negativ "feedback". Når AB er mye større enn 1, kan vi forenkle G til:
::<math>G=\frac{1}{B}</math>
::G blir dermed bare avhengig av "feedback path". For å få et stabilt system må "feedback path" konstrueres av bare passive komponenter, og B må være mindre enn 1 for å få en positiv "gain".
*The advantage of using feedback amplifiers
**Fordel: En kan få en forsterkning som ikke avhenger av gainen til op-ampen satt fra produsentens side, så lenge den er veldig stor. (f.eks 200,000). Den negative feedbacken gjør at systemet er selvkorrigerende.
**Gain: Siden <math>AB>>1</math>, er <math>A>>\frac{1}{B}</math>, altså er "open-loop gain">>"closed-loop gain". Feedback reduserer altså "gain" med en faktor <math>1+AB</math>
**Frequency response: Ytelsen (gain) av en forsterker minker ved høye og lave frekvenser. Ved negativ "feedback" (og AB mye større enn 1> avhenger "gain" nesten bare av "feedback path", og denne effekten vil minke betraktelig. Vi får altså et mer stabilt system ved høye og lave frekvenser, dvs båndbredden øker for systemet.
**Input and Output resistance: Et negativt "feedback"system vil prøve å holde "output" konstant, uansett endringer i miljøet (f.eks. når man setter på en "load"). Dette gjør den ved å øke/minke "input" og "output"resistans (vanligvis med en faktor AB+1)
***Hvis feedback er "output"spenningen => redusering av "output"resistans
***Hvis feedback er "output"strømmen => økning av "output"resistans
***Hvis feedback er en spenning relatert til output => øking av "input"resistans
***Hvis feedback er en strøm relatert til output => redusering av "input"resistans
**Distortion, Noise: "Distortion" og støy fra forsterkeren reduseres av negativ feedback.
**Stability: A og B har ikke bare en størrelse, de har også en fasevinkel. Hvis A eller B opplever et faseskift på 180 grader, skiftes fortegnet på A eller B, og AB blir negativ. Man opplever dermed positiv feedback, i stedet for negativ. Hvis <math>AB=-1</math> begynner systemet å oscillere (se kap. 11), og systemet blir ustabilt.

==== Chapter 5: Operational Amplifiers ====
*A simple operational amplifier based non-inverting amplifier
**Non-inverting:(se figur s. 118) Får <math>V_i</math> inn på plusssiden, og feedback på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=\frac{R_1+R_2}{R_2}</math>
**Unity gain: (figus s. 122) <math>R_1=0</math> og <math>R_2=</math>∞
*A simple operational amplifier based inverting amplifier
**Inverting:(se figur s. 120) Får både <math>V_i</math> og feedback inn på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=-\frac{R_1}{R_2}</math>
**Current-to-voltage converter: (figur s. 123) <math>R_2=0</math> og <math>I_i</math> inn på minussiden. <math>V_0=-I_iR</math>

*Characteristics for an ideal operational amplifier compared to a non-ideal (real world) operational amplifier
** '''Gain:''' En ideell op-amp har voltage gain på uendelig, de fleste reelle op-amper har gain mellom 100-140 dB, 741 har 106 dB.
** '''Inputresistans:''' En ideell op-amp har uendelig inputresistans, ekte op-amper har gjerne fra 300 kOhm til 80 MOhm, 741 har 2 MOhm.
** '''Outputresistans:''' En ideell op-amp har null outputresistans, en 741 har 75 Ohm.
** '''Max utspenning:''' En ideell op-amp kan ha uendelig ut-spenning, mens en reell op-amp koblet til +-15V har gjerne max spenning på +-13V. Forskjellige amplifiere har forskjellige inn-spenninger fra stømkilden, fra +-30V til +-1,5V.
** '''Common-mode rejection ratio:''' Common-mode signals: Signaler som er felles for både + og - - inngangen på op-ampen. Differential-mode signals: Signaler som er spenningsforskjeller mellom inngangene. CMRR gir forholdet: (differential-mode signaler)/(common-mode-signaler). Måles i dB, jo høyere dB, jo bedre (bedre mot støy). En ideell op-amp har ikke Common-mode signaler.
** '''Input-strøm''': En ideell op-amp har 0 i input-strøm, en reell op-amp har gjerne inputstrøm i størrelse mikroA - nA, 741 har input-strøm på 80 nA.
** '''Input offset voltage''': Spenningen på en reell op-amp om inn-spenningen er 0. Gjerne noen hundre mikroV til noen mV.
** '''Frekvensrespons''': Alle reelle op-amps har en øvre cut-off frekvens. Gain er gjerne konstant opp til ~10 Hz, deretter avtar den til 1 ved omtrent 1MHz.
** '''Slew rate''': Maksraten til endringen i spenning, gjerne noen få V/mikrosekund. Alle reelle op-amps gir også støy til signalet.

*Frequency dependence of amplification and how it is influenced by feedback
** '''Båndbredde x Gain = konstant'''
*How the input and output impedance are influenced by feedback
** Se kap 4. Huskeregel: Current feedback gir mer ideell op-amp (høyere innresistans og lavere utresistans), omvendt for voltage feedback.

==== Chapter 6: Semiconductors and Diodes ====
*How the [[ideal diode]] work and its typical applications
**One could characterise an ideal diode as a component that conducts no current when voltage is applied across it in one direction, but appears as a short circuit when a voltage is applied in the other direction.
**Diode circuit symbol: an arrow pointing in the direction of forward current.
**Wide range of applications: rectification of alternating voltages (AC to DC), Voltage control (Zener diodes), demodulation (making an AM signal meaningful), signal clamping.
*Describe the electrical properties of insulators, semi-conductors and metals in a simple energy band model
**Semi-conductors: Fermi level is between the conduction and valence bands, i.e. in an area of low density of states. The valence and conduction bands are close enough (~less than 2-3 eV) to allow considerable excitation of electrons by increasing temperature or doping.
**Conductors: The valence band (and in this case it is the same as the conduction band) is partly filled and the Fermi level is in the middle of this band. Electrons are easily excited over the Fermi level.
**Insulators: Have a full valence band and a large energy gap (i.e 6eV) to the next band. Electrons can't easily be excited to the next band.
*Give a simple description of “doping” and how it influences the material
**In silicon: boron-> p-type, phosphorus-> n-type.
*How a PN diode functions and its I-V characteristic
** Due to diffusion of charge in a pn-junction a voltage barrier is created between the p and n type semiconductors. This voltage barrier can either be enhanced or decreased depending on the direction current is sent through the depletion layer.
*The function of a Zener diode
**Voltage control (protection of a circuit from too high voltage values, or to make voltage output constant).

==== Chapter 7: Field-Effect Transistors ====
*The construction and function of the different sorts of [[field-effect transistor]]
** Husk på at navngivingen Drain og Source er '''motsatt av det man skulle tro''', dvs positiv strøm går fra Drain til Source.
** '''MOSFET''': Bruker figur 7.4 s 173: Er en positiv spenning V(ds)=V(d) - V(s) mellom Drain og Source. Tilkoblingen på høyre side er Substratet, denne er gjerne jordet og setter nullpunkt for systemet (den er heller ikke noe videre forklart i boka, så tipper den har lite relevans). Gaten på venstre side er isolert fra halvlederen ved et MO-lag(MetallOksid). Setter vi på en positiv spenning over gaten, vil de negative ladningsbærerne fra P-feltet "trekkes" over mot N-feltet, og depletion-layeret vil bli mindre, dermed blir det flere ladningsbærere som kan sende strøm, og det går mer strøm. Om spenningen er negativ, vil på samme måte elektronene i N-laget "skyves" inn i P-laget, dvs depletion-lageret blir større.
*** '''DE MOSFET''' Depletion - Enhancement MOSFET: som beskrevet overfor, '''kan gi signal både for positiv og negativ Gate-spenning.'''
*** '''Enhanced MOSFET''' - her går P-laget i figur 7.4 fra høyre side av transistoren og helt inn til gaten, dvs det er ikke et N-lag mellom P-laget og gaten. Poenget med denne MOSFETen er at man '''hele tiden må ha en positiv spenning''' på gaten. Da dras de få ledende elektronene i P-laget inn mot gaten, og det lages en "bro" av elektroner som kan lede strøm mellom Source og Drain.
** '''JFET''': Bruker figur 7.7 s 175: I denne transistoren må Gate-spenningen '''alltid være negativ''' for at det ikke skal gå noen strøm gjennom gaten(her er det ikke noe MO-lag mellom gaten og halvlederen). Poenget med denne FET-en er at man bruker Reverse Bias-egenskapene ved halvlederen til å regulere strømmen mellom Source og Drain. Dvs, jo mer spenning man setter på "feil vei" fra Source til Gate, jo større vil depletion-laget være (figur b), og dermed er det færre ladningsbærere som kan sende strøm fra Drain til Source. Hadde man satt på en positiv strøm, ville strømmen gå fra Gate til Source som i en diode.
** '''Symboler''': Sammenlign figur 7.3 og figur 7.5: Dette er logisk, for MOSFET er det ikke kontakt mellom Gate og Source-Drain. Samtidig er Enhancement tegnet med stiplet linje, for der er det ikke kontakt mellom Source- og Drain-lagene. '''Generelt for alle transistorsymboler går pilen i Substrate eller Gain fra P-dopet til N-dopet i den fysiske transistoren''' På samme måte for figur 7.6 og 7.8: Her er Gaten fysisk koblet til transistoren, så også i symbolet.
*How a transistor is used in a simple amplifier
*The I-V characteristics for the different sorts of field-effect transistors
**Input characteristics: Veldig høy input resistans
**Output charatcteristics: Det viktigste her er at tykkelsen til kanalen er ikke bare bestemt av spenningen til gaten, men også av drain-to-source-spenningen <math>V_{DS})</math>. Når man setter på en positiv <math>V_{DS}</math> vil det gå en strøm <math>I_D</math> gjennom kanalen. Mens den går gjennom kanalen vil den "føle" et potensialfall. Altså at resistansen er høyere ved Drain enn ved Source. Dette gjør at spenningen mellom Gate og kanalen er forskjellig på forskjellige steder i kanalen. '''Generelt blir kanalen mindre ved drain, og større ved source for en n-kanal'''.Dette gjelder for både MOSFET og JFET.
***Hvis vi ser nærmere på en MOSFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> positiv, og <math>V_{DS}</math> er enda mer positiv. Da vil det i området rundt drain være et positivt potensial. Altså vil området være depleted => kanalen blir mindre. I området rundt source vil det være et negativt potensial (i forhold til gate), og kanal blir enhanced => kanalen blir større.
***Hvis vi ser nærmere på en JFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> negativ og <math>V_{DS}</math> positiv. Potensialet langs kanalen i forhold til gaten er altså hele tiden negativ, men mye mer negativ ved drain, enn source. Vi vil altså få et tykkere depletionlag ved drain, og dermed en mindre kanal.
***'''Pinch-off'''Ved å øke <math>V_{DS}</math> vil vi etterhvert komme til et punkt der kanalen ved drain blir lukket. Dette vil ikke hindre strøm i å gå igjennom, men strømmen kan ikke økes mer. Dette punktet kalles Pinch-off-voltage.
***'''Ohms region/saturated region'''<math>I_D</math>-<math>V_{DS}</math> karakteristikken vil altså ha to regioner: '''Ohms region''': for små verdier av <math>V_DS</math> vil vi få en tilnærmet rett linje, altså <math>I_D</math> øker lineært med <math>V_{DS}</math>.'''Saturated region''' er etter pinch-off, der vil <math>I_D</math> være tilnærmet konstant hele tiden. (se figur s. 178)
***'''<math>V_{GS}</math>'''Forskjellige <math>V_{GS}</math> vil gi den samme kurveformen, men med høyere pinch-offverdi for høyere <math>V_{GS}</math>verdi
***'''<math>I_{DSS}</math>'''Drain-to-source saturation current er definert som strømmen ved <math>V_(GS)</math>=0
***'''<math>V_T</math>''' Tresholdvoltage, <math>V_T</math> er spenningen <math>V_{GS}</math> der transistoren begynner å gi strøm. Denne er negativ for en DEMOSFET og positiv for en ehancement MOSFET.<math>V_{DS}</math>(ved pinch-off)=<math>V_{GS}-V_T</math> For JFET kalles <math>V_T</math> for <math>V_p</math> pinch-off voltage. <math>V_p</math> er ikke lik den andre pinchoffverdien.
**Transfer charcteristics: dvs et <math>I_D-V_{GS}</math>plot. Dette plotet kan bare gjøres innen saturated region. Se figurer s. 181.
***'''JFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_p</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_p)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren
***'''MOSFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_T</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_T)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren

==== Chapter 8: Bipolar Junction Transistors ====
*How a bipolar transistor works
** Tar for oss en NPN-transistor (for figur, se boka s. 224)
** Denne består av et tungt N-dopet Emitter-lag (tilsvarer Source i MOSFET), et tynt, relativt svakt P-dopet Base-lag (tilsvarer Gate), og et N-dopet Collector-lag (Drain).
** Har positiv spenning fra Collector til Emitter - Om Base er åpen, vil det gå en liten strøm ''I(CEO)'' fra Collector til Emitter. Setter man opp en positiv strøm fra Base til Emitter, vil elektroner gå motsatt vei, fra Emitter til Base, som i en vanlig diode. Forskjellen er at siden Emitter er sterkt N-dopet og Base er svakt P-dopet, vil '''ladningsbærerne i Base-laget også være elektroner'''. I overgangen mellom Base og Collector vil det som i alle p-n-overganger være et depletion layer med positiv ladning på N-siden og negativ ladning på P-siden. '''Siden P-laget er så tynt''', vil elektronene som kommer fra Emitter og over i P-laget merke et positivt elektrisk felt fra Collector-siden og bli trukket over til Collector. Strømmen fra B til E er liten sammenlignet med strømmen fra C til E.
** To viktige karakteristikker for en Bipolar Transistor:
*** '''Emitter et tungt dopet og Base er svakt dopet''' - siden det i dette P-N-systemet er flest negative ladningsbærere, vil ladningsbærerne i Base være elektroner, og disse vil tiltrekkes av det positive feltet i Collector.
*** '''Base er tynn''' - Dersom ikke Base var tynn, ville elektronene bare gått fra Emitter til Base som i en vanlig diode.
** En bipolar transistor gjør om et '''strømsignal''' til en ut-strøm, i motsetning til FET, der man bruker spenning som input.

==== Chapter 9: Power Electronics ====
*The different classes of power amplifiers
**Det viktige i dette kapitlet er hva slags ut-signal de forskjellige forsterkerklassene gir og hvor effektive de er. Dere kommer til å se en grei linearitet i dette, og klassene er logisk delt inn.
**Effekten måles i % og er gitt ved E=(Effekten forbrukt i lasten)/(Effekten fra kraftforsyningen)
***'''Klasse A''' (s 291 for illustrasjoner): En effektforsterker som overfører '''hele''' signalet fra inputen. Mindre fare for distortion, men effektiviteten har et maksimum på ca. '''25 prosent'''.
***'''Klasse B''' (s 292) : Overfører '''50 prosent''' av signalet fra inputen, dvs enten den positive eller negative delen av et sinussignal. Effektiviteten kan komme opp i '''78 prosent''', men faren for distortion er større.
***'''Klasse AB''' (s 292) : Overfører '''mellom 50 og 100 prosent''' av inn-signalet, kutter gjerne av toppen eller bunnen av sinussignaler. Effektiviteten et sted mellom A og B, og samme med mengden distortion.
***'''Klasse C''' (s 293) : Gir ut-signal for '''under 50 prosent''' av sinusbølgen, f.eks. signal for topp eller bunn i sinussignalet. Effektiviteten kommer '''opp mot 100 prosent'''.
***'''Klasse D''' (s 293) : Gir '''av eller på-signal''' med uendelig resistans når den er av, og null resistans når den er på. Dette fører til at med en ideell switch vil vi få null effekt gjennom forsterkeren.
*How TRIAC’s and thyristors are used within power control circuits
** '''En Thyristor''' (s 301) kan forstås som en sammensetning av to bipolare transistorer. Den fungerer slik at om man gir et signal i gaten, vil thyristoren slås på og det vil gå en strøm fra anoden(a) til katoden(c) så lenge denne strømmen er stor nok (større enn thyristorens "holding current" som sikkert varierer fra thyristor til thyristor). I eksemplene antar man at "holding current" er lav, dvs at thyristoren er slått på så lenge det går strøm fra anoden til katoden (V(a) - V(c) er positiv). Om spenningen snus, vil det i et punkt slutte å gå strøm, og thyristoren slås av (signalet stoppes). Thyristorer brukes i en krets for å kun gi en del av en AC-strøm. Den må trigges i gaten for å starte, og så leder den strøm fram til strømmen stoppes (spenningen snus) (s 302).
** '''En Triac''' er en bidireksjonal Thyristor, dvs den kan fungere både når spenningen fra (a) til (c) er negativ OG positiv, men den slår seg i begge tilfeller av når spenningen blir ~0.
*The different ways to convert AC-DC as well as the advantages and disadvantages of the different methods
**Kan være lurt å forstå hvordan en "Full-wave rectifier" fungerer (s. 163, s. 305- 306).
**Bruker vanligvis en krets bestående av en rectifier, kapasitans og en spenningsregulator (ofte en bipolar transistor). I en slik krets er effekten svært lav, og det forbrukes mye varme. Spenningsregulatoren byttes derfor ofte ut med en Switching regulator. Da trengs en litt mer avansert krets, men effekten blir mye høyere.

==== Chapter 10: Analogue Signal Processing ====
*The difference between a Butterworth, Chebyshev and Bessel filter
**Side 317 - 319
**:'''Kort bakgrunn'''
**:Man kan dele elektriske filtre inn i passive og aktive. Aktive filtre inneholder en eller flere aktive komponenter, for eksempel en operasjonsforsterker. De tre filtrene beskrevet her er alle eksempler på aktive filtre. Foruten operasjonsforsterker(e), inneholder aktive filtre resistanser og kondensatorer (merk: ikke spoler). Ulike filterdesign gir ulike filteregenskaper. Dessverre er det ofte slik at én ''gunstig'' filteregenskap er forbundet med en annen ''ugunstig'' filteregenskap. Filterkretsen må derfor skreddersys slik at filteret får den egenskapen som er viktigst med tanke på dets funksjon.
**# '''Butterworth-filter'''
**#: Laget for å gi "flatest" mulig respons innenfor passband. Det vil si at gain skal være så lik som mulig for alle frekvenser som er innenfor passband.
**# '''Chebyshev-filter'''
**#: Laget for å få en skarp overgang i gain mellom passband og stopband. Det vil si at gain skal falle drastisk med én gang frekvensen til input-signalet er utenfor passband.
**# '''Bessel-filter'''
**#: Laget slik at faseforskjellen mellom input- og output-signal står i et lineært forhold til input-frekvensen. Dette gjør at alle frekvens-komponenter som går gjennom filteret (innenfor passband) forsinkes med det samme tidsintervallet. Fordelen med dette er at bølgeformen fra input-signalet bevares i output-signalet. Denne typen filter er derfor ideell når det er viktig å bevare en komplisert bølgeform (som består av flere ulike frekvens-komponenter).

*Sketch out a general measurement system, explain where you think the best places to filter the signal are and why

==== Chapter 11: Positive Feedback, Oscillatiors and Stability ====
*Positive feedback and the Barkhausen criteria
::"Gain" er gitt som <math>G=\frac{A}{1+AB}</math> (se kap. 4), og positiv feedback er når AB er negativ og mindre enn 1.
::Ved <math>AB=-1</math> får vi at G går mot uendelig. Da vil systemet generere en output, selv om det ikke finnes noen input. Vi får altså en oscillator. Forutsetningen for slik oscillering er gjengitt av Barkhausen kriteriene på en litt annen måte:
::1. Størrelsen av AB må være lik 1
::2. Faseskiftet av AB må være lik 180 grader, eller 180 pluss et heltall ganger 360 grader.
Man ser at dette er i prinippet akkuratt det samme, ettersom en gain på -1 er ekvivalent med en faseforskyvning på 180grader.

==== Chapter 12: Digital Systems ====
*The difference between combinational and sequential logic
*;Kombinasjonell logikk
*:Systemets outputs er bestemt ene og alene av de nåværende tilstandene i systemets inputs (s 374)
*;Sekvensiell logikk
*:Systemets outputs er bestemt av de nåværende tilstandene i systemets inputs OG rekkefølgen disse input-tilstandene kom i (s 374)

*Reducing a logical expression with the aid of Boolean algebra or the Karnaugh diagram
**'''Boolsk algebra'''
**:Et logisk uttrykk består av logiske variable; variable som bare kan innta verdiene 0 eller 1. Man kan bruke Boolsk algebra til å forenkle logiske uttrykk, og da bruker man Boolske identiteter og lover (s 373). I eksemplene i boka er det spesielt én Boolsk sammenheng som går igjen:
**:<math> AB + A\overline{B} = A(B+\overline{B}) = A\cdot 1 = A </math>
**:Denne loven utgjør også hovedfunkjsonen i den automatiske minimiseringsmetoden ''Quine-McCluskey-minimisering'' (kap 12.9, s 392).
**:Et par andre viktige Boolske identiteter:
**:<math> A \cdot 1 = A </math>
**:<math> A + A = A </math>
**'''Karnaugh-diagram'''
**:

==== Chapter 13: Sequential Logic ====
*The function and workings of: Bi-stable, mono-stable and astable sequential logic
**Multivibrators are the most important building blocks in sequential logic
***A '''bistable multivibrator''' has two stable output states, which means that it needs a change in input in order to change its output state. This is the most important and widely used multivibrator. Latch brukes om bistables som er "level"sensitive, og Flip-flps brukes om bistabeles som er sensitive for en puls (f.eks. en klokke)
****D-latch: En input (D) og en aktiverer (enable). Når EN er 0, er vi i minnetilstand,altså output er slik den var i forrige tilstand, mens når EN er høy er latchen aktivert. Når D er høy er Q høy, og når D er lav er Q lav.
****S-R latch: To input (S og R). Hvis begge input er 0 => minnetilstand. Hvis S settes høy, blir Q høy, mens hvis R settes høy blir Q lav (reset). S-R latch er ikke definert for begge input høy. Finnes også i en aktiverende (enable) tilstand. Den fungerer på samme måte som for D-latch. Når EN er lav er vi i minnetilstanden, mens når EN er høy fungerer latchen på vanlig måte.
****D flip-flop: Fungerer på samme måte som en D-latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input.
****J-K flip-flop: Fungerer på samme måte som S-R latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input. Den er også definert for begge inputene lik 1. Da går den inn i "toggle"modus. Altså outputen skifter for hver klokkepuls. Dette er den mest brukte bistablen og kan brukes til å lage alle de andre.
***A '''monostable multivibrator''' has one stable and one metastable output state. Once triggered, it stays in its metastable state only for a certain amount of time determined by the circuit, before it switches back to the stable state where it stays until an appropriate change in input signal.
***An '''astable multivibrator''' has two metastable output states, which means that it will oscillate between these two with a time interval determined by ciruit parameters.
*The function and workings of a shift register and counter
**Shift register: en krets av flere flip-flops i serie som konverterer parallelle ord til en linje (serie) av bits.
**Counter: en krets av flere flip-flops i serie som brukes til å telle
***Ripple-counters: J-K flip-flops koblet slik at Q fra en flip-flop er koblet til klokka på neste flip-flop. Får da en frekvensdeler, som halverer frekvensen for hver flip-flop.

==== Chapter 14: Digital Devices ====
*How transistors are used within digital electronics
*The important parameters for the TTL and CMOS digital-logic families
*How one couples to an open collector logical circuit
==== Chapter 15: Array Logic ====
*The function of PLA, PAL, GAL, EPLD, PEEL, PROM, FPGA
*Describing the building up of a micro-computer

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TFY4185/2011 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h11/?emnekode=TFY4185-1 Timeplan H11]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_1/18842 Guide: Elektronikkens verden - del 1]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_2/20924 Guide: Elektronikkens verden - del 2]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_3/32707 Guide: Elektronikkens verden - del 3]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 3. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TFY4185 - Måleteknikk

2011-12-12T13:55:48Z

Vegarot: /* Chapter 4: Control and Feedback */ rettet sidetall for kapittel 4 feedback path utledning.

{{Infobox
|Fakta høst 2011
|*Foreleser: ???
*Stud-ass: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (?? %), midtsemester (?? %), arbeider (?? %), prosjekt (?? %)
*Eksamensdato: 17.12.2011
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2011
|* Antall godkjente: ??/??
* Innleveringssted: ???
* Frist: ???
}}

{{Infobox
|Lab høst 2011
|* ???
}}

== Fagets innhold ==
Elektroniske kretselementer:
*Enkle passive kretser
*Halvleder kretselementer
*Aktive kretser, operasjonsforsterkere
*Digitale kretser
Laboratorium i kretsteknikk:
*Bygging og utprøving av et utvalg av elektroniske kretser
*Datamaskinlaboratorium: Simulering av kretser med dataverktøy (PSpice)

== Vurderingsform ==
Det gis karakterene bestått/ikke bestått.
Faget har en (frivillig) semesterprøve som teller i endelig vurdering dersom den teller positivt.
For å ta avsluttende eksamen må man levere 5 av 6 øvinger, samt fullføre lab.

== Oppsummering av pensum ==

=== Kompendium: Gustafsson og Skullerud, TFY 4185 Lecture Notes 2008 ===
*Voltage and current dividers
**Om man har to impedanser i serie (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom spenning <math>V_0</math> over <math>Z_1</math> og spenning <math>V</math> over begge:
::<math>\frac{V_0}{V} = \frac{Z_1}{Z_2 + Z_1}</math>
**Om man har to impedanser i parallell (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom strøm <math>I_0</math> gjennom <math>Z_1</math> og strøm gjennom begge <math>I</math>:
::<math>\frac{I_0}{I} = \frac{Z_2}{Z_2 + Z_1}</math>
*Norton and Thevenin equivalents
**Thevenins theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en spenningskilde i serie med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>V_T=</math> "open source voltage", spenningen mellom polene når de er åpne. Finnes ved hjelp av f.eks. Kirchhoffs lover.
::<math>R_T=R_i</math> "output resistance", total resistansen i kretsen. Finnes ved å kortslutte alle spenningskilder og sette inn åpne ender i stedet for strømkilder.
**Nortons theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en strømkilde i parallell med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>I_N</math> "short circuit current", strømmen når polene er kortsluttet. Kan også finnes ved hjelp av f.eks. Kirchoffs lover.
::Sammnehengen mellom Thevenin og Norton<math>I_N=\frac{V_T}{R_T}</math>
*Impedance matching, input and output
*Maximum power transfer to the load (both AC and DC cases)
::<math>Z_L=Z_TH^*</math>
*Phase shift induced by passive components
*Resonant circuits: Give an example of a simple resonant circuit, its resonant frequency and what
the Q value is and what it means.
** Resonanskretser (s. 316) (eller tuned circuits) er filterkretser med smal båndbredde og skarp cut-off rate. Se fig. 10.3 for oppsett. Q-verdien er forholdet mellom senterfrekvensen i pass bandet og bandbredden, m.a.o. <math>Q=\frac{f_o}{B}</math>

=== Lærebok: Neil Storey, Electronics A Systems Approach ===
==== Chapter 3: Amplification ====
*Definition of amplification
**Forsterkningen av en størrelse er forholdet mellom den forsterkede størrelsen <math>X_o</math> og den uforsterkede <math>X_i</math>. Vi definerer:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = \frac{V_o}{V_i}</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = \frac{I_o}{I_i}</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = \frac{P_o}{P_i}</math>
**Ofte oppgis gain i dB. Da har vi:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{I_o}{I_i}\right)</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{P_o}{P_i}\right) = 20 \cdot \log_{10}\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
*Simple High-pass and Low-pass filters including their Bode dagrams (Both amplification and
phase)

==== Chapter 4: Control and Feedback ====
*Negative feedback
I et generelt elektronisk tilbakemeldingssystem (feedback) kan vi utrykke ytelsen (gain) som
::<math>G=\frac{A}{1+AB}</math> der A er "forward path" og B er "feedback path". Se utledning s.97 i boka. (3rd. edition?) eller side 268 i fjerde utgave.
::(Merk at "feedback path" B er koblet til inverterende "input" her. Dette er ikke alltid tilfelle, og da gjelder ikke sammenhengene presentert i dette kapittelet).
::Hvis AB er negativ får vi positiv "feedback". I spesialtilfellet <math>AB=-1</math>, går G mot uendelig, noe som brukes i produksjonen av oscillatorer.
::Hvis AB er positiv får vi negativ "feedback". Når AB er mye større enn 1, kan vi forenkle G til:
::<math>G=\frac{1}{B}</math>
::G blir dermed bare avhengig av "feedback path". For å få et stabilt system må "feedback path" konstrueres av bare passive komponenter, og B må være mindre enn 1 for å få en positiv "gain".
*The advantage of using feedback amplifiers
**Fordel: En kan få en forsterkning som ikke avhenger av gainen til op-ampen satt fra produsentens side, så lenge den er veldig stor. (f.eks 200,000). Den negative feedbacken gjør at systemet er selvkorrigerende.
**Gain: Siden <math>AB>>1</math>, er <math>A>>\frac{1}{B}</math>, altså er "open-loop gain">>"closed-loop gain". Feedback reduserer altså "gain" med en faktor <math>1+AB</math>
**Frequency response: Ytelsen (gain) av en forsterker minker ved høye og lave frekvenser. Ved negativ "feedback" (og AB mye større enn 1> avhenger "gain" nesten bare av "feedback path", og denne effekten vil minke betraktelig. Vi får altså et mer stabilt system ved høye og lave frekvenser, dvs båndbredden øker for systemet.
**Input and Output resistance: Et negativt "feedback"system vil prøve å holde "output" konstant, uansett endringer i miljøet (f.eks. når man setter på en "load"). Dette gjør den ved å øke/minke "input" og "output"resistans (vanligvis med en faktor AB+1)
***Hvis feedback er "output"spenningen => redusering av "output"resistans
***Hvis feedback er "output"strømmen => økning av "output"resistans
***Hvis feedback er en spenning relatert til output => øking av "input"resistans
***Hvis feedback er en strøm relatert til output => redusering av "input"resistans
**Distortion, Noise: "Distortion" og støy fra forsterkeren reduseres av negativ feedback.
**Stability: A og B har ikke bare en størrelse, de har også en fasevinkel. Hvis A eller B opplever et faseskift på 180 grader, skiftes fortegnet på A eller B, og AB blir negativ. Man opplever dermed positiv feedback, i stedet for negativ. Hvis <math>AB=-1</math> begynner systemet å oscillere (se kap. 11), og systemet blir ustabilt.

==== Chapter 5: Operational Amplifiers ====
*A simple operational amplifier based non-inverting amplifier
**Non-inverting:(se figur s. 118) Får <math>V_i</math> inn på plusssiden, og feedback på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=\frac{R_1+R_2}{R_2}</math>
**Unity gain: (figus s. 122) <math>R_1=0</math> og <math>R_2=</math>∞
*A simple operational amplifier based inverting amplifier
**Inverting:(se figur s. 120) Får både <math>V_i</math> og feedback inn på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=-\frac{R_1}{R_2}</math>
**Current-to-voltage converter: (figur s. 123) <math>R_2=0</math> og <math>I_i</math> inn på minussiden. <math>V_0=-I_iR</math>

*Characteristics for an ideal operational amplifier compared to a non-ideal (real world) operational amplifier
** '''Gain:''' En ideell op-amp har voltage gain på uendelig, de fleste reelle op-amper har gain mellom 100-140 dB, 741 har 106 dB.
** '''Inputresistans:''' En ideell op-amp har uendelig inputresistans, ekte op-amper har gjerne fra 300 kOhm til 80 MOhm, 741 har 2 MOhm.
** '''Outputresistans:''' En ideell op-amp har null outputresistans, en 741 har 75 Ohm.
** '''Max utspenning:''' En ideell op-amp kan ha uendelig ut-spenning, mens en reell op-amp koblet til +-15V har gjerne max spenning på +-13V. Forskjellige amplifiere har forskjellige inn-spenninger fra stømkilden, fra +-30V til +-1,5V.
** '''Common-mode rejection ratio:''' Common-mode signals: Signaler som er felles for både + og - - inngangen på op-ampen. Differential-mode signals: Signaler som er spenningsforskjeller mellom inngangene. CMRR gir forholdet: (differential-mode signaler)/(common-mode-signaler). Måles i dB, jo høyere dB, jo bedre (bedre mot støy). En ideell op-amp har ikke Common-mode signaler.
** '''Input-strøm''': En ideell op-amp har 0 i input-strøm, en reell op-amp har gjerne inputstrøm i størrelse mikroA - nA, 741 har input-strøm på 80 nA.
** '''Input offset voltage''': Spenningen på en reell op-amp om inn-spenningen er 0. Gjerne noen hundre mikroV til noen mV.
** '''Frekvensrespons''': Alle reelle op-amps har en øvre cut-off frekvens. Gain er gjerne konstant opp til ~10 Hz, deretter avtar den til 1 ved omtrent 1MHz.
** '''Slew rate''': Maksraten til endringen i spenning, gjerne noen få V/mikrosekund. Alle reelle op-amps gir også støy til signalet.

*Frequency dependence of amplification and how it is influenced by feedback
** '''Båndbredde x Gain = konstant'''
*How the input and output impedance are influenced by feedback
** Se kap 4. Huskeregel: Current feedback gir mer ideell op-amp (høyere innresistans og lavere utresistans), omvendt for voltage feedback.

==== Chapter 6: Semiconductors and Diodes ====
*How the [[ideal diode]] work and its typical applications
**One could characterise an ideal diode as a component that conducts no current when voltage is applied across it in one direction, but appears as a short circuit when a voltage is applied in the other direction.
**Diode circuit symbol: an arrow pointing in the direction of forward current.
**Wide range of applications: rectification of alternating voltages (AC to DC), Voltage control (Zener diodes), demodulation (making an AM signal meaningful), signal clamping.
*Describe the electrical properties of insulators, semi-conductors and metals in a simple energy band model
**Semi-conductors: Fermi level is between the conduction and valence bands, i.e. in an area of low density of states. The valence and conduction bands are close enough (~less than 2-3 eV) to allow considerable excitation of electrons by increasing temperature or doping.
**Conductors: The valence band (and in this case it is the same as the conduction band) is partly filled and the Fermi level is in the middle of this band. Electrons are easily excited over the Fermi level.
**Insulators: Have a full valence band and a large energy gap (i.e 6eV) to the next band. Electrons can't easily be excited to the next band.
*Give a simple description of “doping” and how it influences the material
**In silicon: boron-> p-type, phosphorus-> n-type.
*How a PN diode functions and its I-V characteristic
** Due to diffusion of charge in a pn-junction a voltage barrier is created between the p and n type semiconductors. This voltage barrier can either be enhanced or decreased depending on the direction current is sent through the depletion layer.
*The function of a Zener diode
**Voltage control (protection of a circuit from too high voltage values, or to make voltage output constant).

==== Chapter 7: Field-Effect Transistors ====
*The construction and function of the different sorts of [[field-effect transistor]]
** Husk på at navngivingen Drain og Source er '''motsatt av det man skulle tro''', dvs positiv strøm går fra Drain til Source.
** '''MOSFET''': Bruker figur 7.4 s 173: Er en positiv spenning V(ds)=V(d) - V(s) mellom Drain og Source. Tilkoblingen på høyre side er Substratet, denne er gjerne jordet og setter nullpunkt for systemet (den er heller ikke noe videre forklart i boka, så tipper den har lite relevans). Gaten på venstre side er isolert fra halvlederen ved et MO-lag(MetallOksid). Setter vi på en positiv spenning over gaten, vil de negative ladningsbærerne fra P-feltet "trekkes" over mot N-feltet, og depletion-layeret vil bli mindre, dermed blir det flere ladningsbærere som kan sende strøm, og det går mer strøm. Om spenningen er negativ, vil på samme måte elektronene i N-laget "skyves" inn i P-laget, dvs depletion-lageret blir større.
*** '''DE MOSFET''' Depletion - Enhancement MOSFET: som beskrevet overfor, '''kan gi signal både for positiv og negativ Gate-spenning.'''
*** '''Enhanced MOSFET''' - her går P-laget i figur 7.4 fra høyre side av transistoren og helt inn til gaten, dvs det er ikke et N-lag mellom P-laget og gaten. Poenget med denne MOSFETen er at man '''hele tiden må ha en positiv spenning''' på gaten. Da dras de få ledende elektronene i P-laget inn mot gaten, og det lages en "bro" av elektroner som kan lede strøm mellom Source og Drain.
** '''JFET''': Bruker figur 7.7 s 175: I denne transistoren må Gate-spenningen '''alltid være negativ''' for at det ikke skal gå noen strøm gjennom gaten(her er det ikke noe MO-lag mellom gaten og halvlederen). Poenget med denne FET-en er at man bruker Reverse Bias-egenskapene ved halvlederen til å regulere strømmen mellom Source og Drain. Dvs, jo mer spenning man setter på "feil vei" fra Source til Gate, jo større vil depletion-laget være (figur b), og dermed er det færre ladningsbærere som kan sende strøm fra Drain til Source. Hadde man satt på en positiv strøm, ville strømmen gå fra Gate til Source som i en diode.
** '''Symboler''': Sammenlign figur 7.3 og figur 7.5: Dette er logisk, for MOSFET er det ikke kontakt mellom Gate og Source-Drain. Samtidig er Enhancement tegnet med stiplet linje, for der er det ikke kontakt mellom Source- og Drain-lagene. '''Generelt for alle transistorsymboler går pilen i Substrate eller Gain fra P-dopet til N-dopet i den fysiske transistoren''' På samme måte for figur 7.6 og 7.8: Her er Gaten fysisk koblet til transistoren, så også i symbolet.
*How a transistor is used in a simple amplifier
*The I-V characteristics for the different sorts of field-effect transistors
**Input characteristics: Veldig høy input resistans
**Output charatcteristics: Det viktigste her er at tykkelsen til kanalen er ikke bare bestemt av spenningen til gaten, men også av drain-to-source-spenningen <math>V_{DS})</math>. Når man setter på en positiv <math>V_{DS}</math> vil det gå en strøm <math>I_D</math> gjennom kanalen. Mens den går gjennom kanalen vil den "føle" et potensialfall. Altså at resistansen er høyere ved Drain enn ved Source. Dette gjør at spenningen mellom Gate og kanalen er forskjellig på forskjellige steder i kanalen. '''Generelt blir kanalen mindre ved drain, og større ved source for en n-kanal'''.Dette gjelder for både MOSFET og JFET.
***Hvis vi ser nærmere på en MOSFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> positiv, og <math>V_{DS}</math> er enda mer positiv. Da vil det i området rundt drain være et positivt potensial. Altså vil området være depleted => kanalen blir mindre. I området rundt source vil det være et negativt potensial (i forhold til gate), og kanal blir enhanced => kanalen blir større.
***Hvis vi ser nærmere på en JFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> negativ og <math>V_{DS}</math> positiv. Potensialet langs kanalen i forhold til gaten er altså hele tiden negativ, men mye mer negativ ved drain, enn source. Vi vil altså få et tykkere depletionlag ved drain, og dermed en mindre kanal.
***'''Pinch-off'''Ved å øke <math>V_{DS}</math> vil vi etterhvert komme til et punkt der kanalen ved drain blir lukket. Dette vil ikke hindre strøm i å gå igjennom, men strømmen kan ikke økes mer. Dette punktet kalles Pinch-off-voltage.
***'''Ohms region/saturated region'''<math>I_D</math>-<math>V_{DS}</math> karakteristikken vil altså ha to regioner: '''Ohms region''': for små verdier av <math>V_DS</math> vil vi få en tilnærmet rett linje, altså <math>I_D</math> øker lineært med <math>V_{DS}</math>.'''Saturated region''' er etter pinch-off, der vil <math>I_D</math> være tilnærmet konstant hele tiden. (se figur s. 178)
***'''<math>V_{GS}</math>'''Forskjellige <math>V_{GS}</math> vil gi den samme kurveformen, men med høyere pinch-offverdi for høyere <math>V_{GS}</math>verdi
***'''<math>I_{DSS}</math>'''Drain-to-source saturation current er definert som strømmen ved <math>V_(GS)</math>=0
***'''<math>V_T</math>''' Tresholdvoltage, <math>V_T</math> er spenningen <math>V_{GS}</math> der transistoren begynner å gi strøm. Denne er negativ for en DEMOSFET og positiv for en ehancement MOSFET.<math>V_{DS}</math>(ved pinch-off)=<math>V_{GS}-V_T</math> For JFET kalles <math>V_T</math> for <math>V_p</math> pinch-off voltage. <math>V_p</math> er ikke lik den andre pinchoffverdien.
**Transfer charcteristics: dvs et <math>I_D-V_{GS}</math>plot. Dette plotet kan bare gjøres innen saturated region. Se figurer s. 181.
***'''JFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_p</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_p)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren
***'''MOSFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_T</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_T)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren

==== Chapter 8: Bipolar Junction Transistors ====
*How a bipolar transistor works
** Tar for oss en NPN-transistor (for figur, se boka s. 224)
** Denne består av et tungt N-dopet Emitter-lag (tilsvarer Source i MOSFET), et tynt, relativt svakt P-dopet Base-lag (tilsvarer Gate), og et N-dopet Collector-lag (Drain).
** Har positiv spenning fra Collector til Emitter - Om Base er åpen, vil det gå en liten strøm ''I(CEO)'' fra Collector til Emitter. Setter man opp en positiv strøm fra Base til Emitter, vil elektroner gå motsatt vei, fra Emitter til Base, som i en vanlig diode. Forskjellen er at siden Emitter er sterkt N-dopet og Base er svakt P-dopet, vil '''ladningsbærerne i Base-laget også være elektroner'''. I overgangen mellom Base og Collector vil det som i alle p-n-overganger være et depletion layer med positiv ladning på N-siden og negativ ladning på P-siden. '''Siden P-laget er så tynt''', vil elektronene som kommer fra Emitter og over i P-laget merke et positivt elektrisk felt fra Collector-siden og bli trukket over til Collector. Strømmen fra B til E er liten sammenlignet med strømmen fra C til E.
** To viktige karakteristikker for en Bipolar Transistor:
*** '''Emitter et tungt dopet og Base er svakt dopet''' - siden det i dette P-N-systemet er flest negative ladningsbærere, vil ladningsbærerne i Base være elektroner, og disse vil tiltrekkes av det positive feltet i Collector.
*** '''Base er tynn''' - Dersom ikke Base var tynn, ville elektronene bare gått fra Emitter til Base som i en vanlig diode.
** En bipolar transistor gjør om et '''strømsignal''' til en ut-strøm, i motsetning til FET, der man bruker spenning som input.

==== Chapter 9: Power Electronics ====
*The different classes of power amplifiers
**Det viktige i dette kapitlet er hva slags ut-signal de forskjellige forsterkerklassene gir og hvor effektive de er. Dere kommer til å se en grei linearitet i dette, og klassene er logisk delt inn.
**Effekten måles i % og er gitt ved E=(Effekten forbrukt i lasten)/(Effekten fra kraftforsyningen)
***'''Klasse A''' (s 291 for illustrasjoner): En effektforsterker som overfører '''hele''' signalet fra inputen. Mindre fare for distortion, men effektiviteten har et maksimum på ca. '''25 prosent'''.
***'''Klasse B''' (s 292) : Overfører '''50 prosent''' av signalet fra inputen, dvs enten den positive eller negative delen av et sinussignal. Effektiviteten kan komme opp i '''78 prosent''', men faren for distortion er større.
***'''Klasse AB''' (s 292) : Overfører '''mellom 50 og 100 prosent''' av inn-signalet, kutter gjerne av toppen eller bunnen av sinussignaler. Effektiviteten et sted mellom A og B, og samme med mengden distortion.
***'''Klasse C''' (s 293) : Gir ut-signal for '''under 50 prosent''' av sinusbølgen, f.eks. signal for topp eller bunn i sinussignalet. Effektiviteten kommer '''opp mot 100 prosent'''.
***'''Klasse D''' (s 293) : Gir '''av eller på-signal''' med uendelig resistans når den er av, og null resistans når den er på. Dette fører til at med en ideell switch vil vi få null effekt gjennom forsterkeren.
*How TRIAC’s and thyristors are used within power control circuits
** '''En Thyristor''' (s 301) kan forstås som en sammensetning av to bipolare transistorer. Den fungerer slik at om man gir et signal i gaten, vil thyristoren slås på og det vil gå en strøm fra anoden(a) til katoden(c) så lenge denne strømmen er stor nok (større enn thyristorens "holding current" som sikkert varierer fra thyristor til thyristor). I eksemplene antar man at "holding current" er lav, dvs at thyristoren er slått på så lenge det går strøm fra anoden til katoden (V(a) - V(c) er positiv). Om spenningen snus, vil det i et punkt slutte å gå strøm, og thyristoren slås av (signalet stoppes). Thyristorer brukes i en krets for å kun gi en del av en AC-strøm. Den må trigges i gaten for å starte, og så leder den strøm fram til strømmen stoppes (spenningen snus) (s 302).
** '''En Triac''' er en bidireksjonal Thyristor, dvs den kan fungere både når spenningen fra (a) til (c) er negativ OG positiv, men den slår seg i begge tilfeller av når spenningen blir ~0.
*The different ways to convert AC-DC as well as the advantages and disadvantages of the different methods
**Kan være lurt å forstå hvordan en "Full-wave rectifier" fungerer (s. 163, s. 305- 306).
**Bruker vanligvis en krets bestående av en rectifier, kapasitans og en spenningsregulator (ofte en bipolar transistor). I en slik krets er effekten svært lav, og det forbrukes mye varme. Spenningsregulatoren byttes derfor ofte ut med en Switching regulator. Da trengs en litt mer avansert krets, men effekten blir mye høyere.

==== Chapter 10: Analogue Signal Processing ====
*The difference between a Butterworth, Chebyshev and Bessel filter
**Side 317 - 319
**:'''Kort bakgrunn'''
**:Man kan dele elektriske filtre inn i passive og aktive. Aktive filtre inneholder en eller flere aktive komponenter, for eksempel en operasjonsforsterker. De tre filtrene beskrevet her er alle eksempler på aktive filtre. Foruten operasjonsforsterker(e), inneholder aktive filtre resistanser og kondensatorer (merk: ikke spoler). Ulike filterdesign gir ulike filteregenskaper. Dessverre er det ofte slik at én ''gunstig'' filteregenskap er forbundet med en annen ''ugunstig'' filteregenskap. Filterkretsen må derfor skreddersys slik at filteret får den egenskapen som er viktigst med tanke på dets funksjon.
**# '''Butterworth-filter'''
**#: Laget for å gi "flatest" mulig respons innenfor passband. Det vil si at gain skal være så lik som mulig for alle frekvenser som er innenfor passband.
**# '''Chebyshev-filter'''
**#: Laget for å få en skarp overgang i gain mellom passband og stopband. Det vil si at gain skal falle drastisk med én gang frekvensen til input-signalet er utenfor passband.
**# '''Bessel-filter'''
**#: Laget slik at faseforskjellen mellom input- og output-signal står i et lineært forhold til input-frekvensen. Dette gjør at alle frekvens-komponenter som går gjennom filteret (innenfor passband) forsinkes med det samme tidsintervallet. Fordelen med dette er at bølgeformen fra input-signalet bevares i output-signalet. Denne typen filter er derfor ideell når det er viktig å bevare en komplisert bølgeform (som består av flere ulike frekvens-komponenter).

*Sketch out a general measurement system, explain where you think the best places to filter the signal are and why

==== Chapter 11: Positive Feedback, Oscillatiors and Stability ====
*Positive feedback and the Barkhausen criteria
::"Gain" er gitt som <math>G=\frac{A}{1+AB}</math> (se kap. 4), og positiv feedback er når AB er negativ og mindre enn 1.
::Ved <math>AB=-1</math> får vi at G går mot uendelig. Da vil systemet generere en output, selv om det ikke finnes noen input. Vi får altså en oscillator. Forutsetningen for slik oscillering er gjengitt av Barkhausen kriteriene på en litt annen måte:
::1. Størrelsen av AB må være lik 1
::2. Faseskiftet av AB må være lik 180 grader, eller 180 pluss et heltall ganger 360 grader.
Man ser at dette er i prinippet akkuratt det samme, ettersom en gain på -1 er ekvivalent med en faseforskyvning på 180grader.

==== Chapter 12: Digital Systems ====
*The difference between combinational and sequential logic
*;Kombinasjonell logikk
*:Systemets outputs er bestemt ene og alene av de nåværende tilstandene i systemets inputs (s 374)
*;Sekvensiell logikk
*:Systemets outputs er bestemt av de nåværende tilstandene i systemets inputs OG rekkefølgen disse input-tilstandene kom i (s 374)

*Reducing a logical expression with the aid of Boolean algebra or the Karnaugh diagram
**'''Boolsk algebra'''
**:Et logisk uttrykk består av logiske variable; variable som bare kan innta verdiene 0 eller 1. Man kan bruke Boolsk algebra til å forenkle logiske uttrykk, og da bruker man Boolske identiteter og lover (s 373). I eksemplene i boka er det spesielt én Boolsk sammenheng som går igjen:
**:<math> AB + A\overline{B} = A(B+\overline{B}) = A*1 = A </math>
**:Denne loven utgjør også hovedfunkjsonen i den automatiske minimiseringsmetoden ''Quine-McCluskey-minimisering'' (kap 12.9, s 392).
**:Et par andre viktige Boolske identiteter:
**:<math> A * 1 = A </math>
**:<math> A + A = A </math>
**'''Karnaugh-diagram'''
**:

==== Chapter 13: Sequential Logic ====
*The function and workings of: Bi-stable, mono-stable and astable sequential logic
**Multivibrators are the most important building blocks in sequential logic
***A '''bistable multivibrator''' has two stable output states, which means that it needs a change in input in order to change its output state. This is the most important and widely used multivibrator. Latch brukes om bistables som er "level"sensitive, og Flip-flps brukes om bistabeles som er sensitive for en puls (f.eks. en klokke)
****D-latch: En input (D) og en aktiverer (enable). Når EN er 0, er vi i minnetilstand,altså output er slik den var i forrige tilstand, mens når EN er høy er latchen aktivert. Når D er høy er Q høy, og når D er lav er Q lav.
****S-R latch: To input (S og R). Hvis begge input er 0 => minnetilstand. Hvis S settes høy, blir Q høy, mens hvis R settes høy blir Q lav (reset). S-R latch er ikke definert for begge input høy. Finnes også i en aktiverende (enable) tilstand. Den fungerer på samme måte som for D-latch. Når EN er lav er vi i minnetilstanden, mens når EN er høy fungerer latchen på vanlig måte.
****D flip-flop: Fungerer på samme måte som en D-latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input.
****J-K flip-flop: Fungerer på samme måte som S-R latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input. Den er også definert for begge inputene lik 1. Da går den inn i "toggle"modus. Altså outputen skifter for hver klokkepuls. Dette er den mest brukte bistablen og kan brukes til å lage alle de andre.
***A '''monostable multivibrator''' has one stable and one metastable output state. Once triggered, it stays in its metastable state only for a certain amount of time determined by the circuit, before it switches back to the stable state where it stays until an appropriate change in input signal.
***An '''astable multivibrator''' has two metastable output states, which means that it will oscillate between these two with a time interval determined by ciruit parameters.
*The function and workings of a shift register and counter
**Shift register: en krets av flere flip-flops i serie som konverterer parallelle ord til en linje (serie) av bits.
**Counter: en krets av flere flip-flops i serie som brukes til å telle
***Ripple-counters: J-K flip-flops koblet slik at Q fra en flip-flop er koblet til klokka på neste flip-flop. Får da en frekvensdeler, som halverer frekvensen for hver flip-flop.

==== Chapter 14: Digital Devices ====
*How transistors are used within digital electronics
*The important parameters for the TTL and CMOS digital-logic families
*How one couples to an open collector logical circuit
==== Chapter 15: Array Logic ====
*The function of PLA, PAL, GAL, EPLD, PEEL, PROM, FPGA
*Describing the building up of a micro-computer

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TFY4185/2011 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h11/?emnekode=TFY4185-1 Timeplan H11]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_1/18842 Guide: Elektronikkens verden - del 1]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_2/20924 Guide: Elektronikkens verden - del 2]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_3/32707 Guide: Elektronikkens verden - del 3]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 3. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TFY4185 - Måleteknikk

2011-12-12T13:50:04Z

Vegarot: /* Chapter 3: Amplification */

{{Infobox
|Fakta høst 2011
|*Foreleser: ???
*Stud-ass: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (?? %), midtsemester (?? %), arbeider (?? %), prosjekt (?? %)
*Eksamensdato: 17.12.2011
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2011
|* Antall godkjente: ??/??
* Innleveringssted: ???
* Frist: ???
}}

{{Infobox
|Lab høst 2011
|* ???
}}

== Fagets innhold ==
Elektroniske kretselementer:
*Enkle passive kretser
*Halvleder kretselementer
*Aktive kretser, operasjonsforsterkere
*Digitale kretser
Laboratorium i kretsteknikk:
*Bygging og utprøving av et utvalg av elektroniske kretser
*Datamaskinlaboratorium: Simulering av kretser med dataverktøy (PSpice)

== Vurderingsform ==
Det gis karakterene bestått/ikke bestått.
Faget har en (frivillig) semesterprøve som teller i endelig vurdering dersom den teller positivt.
For å ta avsluttende eksamen må man levere 5 av 6 øvinger, samt fullføre lab.

== Oppsummering av pensum ==

=== Kompendium: Gustafsson og Skullerud, TFY 4185 Lecture Notes 2008 ===
*Voltage and current dividers
**Om man har to impedanser i serie (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom spenning <math>V_0</math> over <math>Z_1</math> og spenning <math>V</math> over begge:
::<math>\frac{V_0}{V} = \frac{Z_1}{Z_2 + Z_1}</math>
**Om man har to impedanser i parallell (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom strøm <math>I_0</math> gjennom <math>Z_1</math> og strøm gjennom begge <math>I</math>:
::<math>\frac{I_0}{I} = \frac{Z_2}{Z_2 + Z_1}</math>
*Norton and Thevenin equivalents
**Thevenins theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en spenningskilde i serie med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>V_T=</math> "open source voltage", spenningen mellom polene når de er åpne. Finnes ved hjelp av f.eks. Kirchhoffs lover.
::<math>R_T=R_i</math> "output resistance", total resistansen i kretsen. Finnes ved å kortslutte alle spenningskilder og sette inn åpne ender i stedet for strømkilder.
**Nortons theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en strømkilde i parallell med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>I_N</math> "short circuit current", strømmen når polene er kortsluttet. Kan også finnes ved hjelp av f.eks. Kirchoffs lover.
::Sammnehengen mellom Thevenin og Norton<math>I_N=\frac{V_T}{R_T}</math>
*Impedance matching, input and output
*Maximum power transfer to the load (both AC and DC cases)
::<math>Z_L=Z_TH^*</math>
*Phase shift induced by passive components
*Resonant circuits: Give an example of a simple resonant circuit, its resonant frequency and what
the Q value is and what it means.
** Resonanskretser (s. 316) (eller tuned circuits) er filterkretser med smal båndbredde og skarp cut-off rate. Se fig. 10.3 for oppsett. Q-verdien er forholdet mellom senterfrekvensen i pass bandet og bandbredden, m.a.o. <math>Q=\frac{f_o}{B}</math>

=== Lærebok: Neil Storey, Electronics A Systems Approach ===
==== Chapter 3: Amplification ====
*Definition of amplification
**Forsterkningen av en størrelse er forholdet mellom den forsterkede størrelsen <math>X_o</math> og den uforsterkede <math>X_i</math>. Vi definerer:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = \frac{V_o}{V_i}</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = \frac{I_o}{I_i}</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = \frac{P_o}{P_i}</math>
**Ofte oppgis gain i dB. Da har vi:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{I_o}{I_i}\right)</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = 10 \cdot \log_{10}\left(\frac{P_o}{P_i}\right) = 20 \cdot \log_{10}\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
*Simple High-pass and Low-pass filters including their Bode dagrams (Both amplification and
phase)

==== Chapter 4: Control and Feedback ====
*Negative feedback
I et generelt elektronisk tilbakemeldingssystem (feedback) kan vi utrykke ytelsen (gain) som
::<math>G=\frac{A}{1+AB}</math> der A er "forward path" og B er "feedback path". Se utledning s.97 i boka.
::(Merk at "feedback path" B er koblet til inverterende "input" her. Dette er ikke alltid tilfelle, og da gjelder ikke sammenhengene presentert i dette kapittelet).
::Hvis AB er negativ får vi positiv "feedback". I spesialtilfellet <math>AB=-1</math>, går G mot uendelig, noe som brukes i produksjonen av oscillatorer.
::Hvis AB er positiv får vi negativ "feedback". Når AB er mye større enn 1, kan vi forenkle G til:
::<math>G=\frac{1}{B}</math>
::G blir dermed bare avhengig av "feedback path". For å få et stabilt system må "feedback path" konstrueres av bare passive komponenter, og B må være mindre enn 1 for å få en positiv "gain".
*The advantage of using feedback amplifiers
**Fordel: En kan få en forsterkning som ikke avhenger av gainen til op-ampen satt fra produsentens side, så lenge den er veldig stor. (f.eks 200,000). Den negative feedbacken gjør at systemet er selvkorrigerende.
**Gain: Siden <math>AB>>1</math>, er <math>A>>\frac{1}{B}</math>, altså er "open-loop gain">>"closed-loop gain". Feedback reduserer altså "gain" med en faktor <math>1+AB</math>
**Frequency response: Ytelsen (gain) av en forsterker minker ved høye og lave frekvenser. Ved negativ "feedback" (og AB mye større enn 1> avhenger "gain" nesten bare av "feedback path", og denne effekten vil minke betraktelig. Vi får altså et mer stabilt system ved høye og lave frekvenser, dvs båndbredden øker for systemet.
**Input and Output resistance: Et negativt "feedback"system vil prøve å holde "output" konstant, uansett endringer i miljøet (f.eks. når man setter på en "load"). Dette gjør den ved å øke/minke "input" og "output"resistans (vanligvis med en faktor AB+1)
***Hvis feedback er "output"spenningen => redusering av "output"resistans
***Hvis feedback er "output"strømmen => økning av "output"resistans
***Hvis feedback er en spenning relatert til output => øking av "input"resistans
***Hvis feedback er en strøm relatert til output => redusering av "input"resistans
**Distortion, Noise: "Distortion" og støy fra forsterkeren reduseres av negativ feedback.
**Stability: A og B har ikke bare en størrelse, de har også en fasevinkel. Hvis A eller B opplever et faseskift på 180 grader, skiftes fortegnet på A eller B, og AB blir negativ. Man opplever dermed positiv feedback, i stedet for negativ. Hvis <math>AB=-1</math> begynner systemet å oscillere (se kap. 11), og systemet blir ustabilt.

==== Chapter 5: Operational Amplifiers ====
*A simple operational amplifier based non-inverting amplifier
**Non-inverting:(se figur s. 118) Får <math>V_i</math> inn på plusssiden, og feedback på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=\frac{R_1+R_2}{R_2}</math>
**Unity gain: (figus s. 122) <math>R_1=0</math> og <math>R_2=</math>∞
*A simple operational amplifier based inverting amplifier
**Inverting:(se figur s. 120) Får både <math>V_i</math> og feedback inn på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=-\frac{R_1}{R_2}</math>
**Current-to-voltage converter: (figur s. 123) <math>R_2=0</math> og <math>I_i</math> inn på minussiden. <math>V_0=-I_iR</math>

*Characteristics for an ideal operational amplifier compared to a non-ideal (real world) operational amplifier
** '''Gain:''' En ideell op-amp har voltage gain på uendelig, de fleste reelle op-amper har gain mellom 100-140 dB, 741 har 106 dB.
** '''Inputresistans:''' En ideell op-amp har uendelig inputresistans, ekte op-amper har gjerne fra 300 kOhm til 80 MOhm, 741 har 2 MOhm.
** '''Outputresistans:''' En ideell op-amp har null outputresistans, en 741 har 75 Ohm.
** '''Max utspenning:''' En ideell op-amp kan ha uendelig ut-spenning, mens en reell op-amp koblet til +-15V har gjerne max spenning på +-13V. Forskjellige amplifiere har forskjellige inn-spenninger fra stømkilden, fra +-30V til +-1,5V.
** '''Common-mode rejection ratio:''' Common-mode signals: Signaler som er felles for både + og - - inngangen på op-ampen. Differential-mode signals: Signaler som er spenningsforskjeller mellom inngangene. CMRR gir forholdet: (differential-mode signaler)/(common-mode-signaler). Måles i dB, jo høyere dB, jo bedre (bedre mot støy). En ideell op-amp har ikke Common-mode signaler.
** '''Input-strøm''': En ideell op-amp har 0 i input-strøm, en reell op-amp har gjerne inputstrøm i størrelse mikroA - nA, 741 har input-strøm på 80 nA.
** '''Input offset voltage''': Spenningen på en reell op-amp om inn-spenningen er 0. Gjerne noen hundre mikroV til noen mV.
** '''Frekvensrespons''': Alle reelle op-amps har en øvre cut-off frekvens. Gain er gjerne konstant opp til ~10 Hz, deretter avtar den til 1 ved omtrent 1MHz.
** '''Slew rate''': Maksraten til endringen i spenning, gjerne noen få V/mikrosekund. Alle reelle op-amps gir også støy til signalet.

*Frequency dependence of amplification and how it is influenced by feedback
** '''Båndbredde x Gain = konstant'''
*How the input and output impedance are influenced by feedback
** Se kap 4. Huskeregel: Current feedback gir mer ideell op-amp (høyere innresistans og lavere utresistans), omvendt for voltage feedback.

==== Chapter 6: Semiconductors and Diodes ====
*How the [[ideal diode]] work and its typical applications
**One could characterise an ideal diode as a component that conducts no current when voltage is applied across it in one direction, but appears as a short circuit when a voltage is applied in the other direction.
**Diode circuit symbol: an arrow pointing in the direction of forward current.
**Wide range of applications: rectification of alternating voltages (AC to DC), Voltage control (Zener diodes), demodulation (making an AM signal meaningful), signal clamping.
*Describe the electrical properties of insulators, semi-conductors and metals in a simple energy band model
**Semi-conductors: Fermi level is between the conduction and valence bands, i.e. in an area of low density of states. The valence and conduction bands are close enough (~less than 2-3 eV) to allow considerable excitation of electrons by increasing temperature or doping.
**Conductors: The valence band (and in this case it is the same as the conduction band) is partly filled and the Fermi level is in the middle of this band. Electrons are easily excited over the Fermi level.
**Insulators: Have a full valence band and a large energy gap (i.e 6eV) to the next band. Electrons can't easily be excited to the next band.
*Give a simple description of “doping” and how it influences the material
**In silicon: boron-> p-type, phosphorus-> n-type.
*How a PN diode functions and its I-V characteristic
** Due to diffusion of charge in a pn-junction a voltage barrier is created between the p and n type semiconductors. This voltage barrier can either be enhanced or decreased depending on the direction current is sent through the depletion layer.
*The function of a Zener diode
**Voltage control (protection of a circuit from too high voltage values, or to make voltage output constant).

==== Chapter 7: Field-Effect Transistors ====
*The construction and function of the different sorts of [[field-effect transistor]]
** Husk på at navngivingen Drain og Source er '''motsatt av det man skulle tro''', dvs positiv strøm går fra Drain til Source.
** '''MOSFET''': Bruker figur 7.4 s 173: Er en positiv spenning V(ds)=V(d) - V(s) mellom Drain og Source. Tilkoblingen på høyre side er Substratet, denne er gjerne jordet og setter nullpunkt for systemet (den er heller ikke noe videre forklart i boka, så tipper den har lite relevans). Gaten på venstre side er isolert fra halvlederen ved et MO-lag(MetallOksid). Setter vi på en positiv spenning over gaten, vil de negative ladningsbærerne fra P-feltet "trekkes" over mot N-feltet, og depletion-layeret vil bli mindre, dermed blir det flere ladningsbærere som kan sende strøm, og det går mer strøm. Om spenningen er negativ, vil på samme måte elektronene i N-laget "skyves" inn i P-laget, dvs depletion-lageret blir større.
*** '''DE MOSFET''' Depletion - Enhancement MOSFET: som beskrevet overfor, '''kan gi signal både for positiv og negativ Gate-spenning.'''
*** '''Enhanced MOSFET''' - her går P-laget i figur 7.4 fra høyre side av transistoren og helt inn til gaten, dvs det er ikke et N-lag mellom P-laget og gaten. Poenget med denne MOSFETen er at man '''hele tiden må ha en positiv spenning''' på gaten. Da dras de få ledende elektronene i P-laget inn mot gaten, og det lages en "bro" av elektroner som kan lede strøm mellom Source og Drain.
** '''JFET''': Bruker figur 7.7 s 175: I denne transistoren må Gate-spenningen '''alltid være negativ''' for at det ikke skal gå noen strøm gjennom gaten(her er det ikke noe MO-lag mellom gaten og halvlederen). Poenget med denne FET-en er at man bruker Reverse Bias-egenskapene ved halvlederen til å regulere strømmen mellom Source og Drain. Dvs, jo mer spenning man setter på "feil vei" fra Source til Gate, jo større vil depletion-laget være (figur b), og dermed er det færre ladningsbærere som kan sende strøm fra Drain til Source. Hadde man satt på en positiv strøm, ville strømmen gå fra Gate til Source som i en diode.
** '''Symboler''': Sammenlign figur 7.3 og figur 7.5: Dette er logisk, for MOSFET er det ikke kontakt mellom Gate og Source-Drain. Samtidig er Enhancement tegnet med stiplet linje, for der er det ikke kontakt mellom Source- og Drain-lagene. '''Generelt for alle transistorsymboler går pilen i Substrate eller Gain fra P-dopet til N-dopet i den fysiske transistoren''' På samme måte for figur 7.6 og 7.8: Her er Gaten fysisk koblet til transistoren, så også i symbolet.
*How a transistor is used in a simple amplifier
*The I-V characteristics for the different sorts of field-effect transistors
**Input characteristics: Veldig høy input resistans
**Output charatcteristics: Det viktigste her er at tykkelsen til kanalen er ikke bare bestemt av spenningen til gaten, men også av drain-to-source-spenningen <math>V_{DS})</math>. Når man setter på en positiv <math>V_{DS}</math> vil det gå en strøm <math>I_D</math> gjennom kanalen. Mens den går gjennom kanalen vil den "føle" et potensialfall. Altså at resistansen er høyere ved Drain enn ved Source. Dette gjør at spenningen mellom Gate og kanalen er forskjellig på forskjellige steder i kanalen. '''Generelt blir kanalen mindre ved drain, og større ved source for en n-kanal'''.Dette gjelder for både MOSFET og JFET.
***Hvis vi ser nærmere på en MOSFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> positiv, og <math>V_{DS}</math> er enda mer positiv. Da vil det i området rundt drain være et positivt potensial. Altså vil området være depleted => kanalen blir mindre. I området rundt source vil det være et negativt potensial (i forhold til gate), og kanal blir enhanced => kanalen blir større.
***Hvis vi ser nærmere på en JFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> negativ og <math>V_{DS}</math> positiv. Potensialet langs kanalen i forhold til gaten er altså hele tiden negativ, men mye mer negativ ved drain, enn source. Vi vil altså få et tykkere depletionlag ved drain, og dermed en mindre kanal.
***'''Pinch-off'''Ved å øke <math>V_{DS}</math> vil vi etterhvert komme til et punkt der kanalen ved drain blir lukket. Dette vil ikke hindre strøm i å gå igjennom, men strømmen kan ikke økes mer. Dette punktet kalles Pinch-off-voltage.
***'''Ohms region/saturated region'''<math>I_D</math>-<math>V_{DS}</math> karakteristikken vil altså ha to regioner: '''Ohms region''': for små verdier av <math>V_DS</math> vil vi få en tilnærmet rett linje, altså <math>I_D</math> øker lineært med <math>V_{DS}</math>.'''Saturated region''' er etter pinch-off, der vil <math>I_D</math> være tilnærmet konstant hele tiden. (se figur s. 178)
***'''<math>V_{GS}</math>'''Forskjellige <math>V_{GS}</math> vil gi den samme kurveformen, men med høyere pinch-offverdi for høyere <math>V_{GS}</math>verdi
***'''<math>I_{DSS}</math>'''Drain-to-source saturation current er definert som strømmen ved <math>V_(GS)</math>=0
***'''<math>V_T</math>''' Tresholdvoltage, <math>V_T</math> er spenningen <math>V_{GS}</math> der transistoren begynner å gi strøm. Denne er negativ for en DEMOSFET og positiv for en ehancement MOSFET.<math>V_{DS}</math>(ved pinch-off)=<math>V_{GS}-V_T</math> For JFET kalles <math>V_T</math> for <math>V_p</math> pinch-off voltage. <math>V_p</math> er ikke lik den andre pinchoffverdien.
**Transfer charcteristics: dvs et <math>I_D-V_{GS}</math>plot. Dette plotet kan bare gjøres innen saturated region. Se figurer s. 181.
***'''JFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_p</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_p)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren
***'''MOSFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_T</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_T)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren

==== Chapter 8: Bipolar Junction Transistors ====
*How a bipolar transistor works
** Tar for oss en NPN-transistor (for figur, se boka s. 224)
** Denne består av et tungt N-dopet Emitter-lag (tilsvarer Source i MOSFET), et tynt, relativt svakt P-dopet Base-lag (tilsvarer Gate), og et N-dopet Collector-lag (Drain).
** Har positiv spenning fra Collector til Emitter - Om Base er åpen, vil det gå en liten strøm ''I(CEO)'' fra Collector til Emitter. Setter man opp en positiv strøm fra Base til Emitter, vil elektroner gå motsatt vei, fra Emitter til Base, som i en vanlig diode. Forskjellen er at siden Emitter er sterkt N-dopet og Base er svakt P-dopet, vil '''ladningsbærerne i Base-laget også være elektroner'''. I overgangen mellom Base og Collector vil det som i alle p-n-overganger være et depletion layer med positiv ladning på N-siden og negativ ladning på P-siden. '''Siden P-laget er så tynt''', vil elektronene som kommer fra Emitter og over i P-laget merke et positivt elektrisk felt fra Collector-siden og bli trukket over til Collector. Strømmen fra B til E er liten sammenlignet med strømmen fra C til E.
** To viktige karakteristikker for en Bipolar Transistor:
*** '''Emitter et tungt dopet og Base er svakt dopet''' - siden det i dette P-N-systemet er flest negative ladningsbærere, vil ladningsbærerne i Base være elektroner, og disse vil tiltrekkes av det positive feltet i Collector.
*** '''Base er tynn''' - Dersom ikke Base var tynn, ville elektronene bare gått fra Emitter til Base som i en vanlig diode.
** En bipolar transistor gjør om et '''strømsignal''' til en ut-strøm, i motsetning til FET, der man bruker spenning som input.

==== Chapter 9: Power Electronics ====
*The different classes of power amplifiers
**Det viktige i dette kapitlet er hva slags ut-signal de forskjellige forsterkerklassene gir og hvor effektive de er. Dere kommer til å se en grei linearitet i dette, og klassene er logisk delt inn.
**Effekten måles i % og er gitt ved E=(Effekten forbrukt i lasten)/(Effekten fra kraftforsyningen)
***'''Klasse A''' (s 291 for illustrasjoner): En effektforsterker som overfører '''hele''' signalet fra inputen. Mindre fare for distortion, men effektiviteten har et maksimum på ca. '''25 prosent'''.
***'''Klasse B''' (s 292) : Overfører '''50 prosent''' av signalet fra inputen, dvs enten den positive eller negative delen av et sinussignal. Effektiviteten kan komme opp i '''78 prosent''', men faren for distortion er større.
***'''Klasse AB''' (s 292) : Overfører '''mellom 50 og 100 prosent''' av inn-signalet, kutter gjerne av toppen eller bunnen av sinussignaler. Effektiviteten et sted mellom A og B, og samme med mengden distortion.
***'''Klasse C''' (s 293) : Gir ut-signal for '''under 50 prosent''' av sinusbølgen, f.eks. signal for topp eller bunn i sinussignalet. Effektiviteten kommer '''opp mot 100 prosent'''.
***'''Klasse D''' (s 293) : Gir '''av eller på-signal''' med uendelig resistans når den er av, og null resistans når den er på. Dette fører til at med en ideell switch vil vi få null effekt gjennom forsterkeren.
*How TRIAC’s and thyristors are used within power control circuits
** '''En Thyristor''' (s 301) kan forstås som en sammensetning av to bipolare transistorer. Den fungerer slik at om man gir et signal i gaten, vil thyristoren slås på og det vil gå en strøm fra anoden(a) til katoden(c) så lenge denne strømmen er stor nok (større enn thyristorens "holding current" som sikkert varierer fra thyristor til thyristor). I eksemplene antar man at "holding current" er lav, dvs at thyristoren er slått på så lenge det går strøm fra anoden til katoden (V(a) - V(c) er positiv). Om spenningen snus, vil det i et punkt slutte å gå strøm, og thyristoren slås av (signalet stoppes). Thyristorer brukes i en krets for å kun gi en del av en AC-strøm. Den må trigges i gaten for å starte, og så leder den strøm fram til strømmen stoppes (spenningen snus) (s 302).
** '''En Triac''' er en bidireksjonal Thyristor, dvs den kan fungere både når spenningen fra (a) til (c) er negativ OG positiv, men den slår seg i begge tilfeller av når spenningen blir ~0.
*The different ways to convert AC-DC as well as the advantages and disadvantages of the different methods
**Kan være lurt å forstå hvordan en "Full-wave rectifier" fungerer (s. 163, s. 305- 306).
**Bruker vanligvis en krets bestående av en rectifier, kapasitans og en spenningsregulator (ofte en bipolar transistor). I en slik krets er effekten svært lav, og det forbrukes mye varme. Spenningsregulatoren byttes derfor ofte ut med en Switching regulator. Da trengs en litt mer avansert krets, men effekten blir mye høyere.

==== Chapter 10: Analogue Signal Processing ====
*The difference between a Butterworth, Chebyshev and Bessel filter
**Side 317 - 319
**:'''Kort bakgrunn'''
**:Man kan dele elektriske filtre inn i passive og aktive. Aktive filtre inneholder en eller flere aktive komponenter, for eksempel en operasjonsforsterker. De tre filtrene beskrevet her er alle eksempler på aktive filtre. Foruten operasjonsforsterker(e), inneholder aktive filtre resistanser og kondensatorer (merk: ikke spoler). Ulike filterdesign gir ulike filteregenskaper. Dessverre er det ofte slik at én ''gunstig'' filteregenskap er forbundet med en annen ''ugunstig'' filteregenskap. Filterkretsen må derfor skreddersys slik at filteret får den egenskapen som er viktigst med tanke på dets funksjon.
**# '''Butterworth-filter'''
**#: Laget for å gi "flatest" mulig respons innenfor passband. Det vil si at gain skal være så lik som mulig for alle frekvenser som er innenfor passband.
**# '''Chebyshev-filter'''
**#: Laget for å få en skarp overgang i gain mellom passband og stopband. Det vil si at gain skal falle drastisk med én gang frekvensen til input-signalet er utenfor passband.
**# '''Bessel-filter'''
**#: Laget slik at faseforskjellen mellom input- og output-signal står i et lineært forhold til input-frekvensen. Dette gjør at alle frekvens-komponenter som går gjennom filteret (innenfor passband) forsinkes med det samme tidsintervallet. Fordelen med dette er at bølgeformen fra input-signalet bevares i output-signalet. Denne typen filter er derfor ideell når det er viktig å bevare en komplisert bølgeform (som består av flere ulike frekvens-komponenter).

*Sketch out a general measurement system, explain where you think the best places to filter the signal are and why

==== Chapter 11: Positive Feedback, Oscillatiors and Stability ====
*Positive feedback and the Barkhausen criteria
::"Gain" er gitt som <math>G=\frac{A}{1+AB}</math> (se kap. 4), og positiv feedback er når AB er negativ og mindre enn 1.
::Ved <math>AB=-1</math> får vi at G går mot uendelig. Da vil systemet generere en output, selv om det ikke finnes noen input. Vi får altså en oscillator. Forutsetningen for slik oscillering er gjengitt av Barkhausen kriteriene på en litt annen måte:
::1. Størrelsen av AB må være lik 1
::2. Faseskiftet av AB må være lik 180 grader, eller 180 pluss et heltall ganger 360 grader.
Man ser at dette er i prinippet akkuratt det samme, ettersom en gain på -1 er ekvivalent med en faseforskyvning på 180grader.

==== Chapter 12: Digital Systems ====
*The difference between combinational and sequential logic
*;Kombinasjonell logikk
*:Systemets outputs er bestemt ene og alene av de nåværende tilstandene i systemets inputs (s 374)
*;Sekvensiell logikk
*:Systemets outputs er bestemt av de nåværende tilstandene i systemets inputs OG rekkefølgen disse input-tilstandene kom i (s 374)

*Reducing a logical expression with the aid of Boolean algebra or the Karnaugh diagram
**'''Boolsk algebra'''
**:Et logisk uttrykk består av logiske variable; variable som bare kan innta verdiene 0 eller 1. Man kan bruke Boolsk algebra til å forenkle logiske uttrykk, og da bruker man Boolske identiteter og lover (s 373). I eksemplene i boka er det spesielt én Boolsk sammenheng som går igjen:
**:<math> AB + A\overline{B} = A(B+\overline{B}) = A*1 = A </math>
**:Denne loven utgjør også hovedfunkjsonen i den automatiske minimiseringsmetoden ''Quine-McCluskey-minimisering'' (kap 12.9, s 392).
**:Et par andre viktige Boolske identiteter:
**:<math> A * 1 = A </math>
**:<math> A + A = A </math>
**'''Karnaugh-diagram'''
**:

==== Chapter 13: Sequential Logic ====
*The function and workings of: Bi-stable, mono-stable and astable sequential logic
**Multivibrators are the most important building blocks in sequential logic
***A '''bistable multivibrator''' has two stable output states, which means that it needs a change in input in order to change its output state. This is the most important and widely used multivibrator. Latch brukes om bistables som er "level"sensitive, og Flip-flps brukes om bistabeles som er sensitive for en puls (f.eks. en klokke)
****D-latch: En input (D) og en aktiverer (enable). Når EN er 0, er vi i minnetilstand,altså output er slik den var i forrige tilstand, mens når EN er høy er latchen aktivert. Når D er høy er Q høy, og når D er lav er Q lav.
****S-R latch: To input (S og R). Hvis begge input er 0 => minnetilstand. Hvis S settes høy, blir Q høy, mens hvis R settes høy blir Q lav (reset). S-R latch er ikke definert for begge input høy. Finnes også i en aktiverende (enable) tilstand. Den fungerer på samme måte som for D-latch. Når EN er lav er vi i minnetilstanden, mens når EN er høy fungerer latchen på vanlig måte.
****D flip-flop: Fungerer på samme måte som en D-latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input.
****J-K flip-flop: Fungerer på samme måte som S-R latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input. Den er også definert for begge inputene lik 1. Da går den inn i "toggle"modus. Altså outputen skifter for hver klokkepuls. Dette er den mest brukte bistablen og kan brukes til å lage alle de andre.
***A '''monostable multivibrator''' has one stable and one metastable output state. Once triggered, it stays in its metastable state only for a certain amount of time determined by the circuit, before it switches back to the stable state where it stays until an appropriate change in input signal.
***An '''astable multivibrator''' has two metastable output states, which means that it will oscillate between these two with a time interval determined by ciruit parameters.
*The function and workings of a shift register and counter
**Shift register: en krets av flere flip-flops i serie som konverterer parallelle ord til en linje (serie) av bits.
**Counter: en krets av flere flip-flops i serie som brukes til å telle
***Ripple-counters: J-K flip-flops koblet slik at Q fra en flip-flop er koblet til klokka på neste flip-flop. Får da en frekvensdeler, som halverer frekvensen for hver flip-flop.

==== Chapter 14: Digital Devices ====
*How transistors are used within digital electronics
*The important parameters for the TTL and CMOS digital-logic families
*How one couples to an open collector logical circuit
==== Chapter 15: Array Logic ====
*The function of PLA, PAL, GAL, EPLD, PEEL, PROM, FPGA
*Describing the building up of a micro-computer

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TFY4185/2011 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h11/?emnekode=TFY4185-1 Timeplan H11]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_1/18842 Guide: Elektronikkens verden - del 1]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_2/20924 Guide: Elektronikkens verden - del 2]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_3/32707 Guide: Elektronikkens verden - del 3]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 3. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TFY4185 - Måleteknikk

2011-12-12T13:48:36Z

Vegarot: /* Chapter 3: Amplification */ pyntet litt på formler. Kun estetisk (parantesene var ikke pene)

{{Infobox
|Fakta høst 2011
|*Foreleser: ???
*Stud-ass: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen (?? %), midtsemester (?? %), arbeider (?? %), prosjekt (?? %)
*Eksamensdato: 17.12.2011
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg høst 2011
|* Antall godkjente: ??/??
* Innleveringssted: ???
* Frist: ???
}}

{{Infobox
|Lab høst 2011
|* ???
}}

== Fagets innhold ==
Elektroniske kretselementer:
*Enkle passive kretser
*Halvleder kretselementer
*Aktive kretser, operasjonsforsterkere
*Digitale kretser
Laboratorium i kretsteknikk:
*Bygging og utprøving av et utvalg av elektroniske kretser
*Datamaskinlaboratorium: Simulering av kretser med dataverktøy (PSpice)

== Vurderingsform ==
Det gis karakterene bestått/ikke bestått.
Faget har en (frivillig) semesterprøve som teller i endelig vurdering dersom den teller positivt.
For å ta avsluttende eksamen må man levere 5 av 6 øvinger, samt fullføre lab.

== Oppsummering av pensum ==

=== Kompendium: Gustafsson og Skullerud, TFY 4185 Lecture Notes 2008 ===
*Voltage and current dividers
**Om man har to impedanser i serie (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom spenning <math>V_0</math> over <math>Z_1</math> og spenning <math>V</math> over begge:
::<math>\frac{V_0}{V} = \frac{Z_1}{Z_2 + Z_1}</math>
**Om man har to impedanser i parallell (<math>Z_1</math> og <math>Z_2</math>), er forholdet mellom strøm <math>I_0</math> gjennom <math>Z_1</math> og strøm gjennom begge <math>I</math>:
::<math>\frac{I_0}{I} = \frac{Z_2}{Z_2 + Z_1}</math>
*Norton and Thevenin equivalents
**Thevenins theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en spenningskilde i serie med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>V_T=</math> "open source voltage", spenningen mellom polene når de er åpne. Finnes ved hjelp av f.eks. Kirchhoffs lover.
::<math>R_T=R_i</math> "output resistance", total resistansen i kretsen. Finnes ved å kortslutte alle spenningskilder og sette inn åpne ender i stedet for strømkilder.
**Nortons theorem: Enhver krets med to poler uten andre aktive elementer enn spenningskilder og strømkilder, kan framstilles som en krets med en strømkilde i parallell med en resistans, <math>R_i</math>, som er den indre resistansen mellom polene.
::<math>I_N</math> "short circuit current", strømmen når polene er kortsluttet. Kan også finnes ved hjelp av f.eks. Kirchoffs lover.
::Sammnehengen mellom Thevenin og Norton<math>I_N=\frac{V_T}{R_T}</math>
*Impedance matching, input and output
*Maximum power transfer to the load (both AC and DC cases)
::<math>Z_L=Z_TH^*</math>
*Phase shift induced by passive components
*Resonant circuits: Give an example of a simple resonant circuit, its resonant frequency and what
the Q value is and what it means.
** Resonanskretser (s. 316) (eller tuned circuits) er filterkretser med smal båndbredde og skarp cut-off rate. Se fig. 10.3 for oppsett. Q-verdien er forholdet mellom senterfrekvensen i pass bandet og bandbredden, m.a.o. <math>Q=\frac{f_o}{B}</math>

=== Lærebok: Neil Storey, Electronics A Systems Approach ===
==== Chapter 3: Amplification ====
*Definition of amplification
**Forsterkningen av en størrelse er forholdet mellom den forsterkede størrelsen <math>X_o</math> og den uforsterkede <math>X_i</math>. Vi definerer:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = \frac{V_o}{V_i}</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = \frac{I_o}{I_i}</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = \frac{P_o}{P_i}</math>
**Ofte oppgis gain i dB. Da har vi:
:: voltage gain (<math>A_V</math>) <math> = 10 \cdot \log\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
:: current gain (<math>A_I</math>) <math> = 10 \cdot \log\left(\frac{I_o}{I_i}\right)</math>
:: power gain (<math>A_P</math>) <math> = 10 \cdot \log\left(\frac{P_o}{P_i}\right) = 20 \cdot \log\left(\frac{V_o}{V_i}\right)</math>
*Simple High-pass and Low-pass filters including their Bode dagrams (Both amplification and
phase)

==== Chapter 4: Control and Feedback ====
*Negative feedback
I et generelt elektronisk tilbakemeldingssystem (feedback) kan vi utrykke ytelsen (gain) som
::<math>G=\frac{A}{1+AB}</math> der A er "forward path" og B er "feedback path". Se utledning s.97 i boka.
::(Merk at "feedback path" B er koblet til inverterende "input" her. Dette er ikke alltid tilfelle, og da gjelder ikke sammenhengene presentert i dette kapittelet).
::Hvis AB er negativ får vi positiv "feedback". I spesialtilfellet <math>AB=-1</math>, går G mot uendelig, noe som brukes i produksjonen av oscillatorer.
::Hvis AB er positiv får vi negativ "feedback". Når AB er mye større enn 1, kan vi forenkle G til:
::<math>G=\frac{1}{B}</math>
::G blir dermed bare avhengig av "feedback path". For å få et stabilt system må "feedback path" konstrueres av bare passive komponenter, og B må være mindre enn 1 for å få en positiv "gain".
*The advantage of using feedback amplifiers
**Fordel: En kan få en forsterkning som ikke avhenger av gainen til op-ampen satt fra produsentens side, så lenge den er veldig stor. (f.eks 200,000). Den negative feedbacken gjør at systemet er selvkorrigerende.
**Gain: Siden <math>AB>>1</math>, er <math>A>>\frac{1}{B}</math>, altså er "open-loop gain">>"closed-loop gain". Feedback reduserer altså "gain" med en faktor <math>1+AB</math>
**Frequency response: Ytelsen (gain) av en forsterker minker ved høye og lave frekvenser. Ved negativ "feedback" (og AB mye større enn 1> avhenger "gain" nesten bare av "feedback path", og denne effekten vil minke betraktelig. Vi får altså et mer stabilt system ved høye og lave frekvenser, dvs båndbredden øker for systemet.
**Input and Output resistance: Et negativt "feedback"system vil prøve å holde "output" konstant, uansett endringer i miljøet (f.eks. når man setter på en "load"). Dette gjør den ved å øke/minke "input" og "output"resistans (vanligvis med en faktor AB+1)
***Hvis feedback er "output"spenningen => redusering av "output"resistans
***Hvis feedback er "output"strømmen => økning av "output"resistans
***Hvis feedback er en spenning relatert til output => øking av "input"resistans
***Hvis feedback er en strøm relatert til output => redusering av "input"resistans
**Distortion, Noise: "Distortion" og støy fra forsterkeren reduseres av negativ feedback.
**Stability: A og B har ikke bare en størrelse, de har også en fasevinkel. Hvis A eller B opplever et faseskift på 180 grader, skiftes fortegnet på A eller B, og AB blir negativ. Man opplever dermed positiv feedback, i stedet for negativ. Hvis <math>AB=-1</math> begynner systemet å oscillere (se kap. 11), og systemet blir ustabilt.

==== Chapter 5: Operational Amplifiers ====
*A simple operational amplifier based non-inverting amplifier
**Non-inverting:(se figur s. 118) Får <math>V_i</math> inn på plusssiden, og feedback på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=\frac{R_1+R_2}{R_2}</math>
**Unity gain: (figus s. 122) <math>R_1=0</math> og <math>R_2=</math>∞
*A simple operational amplifier based inverting amplifier
**Inverting:(se figur s. 120) Får både <math>V_i</math> og feedback inn på minussiden av forsterkeren.
::"Gain" er gitt ved <math>G=-\frac{R_1}{R_2}</math>
**Current-to-voltage converter: (figur s. 123) <math>R_2=0</math> og <math>I_i</math> inn på minussiden. <math>V_0=-I_iR</math>

*Characteristics for an ideal operational amplifier compared to a non-ideal (real world) operational amplifier
** '''Gain:''' En ideell op-amp har voltage gain på uendelig, de fleste reelle op-amper har gain mellom 100-140 dB, 741 har 106 dB.
** '''Inputresistans:''' En ideell op-amp har uendelig inputresistans, ekte op-amper har gjerne fra 300 kOhm til 80 MOhm, 741 har 2 MOhm.
** '''Outputresistans:''' En ideell op-amp har null outputresistans, en 741 har 75 Ohm.
** '''Max utspenning:''' En ideell op-amp kan ha uendelig ut-spenning, mens en reell op-amp koblet til +-15V har gjerne max spenning på +-13V. Forskjellige amplifiere har forskjellige inn-spenninger fra stømkilden, fra +-30V til +-1,5V.
** '''Common-mode rejection ratio:''' Common-mode signals: Signaler som er felles for både + og - - inngangen på op-ampen. Differential-mode signals: Signaler som er spenningsforskjeller mellom inngangene. CMRR gir forholdet: (differential-mode signaler)/(common-mode-signaler). Måles i dB, jo høyere dB, jo bedre (bedre mot støy). En ideell op-amp har ikke Common-mode signaler.
** '''Input-strøm''': En ideell op-amp har 0 i input-strøm, en reell op-amp har gjerne inputstrøm i størrelse mikroA - nA, 741 har input-strøm på 80 nA.
** '''Input offset voltage''': Spenningen på en reell op-amp om inn-spenningen er 0. Gjerne noen hundre mikroV til noen mV.
** '''Frekvensrespons''': Alle reelle op-amps har en øvre cut-off frekvens. Gain er gjerne konstant opp til ~10 Hz, deretter avtar den til 1 ved omtrent 1MHz.
** '''Slew rate''': Maksraten til endringen i spenning, gjerne noen få V/mikrosekund. Alle reelle op-amps gir også støy til signalet.

*Frequency dependence of amplification and how it is influenced by feedback
** '''Båndbredde x Gain = konstant'''
*How the input and output impedance are influenced by feedback
** Se kap 4. Huskeregel: Current feedback gir mer ideell op-amp (høyere innresistans og lavere utresistans), omvendt for voltage feedback.

==== Chapter 6: Semiconductors and Diodes ====
*How the [[ideal diode]] work and its typical applications
**One could characterise an ideal diode as a component that conducts no current when voltage is applied across it in one direction, but appears as a short circuit when a voltage is applied in the other direction.
**Diode circuit symbol: an arrow pointing in the direction of forward current.
**Wide range of applications: rectification of alternating voltages (AC to DC), Voltage control (Zener diodes), demodulation (making an AM signal meaningful), signal clamping.
*Describe the electrical properties of insulators, semi-conductors and metals in a simple energy band model
**Semi-conductors: Fermi level is between the conduction and valence bands, i.e. in an area of low density of states. The valence and conduction bands are close enough (~less than 2-3 eV) to allow considerable excitation of electrons by increasing temperature or doping.
**Conductors: The valence band (and in this case it is the same as the conduction band) is partly filled and the Fermi level is in the middle of this band. Electrons are easily excited over the Fermi level.
**Insulators: Have a full valence band and a large energy gap (i.e 6eV) to the next band. Electrons can't easily be excited to the next band.
*Give a simple description of “doping” and how it influences the material
**In silicon: boron-> p-type, phosphorus-> n-type.
*How a PN diode functions and its I-V characteristic
** Due to diffusion of charge in a pn-junction a voltage barrier is created between the p and n type semiconductors. This voltage barrier can either be enhanced or decreased depending on the direction current is sent through the depletion layer.
*The function of a Zener diode
**Voltage control (protection of a circuit from too high voltage values, or to make voltage output constant).

==== Chapter 7: Field-Effect Transistors ====
*The construction and function of the different sorts of [[field-effect transistor]]
** Husk på at navngivingen Drain og Source er '''motsatt av det man skulle tro''', dvs positiv strøm går fra Drain til Source.
** '''MOSFET''': Bruker figur 7.4 s 173: Er en positiv spenning V(ds)=V(d) - V(s) mellom Drain og Source. Tilkoblingen på høyre side er Substratet, denne er gjerne jordet og setter nullpunkt for systemet (den er heller ikke noe videre forklart i boka, så tipper den har lite relevans). Gaten på venstre side er isolert fra halvlederen ved et MO-lag(MetallOksid). Setter vi på en positiv spenning over gaten, vil de negative ladningsbærerne fra P-feltet "trekkes" over mot N-feltet, og depletion-layeret vil bli mindre, dermed blir det flere ladningsbærere som kan sende strøm, og det går mer strøm. Om spenningen er negativ, vil på samme måte elektronene i N-laget "skyves" inn i P-laget, dvs depletion-lageret blir større.
*** '''DE MOSFET''' Depletion - Enhancement MOSFET: som beskrevet overfor, '''kan gi signal både for positiv og negativ Gate-spenning.'''
*** '''Enhanced MOSFET''' - her går P-laget i figur 7.4 fra høyre side av transistoren og helt inn til gaten, dvs det er ikke et N-lag mellom P-laget og gaten. Poenget med denne MOSFETen er at man '''hele tiden må ha en positiv spenning''' på gaten. Da dras de få ledende elektronene i P-laget inn mot gaten, og det lages en "bro" av elektroner som kan lede strøm mellom Source og Drain.
** '''JFET''': Bruker figur 7.7 s 175: I denne transistoren må Gate-spenningen '''alltid være negativ''' for at det ikke skal gå noen strøm gjennom gaten(her er det ikke noe MO-lag mellom gaten og halvlederen). Poenget med denne FET-en er at man bruker Reverse Bias-egenskapene ved halvlederen til å regulere strømmen mellom Source og Drain. Dvs, jo mer spenning man setter på "feil vei" fra Source til Gate, jo større vil depletion-laget være (figur b), og dermed er det færre ladningsbærere som kan sende strøm fra Drain til Source. Hadde man satt på en positiv strøm, ville strømmen gå fra Gate til Source som i en diode.
** '''Symboler''': Sammenlign figur 7.3 og figur 7.5: Dette er logisk, for MOSFET er det ikke kontakt mellom Gate og Source-Drain. Samtidig er Enhancement tegnet med stiplet linje, for der er det ikke kontakt mellom Source- og Drain-lagene. '''Generelt for alle transistorsymboler går pilen i Substrate eller Gain fra P-dopet til N-dopet i den fysiske transistoren''' På samme måte for figur 7.6 og 7.8: Her er Gaten fysisk koblet til transistoren, så også i symbolet.
*How a transistor is used in a simple amplifier
*The I-V characteristics for the different sorts of field-effect transistors
**Input characteristics: Veldig høy input resistans
**Output charatcteristics: Det viktigste her er at tykkelsen til kanalen er ikke bare bestemt av spenningen til gaten, men også av drain-to-source-spenningen <math>V_{DS})</math>. Når man setter på en positiv <math>V_{DS}</math> vil det gå en strøm <math>I_D</math> gjennom kanalen. Mens den går gjennom kanalen vil den "føle" et potensialfall. Altså at resistansen er høyere ved Drain enn ved Source. Dette gjør at spenningen mellom Gate og kanalen er forskjellig på forskjellige steder i kanalen. '''Generelt blir kanalen mindre ved drain, og større ved source for en n-kanal'''.Dette gjelder for både MOSFET og JFET.
***Hvis vi ser nærmere på en MOSFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> positiv, og <math>V_{DS}</math> er enda mer positiv. Da vil det i området rundt drain være et positivt potensial. Altså vil området være depleted => kanalen blir mindre. I området rundt source vil det være et negativt potensial (i forhold til gate), og kanal blir enhanced => kanalen blir større.
***Hvis vi ser nærmere på en JFET (se figur s. 177): Her er <math>V_{GS}</math> negativ og <math>V_{DS}</math> positiv. Potensialet langs kanalen i forhold til gaten er altså hele tiden negativ, men mye mer negativ ved drain, enn source. Vi vil altså få et tykkere depletionlag ved drain, og dermed en mindre kanal.
***'''Pinch-off'''Ved å øke <math>V_{DS}</math> vil vi etterhvert komme til et punkt der kanalen ved drain blir lukket. Dette vil ikke hindre strøm i å gå igjennom, men strømmen kan ikke økes mer. Dette punktet kalles Pinch-off-voltage.
***'''Ohms region/saturated region'''<math>I_D</math>-<math>V_{DS}</math> karakteristikken vil altså ha to regioner: '''Ohms region''': for små verdier av <math>V_DS</math> vil vi få en tilnærmet rett linje, altså <math>I_D</math> øker lineært med <math>V_{DS}</math>.'''Saturated region''' er etter pinch-off, der vil <math>I_D</math> være tilnærmet konstant hele tiden. (se figur s. 178)
***'''<math>V_{GS}</math>'''Forskjellige <math>V_{GS}</math> vil gi den samme kurveformen, men med høyere pinch-offverdi for høyere <math>V_{GS}</math>verdi
***'''<math>I_{DSS}</math>'''Drain-to-source saturation current er definert som strømmen ved <math>V_(GS)</math>=0
***'''<math>V_T</math>''' Tresholdvoltage, <math>V_T</math> er spenningen <math>V_{GS}</math> der transistoren begynner å gi strøm. Denne er negativ for en DEMOSFET og positiv for en ehancement MOSFET.<math>V_{DS}</math>(ved pinch-off)=<math>V_{GS}-V_T</math> For JFET kalles <math>V_T</math> for <math>V_p</math> pinch-off voltage. <math>V_p</math> er ikke lik den andre pinchoffverdien.
**Transfer charcteristics: dvs et <math>I_D-V_{GS}</math>plot. Dette plotet kan bare gjøres innen saturated region. Se figurer s. 181.
***'''JFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_p</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_p)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren
***'''MOSFET''' parabolsk kurve som krysser spenningsaksen i <math>V_T</math> og strømaksen i <math>I_{DSS}</math>.
:::<math>I_D=K(V_{GS}-V_T)^2</math> der K=konstant avhengig av transistoren

==== Chapter 8: Bipolar Junction Transistors ====
*How a bipolar transistor works
** Tar for oss en NPN-transistor (for figur, se boka s. 224)
** Denne består av et tungt N-dopet Emitter-lag (tilsvarer Source i MOSFET), et tynt, relativt svakt P-dopet Base-lag (tilsvarer Gate), og et N-dopet Collector-lag (Drain).
** Har positiv spenning fra Collector til Emitter - Om Base er åpen, vil det gå en liten strøm ''I(CEO)'' fra Collector til Emitter. Setter man opp en positiv strøm fra Base til Emitter, vil elektroner gå motsatt vei, fra Emitter til Base, som i en vanlig diode. Forskjellen er at siden Emitter er sterkt N-dopet og Base er svakt P-dopet, vil '''ladningsbærerne i Base-laget også være elektroner'''. I overgangen mellom Base og Collector vil det som i alle p-n-overganger være et depletion layer med positiv ladning på N-siden og negativ ladning på P-siden. '''Siden P-laget er så tynt''', vil elektronene som kommer fra Emitter og over i P-laget merke et positivt elektrisk felt fra Collector-siden og bli trukket over til Collector. Strømmen fra B til E er liten sammenlignet med strømmen fra C til E.
** To viktige karakteristikker for en Bipolar Transistor:
*** '''Emitter et tungt dopet og Base er svakt dopet''' - siden det i dette P-N-systemet er flest negative ladningsbærere, vil ladningsbærerne i Base være elektroner, og disse vil tiltrekkes av det positive feltet i Collector.
*** '''Base er tynn''' - Dersom ikke Base var tynn, ville elektronene bare gått fra Emitter til Base som i en vanlig diode.
** En bipolar transistor gjør om et '''strømsignal''' til en ut-strøm, i motsetning til FET, der man bruker spenning som input.

==== Chapter 9: Power Electronics ====
*The different classes of power amplifiers
**Det viktige i dette kapitlet er hva slags ut-signal de forskjellige forsterkerklassene gir og hvor effektive de er. Dere kommer til å se en grei linearitet i dette, og klassene er logisk delt inn.
**Effekten måles i % og er gitt ved E=(Effekten forbrukt i lasten)/(Effekten fra kraftforsyningen)
***'''Klasse A''' (s 291 for illustrasjoner): En effektforsterker som overfører '''hele''' signalet fra inputen. Mindre fare for distortion, men effektiviteten har et maksimum på ca. '''25 prosent'''.
***'''Klasse B''' (s 292) : Overfører '''50 prosent''' av signalet fra inputen, dvs enten den positive eller negative delen av et sinussignal. Effektiviteten kan komme opp i '''78 prosent''', men faren for distortion er større.
***'''Klasse AB''' (s 292) : Overfører '''mellom 50 og 100 prosent''' av inn-signalet, kutter gjerne av toppen eller bunnen av sinussignaler. Effektiviteten et sted mellom A og B, og samme med mengden distortion.
***'''Klasse C''' (s 293) : Gir ut-signal for '''under 50 prosent''' av sinusbølgen, f.eks. signal for topp eller bunn i sinussignalet. Effektiviteten kommer '''opp mot 100 prosent'''.
***'''Klasse D''' (s 293) : Gir '''av eller på-signal''' med uendelig resistans når den er av, og null resistans når den er på. Dette fører til at med en ideell switch vil vi få null effekt gjennom forsterkeren.
*How TRIAC’s and thyristors are used within power control circuits
** '''En Thyristor''' (s 301) kan forstås som en sammensetning av to bipolare transistorer. Den fungerer slik at om man gir et signal i gaten, vil thyristoren slås på og det vil gå en strøm fra anoden(a) til katoden(c) så lenge denne strømmen er stor nok (større enn thyristorens "holding current" som sikkert varierer fra thyristor til thyristor). I eksemplene antar man at "holding current" er lav, dvs at thyristoren er slått på så lenge det går strøm fra anoden til katoden (V(a) - V(c) er positiv). Om spenningen snus, vil det i et punkt slutte å gå strøm, og thyristoren slås av (signalet stoppes). Thyristorer brukes i en krets for å kun gi en del av en AC-strøm. Den må trigges i gaten for å starte, og så leder den strøm fram til strømmen stoppes (spenningen snus) (s 302).
** '''En Triac''' er en bidireksjonal Thyristor, dvs den kan fungere både når spenningen fra (a) til (c) er negativ OG positiv, men den slår seg i begge tilfeller av når spenningen blir ~0.
*The different ways to convert AC-DC as well as the advantages and disadvantages of the different methods
**Kan være lurt å forstå hvordan en "Full-wave rectifier" fungerer (s. 163, s. 305- 306).
**Bruker vanligvis en krets bestående av en rectifier, kapasitans og en spenningsregulator (ofte en bipolar transistor). I en slik krets er effekten svært lav, og det forbrukes mye varme. Spenningsregulatoren byttes derfor ofte ut med en Switching regulator. Da trengs en litt mer avansert krets, men effekten blir mye høyere.

==== Chapter 10: Analogue Signal Processing ====
*The difference between a Butterworth, Chebyshev and Bessel filter
**Side 317 - 319
**:'''Kort bakgrunn'''
**:Man kan dele elektriske filtre inn i passive og aktive. Aktive filtre inneholder en eller flere aktive komponenter, for eksempel en operasjonsforsterker. De tre filtrene beskrevet her er alle eksempler på aktive filtre. Foruten operasjonsforsterker(e), inneholder aktive filtre resistanser og kondensatorer (merk: ikke spoler). Ulike filterdesign gir ulike filteregenskaper. Dessverre er det ofte slik at én ''gunstig'' filteregenskap er forbundet med en annen ''ugunstig'' filteregenskap. Filterkretsen må derfor skreddersys slik at filteret får den egenskapen som er viktigst med tanke på dets funksjon.
**# '''Butterworth-filter'''
**#: Laget for å gi "flatest" mulig respons innenfor passband. Det vil si at gain skal være så lik som mulig for alle frekvenser som er innenfor passband.
**# '''Chebyshev-filter'''
**#: Laget for å få en skarp overgang i gain mellom passband og stopband. Det vil si at gain skal falle drastisk med én gang frekvensen til input-signalet er utenfor passband.
**# '''Bessel-filter'''
**#: Laget slik at faseforskjellen mellom input- og output-signal står i et lineært forhold til input-frekvensen. Dette gjør at alle frekvens-komponenter som går gjennom filteret (innenfor passband) forsinkes med det samme tidsintervallet. Fordelen med dette er at bølgeformen fra input-signalet bevares i output-signalet. Denne typen filter er derfor ideell når det er viktig å bevare en komplisert bølgeform (som består av flere ulike frekvens-komponenter).

*Sketch out a general measurement system, explain where you think the best places to filter the signal are and why

==== Chapter 11: Positive Feedback, Oscillatiors and Stability ====
*Positive feedback and the Barkhausen criteria
::"Gain" er gitt som <math>G=\frac{A}{1+AB}</math> (se kap. 4), og positiv feedback er når AB er negativ og mindre enn 1.
::Ved <math>AB=-1</math> får vi at G går mot uendelig. Da vil systemet generere en output, selv om det ikke finnes noen input. Vi får altså en oscillator. Forutsetningen for slik oscillering er gjengitt av Barkhausen kriteriene på en litt annen måte:
::1. Størrelsen av AB må være lik 1
::2. Faseskiftet av AB må være lik 180 grader, eller 180 pluss et heltall ganger 360 grader.
Man ser at dette er i prinippet akkuratt det samme, ettersom en gain på -1 er ekvivalent med en faseforskyvning på 180grader.

==== Chapter 12: Digital Systems ====
*The difference between combinational and sequential logic
*;Kombinasjonell logikk
*:Systemets outputs er bestemt ene og alene av de nåværende tilstandene i systemets inputs (s 374)
*;Sekvensiell logikk
*:Systemets outputs er bestemt av de nåværende tilstandene i systemets inputs OG rekkefølgen disse input-tilstandene kom i (s 374)

*Reducing a logical expression with the aid of Boolean algebra or the Karnaugh diagram
**'''Boolsk algebra'''
**:Et logisk uttrykk består av logiske variable; variable som bare kan innta verdiene 0 eller 1. Man kan bruke Boolsk algebra til å forenkle logiske uttrykk, og da bruker man Boolske identiteter og lover (s 373). I eksemplene i boka er det spesielt én Boolsk sammenheng som går igjen:
**:<math> AB + A\overline{B} = A(B+\overline{B}) = A*1 = A </math>
**:Denne loven utgjør også hovedfunkjsonen i den automatiske minimiseringsmetoden ''Quine-McCluskey-minimisering'' (kap 12.9, s 392).
**:Et par andre viktige Boolske identiteter:
**:<math> A * 1 = A </math>
**:<math> A + A = A </math>
**'''Karnaugh-diagram'''
**:

==== Chapter 13: Sequential Logic ====
*The function and workings of: Bi-stable, mono-stable and astable sequential logic
**Multivibrators are the most important building blocks in sequential logic
***A '''bistable multivibrator''' has two stable output states, which means that it needs a change in input in order to change its output state. This is the most important and widely used multivibrator. Latch brukes om bistables som er "level"sensitive, og Flip-flps brukes om bistabeles som er sensitive for en puls (f.eks. en klokke)
****D-latch: En input (D) og en aktiverer (enable). Når EN er 0, er vi i minnetilstand,altså output er slik den var i forrige tilstand, mens når EN er høy er latchen aktivert. Når D er høy er Q høy, og når D er lav er Q lav.
****S-R latch: To input (S og R). Hvis begge input er 0 => minnetilstand. Hvis S settes høy, blir Q høy, mens hvis R settes høy blir Q lav (reset). S-R latch er ikke definert for begge input høy. Finnes også i en aktiverende (enable) tilstand. Den fungerer på samme måte som for D-latch. Når EN er lav er vi i minnetilstanden, mens når EN er høy fungerer latchen på vanlig måte.
****D flip-flop: Fungerer på samme måte som en D-latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input.
****J-K flip-flop: Fungerer på samme måte som S-R latch, men skifter output på klokkepuls i stedet for ved forandring av input. Den er også definert for begge inputene lik 1. Da går den inn i "toggle"modus. Altså outputen skifter for hver klokkepuls. Dette er den mest brukte bistablen og kan brukes til å lage alle de andre.
***A '''monostable multivibrator''' has one stable and one metastable output state. Once triggered, it stays in its metastable state only for a certain amount of time determined by the circuit, before it switches back to the stable state where it stays until an appropriate change in input signal.
***An '''astable multivibrator''' has two metastable output states, which means that it will oscillate between these two with a time interval determined by ciruit parameters.
*The function and workings of a shift register and counter
**Shift register: en krets av flere flip-flops i serie som konverterer parallelle ord til en linje (serie) av bits.
**Counter: en krets av flere flip-flops i serie som brukes til å telle
***Ripple-counters: J-K flip-flops koblet slik at Q fra en flip-flop er koblet til klokka på neste flip-flop. Får da en frekvensdeler, som halverer frekvensen for hver flip-flop.

==== Chapter 14: Digital Devices ====
*How transistors are used within digital electronics
*The important parameters for the TTL and CMOS digital-logic families
*How one couples to an open collector logical circuit
==== Chapter 15: Array Logic ====
*The function of PLA, PAL, GAL, EPLD, PEEL, PROM, FPGA
*Describing the building up of a micro-computer

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TFY4185/2011 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/h11/?emnekode=TFY4185-1 Timeplan H11]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_1/18842 Guide: Elektronikkens verden - del 1]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_2/20924 Guide: Elektronikkens verden - del 2]
*[http://www.hardware.no/artikler/guide_elektronikkens_verden_-_del_3/32707 Guide: Elektronikkens verden - del 3]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 3. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

LaTeX

2011-10-24T07:28:52Z

Vegarot: /* Hyperlenker */ det skal vel kalles FØR dokumentet, da dokumentet er mellom begin og end document. Dette skjer i preamble, og det er nå poengtert.

LaTeX

2011-10-19T16:36:36Z

Vegarot: /* For seg selv */

LaTeX

2011-10-14T18:03:02Z

Vegarot: /* tikz/pgf */

TKJ4215 - Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi

2011-06-02T17:32:18Z

Vegarot: /* Mikrokompendier */

{{Infobox
|Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi
|*Faglærer: Per Olof Åstrand
*Stud.ass.: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen
*Eksamensdato: 06.06.2011
*Pensum:
**K. A. Dill & S. Bromberg, Molecular Driving Forces: Statistical Thermodynamics in Chemistry and Biology, Garland Science, 2003.
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg vår 2011
|* ???
}}

Statistisk termodynamikk (også kjent som statistisk mekanikk) tar som mål å forklare mye av termodynamikken ut fra statistiske grunnprinsipp. Faget kan bli forstått som et matematisk modelleringsfag for fysiske problemstillinger innen nanoteknologi, fysikk og kjemi. Statistisk termodynamikk blir undervist i 4. semester.

== Faglig ==
=== Statistikk ===
Dersom <math>N</math> objekter skal ordnes blir antall mulige ordninger <math>N!</math> dersom partiklene er distinkte, altså at de kan skilles fra hverandre, eller <math>\frac{N!}{n_1!\cdot n_2!\cdot ... \cdot n_i!}</math>, dersom hver av de <math>n_i</math> kategoriene er distinkt fra de andre <math>n_{i-1}</math> kategoriene, men objektene i hver kategori ikke er distinkte.

For ''n'' ikke distinkte partikler som kan fordeles i ''N'' tilstander blir antall mulige konfigurasjoner da <math>\frac{N!}{n!\cdot (N-n)!}</math>

=== Ensembler ===
Hvordan skal man vite hvilke variabler som er frie og hvilke som er avhengig for en gitt termodynamisk funksjon? Med hvilke forbehold er variabler definert? Svaret ligger i hvilke ensembler som brukes.

Termodynamiske variabler kommer i to hovedvarianter: ekstensive og intensive. De ekstensive variablene er lik summen av variablene for delsystemer, f.eks. er volumet til et system satt sammen av delsystemer A og B lik volumet av A pluss volumet av B. Dette er ikke tilfellet for f.eks. temperatur, som er en intensiv variabel.

Det er to ensembler som defineres kun ut i fra de ekstensive variablene: <math>U(S,V,N)</math> og <math>S(U,V,N)</math>. Disse ensemblene (altså (S,V,N) og (U,V,N) ensamblene) definerer enkle termodynamiske system fullstendig, og differensialformene av disse angir alle endringer som kan skje i systemene. Dette gjør også F(T,V,N), H(S,p,N) og G(T,p,N), men disse inneholder kombinasjoner av intensive og ekstensive variabler.

Termodynamikken er definert ut i fra den indre energien, der det er entropien S, volumet V og antall partikler N som er de frie variablene. Denne kan defineres på differensialform:

<math>dU=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N} dS+\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N}dV+\left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} dN_j</math>

Legg merke til to ting her: det ene er at ingen relasjoner har blitt definert, man har kun sagt at den indre energien er en funksjon av kun ekstensive variabler, og at den dermed er homogen (se [http://en.wikipedia.org/wiki/Homogeneous_function]). Derfor må de andre ensemblene (bortsett fra S(U,V,N)) defineres ut i fra denne. Det andre som er viktig er at det blir gjort [http://en.wikipedia.org/wiki/Partial_differential partielle derivasjoner], der man deriverer med hensyn på en variabler og holder de andre som konstante. Dermed kan vi definere de intensive variablene slik:

<math>T=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N}, p = -\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N},\mu_j = \left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} . </math>

Legg merke til betingelsene for at hver skal gjelde. Ved bruk av Maxwell-relasjoner vil disse betingelsene endre seg grunnet partiell derivasjon med hensyn på andre variabler, men tankegangen er den samme.

==Notater fra Boka==
===Mikrokompendier===
Det anbefales at den enkelte student lager sitt eget mikrokompendium for medbringing til eksamen - da denne er en 'åpen bok eksamen'. Et eksempel på utførelse av slike kan man - dersom man er timinist - finne i Timinis interne fildatabase, eller ved å kikke her: [https://www.timini.no/documents/document/48326 Vegars Stat-term formel og konseptark]. Dette 'arket' (på 10 sider) inneholder sammendrag av flere viktige konsepter og formler fra mesteparten av pensum i vårsemesteret 2011.

===Andre notater===
'''Dette er tilpassa fra notatene som Dag Håkon la ut på forumet.'''
===Kapittel 1: Prinsipper i sannsynlighet===
Dette kapittelet er en innføring i enkel sannsynlighetsregning som brukes når man regner på
entropi på mikronivå.

Definisjonen av sannsynlighet: <math> p_A = \left(\frac{n_A}{N}\right)</math>

Antallet måter man kan velge ut n av N på: <math>W(n,N) = \frac{N!}{n! (N-n)!}</math>

dette kalles også multiplisiteten i termodynamikken.

Videre går kapittelet gjennom sannsylighetsregning som forventes å kunne fra [[TMA4245]].

===Kapittel 2: Bunn- og toppunktsanalyse – forutsi likevekt ===
For å minimere eller maksimere en variabel i en termodynamisk funksjon bruker man ofte
derivasjon. Dette eksemplifiseres i dette kapitlet.

===Kapittel 3: Varme, arbeid og energi ===
”Varme strømmer mot å maksimere entropien”

Kinetisk energi til et legeme med fart v og masse m: <math>K = \frac{1}{2}mv^2</math>

Loven om konservering av energi: <math> E_{kin} + E_{pot} = E_{tot} = konstant </math>

Termisk vs. kinetisk energi for et gassmolekyl: <math>\frac{3}{2}k_B T = \frac{m\langle v^2\rangle}{2}</math>

===Kapittel 4: Matematiske verktøy: Rekker og tilnærminger===
Mange av konvergensene for rekker finner man i Rottmann, og forklaring på Taylor-rekker
finnes på side 53 i boka. I dette faget kan ofte Stirlings approksimasjon være nyttig:

<math>n! = \sqrt{2\pi n}\left(\frac{n}{e}\right)^n</math>

Det er en konvensjon at når ''n'' er større enn 10, kan Stirlings formel forenkles til:

<math>n!=\left (\frac{n}{e} \right )^n</math>

Det er denne formen som brukes i alle forenklingene senere i kapitlene, da ''n'' i alle reelle system vil være veldig mye høyere enn 10.

===Kapittel 5: Matematiske verktøy: Flervariabel kalkulus===
For at en punkt skal være et ektrempunkt i en flervariabel funksjon, må alle partiellderiverte
være lik 0.

Ofte er det i tillegg til funksjonen vi skal regne på en betingelsesfunksjon, for å regne med
dette er Lagranges multiplikatormetode nyttig:

<math>\left(\frac{\partial f}{\partial x}\right)_y = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial x}\right)_y</math> , <math>\left(\frac{\partial f}{\partial y}\right)_x = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial y}\right)_x</math>

Eulers resiproke sammenheng: <math>\left(\frac{\partial^2 f}{\partial x \partial y}\right) = \left(\frac{\partial^2 f}{\partial y \partial x}\right)</math>

Kjerneregel og partiellderivasjon forventes å kunne fra [[TMA4105]].

===Kapittel 6: Entropi og Boltzmann-loven===
<math>S = k_B \ln{W}</math>

hvor W er multiplisiteten.

Når man regner med multiplisiteter kan det lønne seg å bruke Stirlings approksimasjon.

Entropi er såkalt uorden i systemet, som er proporsjonal med antallet tilstander systemet kan
være i. Å regne på entropi kan sammenliknes med å regne på sannsynligheter. For å regne å
entropiendringer bruker man Boltzmanns distribusjonslov: <math>p_i^* = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{\sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}} = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{q}</math>

Hvor q er partisjonsfunskjonen, som er summen av alle tilstander tilgjengelig for systemet under de gitte forutsetninger.

<math>q = \sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}</math>

===Kapittel 7: Termodynamiske drivkrefter===
I termodynamikken snakker man ofte om termodyamiske systemer, disse er definert som ulike typer listet opp på side 106 i boka.

Variabler i et system kan deles i intensive og ekstensive. En intensiv variabel er uavhengige av størrelsen på systemet, for eksempel temperatur. Temperaturen dobles IKKE når to like varme legoklosser settes sammen. En ekstensiv variabel er avhengig av størrelsen på systemet, for eksempel er antallet molekyler i to legoklosser satt sammen lik summen av molekylene i de to klossene.

Den fundamentale termodynamiske likingen for energi: <math>U = U\left(S,V,N\right)</math>

Såkalte fundamentallikinger kan skrives på derivatform, som for eksempel:

<math>dU = TdS - pdV + \sum_{j=1}^M \mu_j dN_j</math>

Ved å gjøre om på derivatformer og vet å bruke definisjoner på variabler kan man komme fram til andre fundamentallikninger på diffrensialform, for eksempel for entropi:

<math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_{j=1}^M \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>

Ved å se på de matematiske definisjonene på temperatur, trykk og kjemisk potensial kan man si:
* 1/T gir tendensen til varmestrøm
* p/T gir tendensen for volumendring
* μ/T gir tendensen for utveksling av stoff
For at et system skal være i likevekt må dS=0 være oppfylt.
En kvasi-statisk prosess er en prosess som er så treg at verken tid eller hastighet spiller noen rolle. I en slik prosess er arbeidet utført ved konstant trykk og en volumendring fra Vi til Vf gitt ved:

<math>w = -\int_{V_a}^{V_b} p_{ext} dV = -p_{ext}\left(V_B - V_A\right)</math>

Termodynamikkens første lov; Endring i energi er summen av varme tilført og arbeid utført på systemet: <math>dU = \partial q + \partial w</math>

For kvasi-statiske prosesser gjelder også: <math>\partial w = -pdV</math>, <math>dS = \frac{\partial q}{T}</math>

Den siste likningen kalles ofte den termodynamiske definisjonen på entropi.

===Kapittel 8: Laboratoriebetingelser og frie energier===
2 hovedtyper fri energi:
* Helmholtz fri energi: F = U - TS
* Gibbs fri energi: G = H - TS

Akkurat som maksimering av entropien er en betingelse for likevekt, er også minimalisering av fri energi det.

H er entalpi som er summen av indre egergi og volum/trykk-arbeid:
<math>H = H\left(S, p, N\right) = U + pV dH = dU + pdV + Vdp</math>

Her følger en oversikt over fundamentale funskjoner hva likevekt angår:

{| class="wikitable"
|-
! Funksjon
! Ved likevekt
! Fundamental likning
! Definisjon
|-
| U(S,V,N)
| min
| <math>dU = TdS - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
|
|-
| S(U,V,N)
| maks
| <math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_j \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>
|
|-
| H(S,p,N)
| min
| <math>dH = TdS + VdP - \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| H = U + pV
|-
| F(T,V,N)
| min
| <math>dF = -SdT - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| F = U - TS
|-
| G(T,p,N)
| min
| <math>dG = -SdT + Vdp + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| G = H - TS
|-
|}

Varmekapasitet ved konstant volum:

<math>C_V = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_V = \left(\frac{\partial U}{\partial T}\right)_V = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_V</math>

Varmekapasitet ved konstant trykk:

<math>C_p = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_p = \left(\frac{\partial H}{\partial T}\right)_p = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_p</math>

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TKJ4215 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/v11/?emnekode=TKJ4215-1 Timeplan V11]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 4. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TKJ4215 - Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi

2011-06-02T16:44:48Z

Vegarot: /* Mikrokompendier */

{{Infobox
|Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi
|*Faglærer: Per Olof Åstrand
*Stud.ass.: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen
*Eksamensdato: 06.06.2011
*Pensum:
**K. A. Dill & S. Bromberg, Molecular Driving Forces: Statistical Thermodynamics in Chemistry and Biology, Garland Science, 2003.
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg vår 2011
|* ???
}}

Statistisk termodynamikk (også kjent som statistisk mekanikk) tar som mål å forklare mye av termodynamikken ut fra statistiske grunnprinsipp. Faget kan bli forstått som et matematisk modelleringsfag for fysiske problemstillinger innen nanoteknologi, fysikk og kjemi. Statistisk termodynamikk blir undervist i 4. semester.

== Faglig ==
=== Statistikk ===
Dersom <math>N</math> objekter skal ordnes blir antall mulige ordninger <math>N!</math> dersom partiklene er distinkte, altså at de kan skilles fra hverandre, eller <math>\frac{N!}{n_1!\cdot n_2!\cdot ... \cdot n_i!}</math>, dersom hver av de <math>n_i</math> kategoriene er distinkt fra de andre <math>n_{i-1}</math> kategoriene, men objektene i hver kategori ikke er distinkte.

For ''n'' ikke distinkte partikler som kan fordeles i ''N'' tilstander blir antall mulige konfigurasjoner da <math>\frac{N!}{n!\cdot (N-n)!}</math>

=== Ensembler ===
Hvordan skal man vite hvilke variabler som er frie og hvilke som er avhengig for en gitt termodynamisk funksjon? Med hvilke forbehold er variabler definert? Svaret ligger i hvilke ensembler som brukes.

Termodynamiske variabler kommer i to hovedvarianter: ekstensive og intensive. De ekstensive variablene er lik summen av variablene for delsystemer, f.eks. er volumet til et system satt sammen av delsystemer A og B lik volumet av A pluss volumet av B. Dette er ikke tilfellet for f.eks. temperatur, som er en intensiv variabel.

Det er to ensembler som defineres kun ut i fra de ekstensive variablene: <math>U(S,V,N)</math> og <math>S(U,V,N)</math>. Disse ensemblene (altså (S,V,N) og (U,V,N) ensamblene) definerer enkle termodynamiske system fullstendig, og differensialformene av disse angir alle endringer som kan skje i systemene. Dette gjør også F(T,V,N), H(S,p,N) og G(T,p,N), men disse inneholder kombinasjoner av intensive og ekstensive variabler.

Termodynamikken er definert ut i fra den indre energien, der det er entropien S, volumet V og antall partikler N som er de frie variablene. Denne kan defineres på differensialform:

<math>dU=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N} dS+\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N}dV+\left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} dN_j</math>

Legg merke til to ting her: det ene er at ingen relasjoner har blitt definert, man har kun sagt at den indre energien er en funksjon av kun ekstensive variabler, og at den dermed er homogen (se [http://en.wikipedia.org/wiki/Homogeneous_function]). Derfor må de andre ensemblene (bortsett fra S(U,V,N)) defineres ut i fra denne. Det andre som er viktig er at det blir gjort [http://en.wikipedia.org/wiki/Partial_differential partielle derivasjoner], der man deriverer med hensyn på en variabler og holder de andre som konstante. Dermed kan vi definere de intensive variablene slik:

<math>T=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N}, p = -\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N},\mu_j = \left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} . </math>

Legg merke til betingelsene for at hver skal gjelde. Ved bruk av Maxwell-relasjoner vil disse betingelsene endre seg grunnet partiell derivasjon med hensyn på andre variabler, men tankegangen er den samme.

==Notater fra Boka==
===Mikrokompendier===
Det anbefales at den enkelte student lager sitt eget mikrokompendium for medbringing til eksamen - da denne er en 'åpen bok eksamen'. Et eksempel på utførelse av slike kan man - dersom man er medlem av timini finne i Timinis interne fildatabase, eller ved å kikke her: [https://www.timini.no/documents/document/48326 Vegars Stat-term formel og konseptark]. Dette 'arket' (på 10 sider) inneholder sammendrag av flere viktige konsepter og formler fra mesteparten av pensum i vårsemesteret 2011.

===Andre notater===
'''Dette er tilpassa fra notatene som Dag Håkon la ut på forumet.'''
===Kapittel 1: Prinsipper i sannsynlighet===
Dette kapittelet er en innføring i enkel sannsynlighetsregning som brukes når man regner på
entropi på mikronivå.

Definisjonen av sannsynlighet: <math> p_A = \left(\frac{n_A}{N}\right)</math>

Antallet måter man kan velge ut n av N på: <math>W(n,N) = \frac{N!}{n! (N-n)!}</math>

dette kalles også multiplisiteten i termodynamikken.

Videre går kapittelet gjennom sannsylighetsregning som forventes å kunne fra [[TMA4245]].

===Kapittel 2: Bunn- og toppunktsanalyse – forutsi likevekt ===
For å minimere eller maksimere en variabel i en termodynamisk funksjon bruker man ofte
derivasjon. Dette eksemplifiseres i dette kapitlet.

===Kapittel 3: Varme, arbeid og energi ===
”Varme strømmer mot å maksimere entropien”

Kinetisk energi til et legeme med fart v og masse m: <math>K = \frac{1}{2}mv^2</math>

Loven om konservering av energi: <math> E_{kin} + E_{pot} = E_{tot} = konstant </math>

Termisk vs. kinetisk energi for et gassmolekyl: <math>\frac{3}{2}k_B T = \frac{m\langle v^2\rangle}{2}</math>

===Kapittel 4: Matematiske verktøy: Rekker og tilnærminger===
Mange av konvergensene for rekker finner man i Rottmann, og forklaring på Taylor-rekker
finnes på side 53 i boka. I dette faget kan ofte Stirlings approksimasjon være nyttig:

<math>n! = \sqrt{2\pi n}\left(\frac{n}{e}\right)^n</math>

Det er en konvensjon at når ''n'' er større enn 10, kan Stirlings formel forenkles til:

<math>n!=\left (\frac{n}{e} \right )^n</math>

Det er denne formen som brukes i alle forenklingene senere i kapitlene, da ''n'' i alle reelle system vil være veldig mye høyere enn 10.

===Kapittel 5: Matematiske verktøy: Flervariabel kalkulus===
For at en punkt skal være et ektrempunkt i en flervariabel funksjon, må alle partiellderiverte
være lik 0.

Ofte er det i tillegg til funksjonen vi skal regne på en betingelsesfunksjon, for å regne med
dette er Lagranges multiplikatormetode nyttig:

<math>\left(\frac{\partial f}{\partial x}\right)_y = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial x}\right)_y</math> , <math>\left(\frac{\partial f}{\partial y}\right)_x = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial y}\right)_x</math>

Eulers resiproke sammenheng: <math>\left(\frac{\partial^2 f}{\partial x \partial y}\right) = \left(\frac{\partial^2 f}{\partial y \partial x}\right)</math>

Kjerneregel og partiellderivasjon forventes å kunne fra [[TMA4105]].

===Kapittel 6: Entropi og Boltzmann-loven===
<math>S = k_B \ln{W}</math>

hvor W er multiplisiteten.

Når man regner med multiplisiteter kan det lønne seg å bruke Stirlings approksimasjon.

Entropi er såkalt uorden i systemet, som er proporsjonal med antallet tilstander systemet kan
være i. Å regne på entropi kan sammenliknes med å regne på sannsynligheter. For å regne å
entropiendringer bruker man Boltzmanns distribusjonslov: <math>p_i^* = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{\sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}} = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{q}</math>

Hvor q er partisjonsfunskjonen, som er summen av alle tilstander tilgjengelig for systemet under de gitte forutsetninger.

<math>q = \sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}</math>

===Kapittel 7: Termodynamiske drivkrefter===
I termodynamikken snakker man ofte om termodyamiske systemer, disse er definert som ulike typer listet opp på side 106 i boka.

Variabler i et system kan deles i intensive og ekstensive. En intensiv variabel er uavhengige av størrelsen på systemet, for eksempel temperatur. Temperaturen dobles IKKE når to like varme legoklosser settes sammen. En ekstensiv variabel er avhengig av størrelsen på systemet, for eksempel er antallet molekyler i to legoklosser satt sammen lik summen av molekylene i de to klossene.

Den fundamentale termodynamiske likingen for energi: <math>U = U\left(S,V,N\right)</math>

Såkalte fundamentallikinger kan skrives på derivatform, som for eksempel:

<math>dU = TdS - pdV + \sum_{j=1}^M \mu_j dN_j</math>

Ved å gjøre om på derivatformer og vet å bruke definisjoner på variabler kan man komme fram til andre fundamentallikninger på diffrensialform, for eksempel for entropi:

<math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_{j=1}^M \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>

Ved å se på de matematiske definisjonene på temperatur, trykk og kjemisk potensial kan man si:
* 1/T gir tendensen til varmestrøm
* p/T gir tendensen for volumendring
* μ/T gir tendensen for utveksling av stoff
For at et system skal være i likevekt må dS=0 være oppfylt.
En kvasi-statisk prosess er en prosess som er så treg at verken tid eller hastighet spiller noen rolle. I en slik prosess er arbeidet utført ved konstant trykk og en volumendring fra Vi til Vf gitt ved:

<math>w = -\int_{V_a}^{V_b} p_{ext} dV = -p_{ext}\left(V_B - V_A\right)</math>

Termodynamikkens første lov; Endring i energi er summen av varme tilført og arbeid utført på systemet: <math>dU = \partial q + \partial w</math>

For kvasi-statiske prosesser gjelder også: <math>\partial w = -pdV</math>, <math>dS = \frac{\partial q}{T}</math>

Den siste likningen kalles ofte den termodynamiske definisjonen på entropi.

===Kapittel 8: Laboratoriebetingelser og frie energier===
2 hovedtyper fri energi:
* Helmholtz fri energi: F = U - TS
* Gibbs fri energi: G = H - TS

Akkurat som maksimering av entropien er en betingelse for likevekt, er også minimalisering av fri energi det.

H er entalpi som er summen av indre egergi og volum/trykk-arbeid:
<math>H = H\left(S, p, N\right) = U + pV dH = dU + pdV + Vdp</math>

Her følger en oversikt over fundamentale funskjoner hva likevekt angår:

{| class="wikitable"
|-
! Funksjon
! Ved likevekt
! Fundamental likning
! Definisjon
|-
| U(S,V,N)
| min
| <math>dU = TdS - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
|
|-
| S(U,V,N)
| maks
| <math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_j \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>
|
|-
| H(S,p,N)
| min
| <math>dH = TdS + VdP - \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| H = U + pV
|-
| F(T,V,N)
| min
| <math>dF = -SdT - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| F = U - TS
|-
| G(T,p,N)
| min
| <math>dG = -SdT + Vdp + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| G = H - TS
|-
|}

Varmekapasitet ved konstant volum:

<math>C_V = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_V = \left(\frac{\partial U}{\partial T}\right)_V = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_V</math>

Varmekapasitet ved konstant trykk:

<math>C_p = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_p = \left(\frac{\partial H}{\partial T}\right)_p = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_p</math>

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TKJ4215 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/v11/?emnekode=TKJ4215-1 Timeplan V11]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 4. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TKJ4215 - Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi

2011-06-02T16:44:22Z

Vegarot: /* Mikrokompendier */

{{Infobox
|Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi
|*Faglærer: Per Olof Åstrand
*Stud.ass.: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen
*Eksamensdato: 06.06.2011
*Pensum:
**K. A. Dill & S. Bromberg, Molecular Driving Forces: Statistical Thermodynamics in Chemistry and Biology, Garland Science, 2003.
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg vår 2011
|* ???
}}

Statistisk termodynamikk (også kjent som statistisk mekanikk) tar som mål å forklare mye av termodynamikken ut fra statistiske grunnprinsipp. Faget kan bli forstått som et matematisk modelleringsfag for fysiske problemstillinger innen nanoteknologi, fysikk og kjemi. Statistisk termodynamikk blir undervist i 4. semester.

== Faglig ==
=== Statistikk ===
Dersom <math>N</math> objekter skal ordnes blir antall mulige ordninger <math>N!</math> dersom partiklene er distinkte, altså at de kan skilles fra hverandre, eller <math>\frac{N!}{n_1!\cdot n_2!\cdot ... \cdot n_i!}</math>, dersom hver av de <math>n_i</math> kategoriene er distinkt fra de andre <math>n_{i-1}</math> kategoriene, men objektene i hver kategori ikke er distinkte.

For ''n'' ikke distinkte partikler som kan fordeles i ''N'' tilstander blir antall mulige konfigurasjoner da <math>\frac{N!}{n!\cdot (N-n)!}</math>

=== Ensembler ===
Hvordan skal man vite hvilke variabler som er frie og hvilke som er avhengig for en gitt termodynamisk funksjon? Med hvilke forbehold er variabler definert? Svaret ligger i hvilke ensembler som brukes.

Termodynamiske variabler kommer i to hovedvarianter: ekstensive og intensive. De ekstensive variablene er lik summen av variablene for delsystemer, f.eks. er volumet til et system satt sammen av delsystemer A og B lik volumet av A pluss volumet av B. Dette er ikke tilfellet for f.eks. temperatur, som er en intensiv variabel.

Det er to ensembler som defineres kun ut i fra de ekstensive variablene: <math>U(S,V,N)</math> og <math>S(U,V,N)</math>. Disse ensemblene (altså (S,V,N) og (U,V,N) ensamblene) definerer enkle termodynamiske system fullstendig, og differensialformene av disse angir alle endringer som kan skje i systemene. Dette gjør også F(T,V,N), H(S,p,N) og G(T,p,N), men disse inneholder kombinasjoner av intensive og ekstensive variabler.

Termodynamikken er definert ut i fra den indre energien, der det er entropien S, volumet V og antall partikler N som er de frie variablene. Denne kan defineres på differensialform:

<math>dU=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N} dS+\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N}dV+\left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} dN_j</math>

Legg merke til to ting her: det ene er at ingen relasjoner har blitt definert, man har kun sagt at den indre energien er en funksjon av kun ekstensive variabler, og at den dermed er homogen (se [http://en.wikipedia.org/wiki/Homogeneous_function]). Derfor må de andre ensemblene (bortsett fra S(U,V,N)) defineres ut i fra denne. Det andre som er viktig er at det blir gjort [http://en.wikipedia.org/wiki/Partial_differential partielle derivasjoner], der man deriverer med hensyn på en variabler og holder de andre som konstante. Dermed kan vi definere de intensive variablene slik:

<math>T=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N}, p = -\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N},\mu_j = \left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} . </math>

Legg merke til betingelsene for at hver skal gjelde. Ved bruk av Maxwell-relasjoner vil disse betingelsene endre seg grunnet partiell derivasjon med hensyn på andre variabler, men tankegangen er den samme.

==Notater fra Boka==
===Mikrokompendier===
Det anbefales at den enkelte student lager sitt eget mikrokompendium for medbringing til eksamen - da denne er en 'åpen bok eksamen'. Et eksempel på utførelse av slike kan man - dersom man er medlem av timini finne i Timinis interne fildatabase, eller ved å kikke her: [https://www.timini.no/documents/document/48326 Vegars Stat-term formel og konseptark]. Vegars Stat-term formel og konseptark inneholder sammendrag av flere viktige konsepter og formler fra mesteparten av pensum i vårsemesteret 2011.

===Andre notater===
'''Dette er tilpassa fra notatene som Dag Håkon la ut på forumet.'''
===Kapittel 1: Prinsipper i sannsynlighet===
Dette kapittelet er en innføring i enkel sannsynlighetsregning som brukes når man regner på
entropi på mikronivå.

Definisjonen av sannsynlighet: <math> p_A = \left(\frac{n_A}{N}\right)</math>

Antallet måter man kan velge ut n av N på: <math>W(n,N) = \frac{N!}{n! (N-n)!}</math>

dette kalles også multiplisiteten i termodynamikken.

Videre går kapittelet gjennom sannsylighetsregning som forventes å kunne fra [[TMA4245]].

===Kapittel 2: Bunn- og toppunktsanalyse – forutsi likevekt ===
For å minimere eller maksimere en variabel i en termodynamisk funksjon bruker man ofte
derivasjon. Dette eksemplifiseres i dette kapitlet.

===Kapittel 3: Varme, arbeid og energi ===
”Varme strømmer mot å maksimere entropien”

Kinetisk energi til et legeme med fart v og masse m: <math>K = \frac{1}{2}mv^2</math>

Loven om konservering av energi: <math> E_{kin} + E_{pot} = E_{tot} = konstant </math>

Termisk vs. kinetisk energi for et gassmolekyl: <math>\frac{3}{2}k_B T = \frac{m\langle v^2\rangle}{2}</math>

===Kapittel 4: Matematiske verktøy: Rekker og tilnærminger===
Mange av konvergensene for rekker finner man i Rottmann, og forklaring på Taylor-rekker
finnes på side 53 i boka. I dette faget kan ofte Stirlings approksimasjon være nyttig:

<math>n! = \sqrt{2\pi n}\left(\frac{n}{e}\right)^n</math>

Det er en konvensjon at når ''n'' er større enn 10, kan Stirlings formel forenkles til:

<math>n!=\left (\frac{n}{e} \right )^n</math>

Det er denne formen som brukes i alle forenklingene senere i kapitlene, da ''n'' i alle reelle system vil være veldig mye høyere enn 10.

===Kapittel 5: Matematiske verktøy: Flervariabel kalkulus===
For at en punkt skal være et ektrempunkt i en flervariabel funksjon, må alle partiellderiverte
være lik 0.

Ofte er det i tillegg til funksjonen vi skal regne på en betingelsesfunksjon, for å regne med
dette er Lagranges multiplikatormetode nyttig:

<math>\left(\frac{\partial f}{\partial x}\right)_y = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial x}\right)_y</math> , <math>\left(\frac{\partial f}{\partial y}\right)_x = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial y}\right)_x</math>

Eulers resiproke sammenheng: <math>\left(\frac{\partial^2 f}{\partial x \partial y}\right) = \left(\frac{\partial^2 f}{\partial y \partial x}\right)</math>

Kjerneregel og partiellderivasjon forventes å kunne fra [[TMA4105]].

===Kapittel 6: Entropi og Boltzmann-loven===
<math>S = k_B \ln{W}</math>

hvor W er multiplisiteten.

Når man regner med multiplisiteter kan det lønne seg å bruke Stirlings approksimasjon.

Entropi er såkalt uorden i systemet, som er proporsjonal med antallet tilstander systemet kan
være i. Å regne på entropi kan sammenliknes med å regne på sannsynligheter. For å regne å
entropiendringer bruker man Boltzmanns distribusjonslov: <math>p_i^* = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{\sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}} = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{q}</math>

Hvor q er partisjonsfunskjonen, som er summen av alle tilstander tilgjengelig for systemet under de gitte forutsetninger.

<math>q = \sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}</math>

===Kapittel 7: Termodynamiske drivkrefter===
I termodynamikken snakker man ofte om termodyamiske systemer, disse er definert som ulike typer listet opp på side 106 i boka.

Variabler i et system kan deles i intensive og ekstensive. En intensiv variabel er uavhengige av størrelsen på systemet, for eksempel temperatur. Temperaturen dobles IKKE når to like varme legoklosser settes sammen. En ekstensiv variabel er avhengig av størrelsen på systemet, for eksempel er antallet molekyler i to legoklosser satt sammen lik summen av molekylene i de to klossene.

Den fundamentale termodynamiske likingen for energi: <math>U = U\left(S,V,N\right)</math>

Såkalte fundamentallikinger kan skrives på derivatform, som for eksempel:

<math>dU = TdS - pdV + \sum_{j=1}^M \mu_j dN_j</math>

Ved å gjøre om på derivatformer og vet å bruke definisjoner på variabler kan man komme fram til andre fundamentallikninger på diffrensialform, for eksempel for entropi:

<math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_{j=1}^M \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>

Ved å se på de matematiske definisjonene på temperatur, trykk og kjemisk potensial kan man si:
* 1/T gir tendensen til varmestrøm
* p/T gir tendensen for volumendring
* μ/T gir tendensen for utveksling av stoff
For at et system skal være i likevekt må dS=0 være oppfylt.
En kvasi-statisk prosess er en prosess som er så treg at verken tid eller hastighet spiller noen rolle. I en slik prosess er arbeidet utført ved konstant trykk og en volumendring fra Vi til Vf gitt ved:

<math>w = -\int_{V_a}^{V_b} p_{ext} dV = -p_{ext}\left(V_B - V_A\right)</math>

Termodynamikkens første lov; Endring i energi er summen av varme tilført og arbeid utført på systemet: <math>dU = \partial q + \partial w</math>

For kvasi-statiske prosesser gjelder også: <math>\partial w = -pdV</math>, <math>dS = \frac{\partial q}{T}</math>

Den siste likningen kalles ofte den termodynamiske definisjonen på entropi.

===Kapittel 8: Laboratoriebetingelser og frie energier===
2 hovedtyper fri energi:
* Helmholtz fri energi: F = U - TS
* Gibbs fri energi: G = H - TS

Akkurat som maksimering av entropien er en betingelse for likevekt, er også minimalisering av fri energi det.

H er entalpi som er summen av indre egergi og volum/trykk-arbeid:
<math>H = H\left(S, p, N\right) = U + pV dH = dU + pdV + Vdp</math>

Her følger en oversikt over fundamentale funskjoner hva likevekt angår:

{| class="wikitable"
|-
! Funksjon
! Ved likevekt
! Fundamental likning
! Definisjon
|-
| U(S,V,N)
| min
| <math>dU = TdS - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
|
|-
| S(U,V,N)
| maks
| <math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_j \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>
|
|-
| H(S,p,N)
| min
| <math>dH = TdS + VdP - \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| H = U + pV
|-
| F(T,V,N)
| min
| <math>dF = -SdT - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| F = U - TS
|-
| G(T,p,N)
| min
| <math>dG = -SdT + Vdp + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| G = H - TS
|-
|}

Varmekapasitet ved konstant volum:

<math>C_V = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_V = \left(\frac{\partial U}{\partial T}\right)_V = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_V</math>

Varmekapasitet ved konstant trykk:

<math>C_p = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_p = \left(\frac{\partial H}{\partial T}\right)_p = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_p</math>

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TKJ4215 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/v11/?emnekode=TKJ4215-1 Timeplan V11]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 4. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

TKJ4215 - Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi

2011-06-02T16:43:10Z

Vegarot: /* Notater fra Boka */

{{Infobox
|Statistisk termodynamikk i kjemi og biologi
|*Faglærer: Per Olof Åstrand
*Stud.ass.: ???
*Vurderingsform: Skriftlig eksamen
*Eksamensdato: 06.06.2011
*Pensum:
**K. A. Dill & S. Bromberg, Molecular Driving Forces: Statistical Thermodynamics in Chemistry and Biology, Garland Science, 2003.
}}

{{Infobox
|Øvingsopplegg vår 2011
|* ???
}}

Statistisk termodynamikk (også kjent som statistisk mekanikk) tar som mål å forklare mye av termodynamikken ut fra statistiske grunnprinsipp. Faget kan bli forstått som et matematisk modelleringsfag for fysiske problemstillinger innen nanoteknologi, fysikk og kjemi. Statistisk termodynamikk blir undervist i 4. semester.

== Faglig ==
=== Statistikk ===
Dersom <math>N</math> objekter skal ordnes blir antall mulige ordninger <math>N!</math> dersom partiklene er distinkte, altså at de kan skilles fra hverandre, eller <math>\frac{N!}{n_1!\cdot n_2!\cdot ... \cdot n_i!}</math>, dersom hver av de <math>n_i</math> kategoriene er distinkt fra de andre <math>n_{i-1}</math> kategoriene, men objektene i hver kategori ikke er distinkte.

For ''n'' ikke distinkte partikler som kan fordeles i ''N'' tilstander blir antall mulige konfigurasjoner da <math>\frac{N!}{n!\cdot (N-n)!}</math>

=== Ensembler ===
Hvordan skal man vite hvilke variabler som er frie og hvilke som er avhengig for en gitt termodynamisk funksjon? Med hvilke forbehold er variabler definert? Svaret ligger i hvilke ensembler som brukes.

Termodynamiske variabler kommer i to hovedvarianter: ekstensive og intensive. De ekstensive variablene er lik summen av variablene for delsystemer, f.eks. er volumet til et system satt sammen av delsystemer A og B lik volumet av A pluss volumet av B. Dette er ikke tilfellet for f.eks. temperatur, som er en intensiv variabel.

Det er to ensembler som defineres kun ut i fra de ekstensive variablene: <math>U(S,V,N)</math> og <math>S(U,V,N)</math>. Disse ensemblene (altså (S,V,N) og (U,V,N) ensamblene) definerer enkle termodynamiske system fullstendig, og differensialformene av disse angir alle endringer som kan skje i systemene. Dette gjør også F(T,V,N), H(S,p,N) og G(T,p,N), men disse inneholder kombinasjoner av intensive og ekstensive variabler.

Termodynamikken er definert ut i fra den indre energien, der det er entropien S, volumet V og antall partikler N som er de frie variablene. Denne kan defineres på differensialform:

<math>dU=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N} dS+\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N}dV+\left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} dN_j</math>

Legg merke til to ting her: det ene er at ingen relasjoner har blitt definert, man har kun sagt at den indre energien er en funksjon av kun ekstensive variabler, og at den dermed er homogen (se [http://en.wikipedia.org/wiki/Homogeneous_function]). Derfor må de andre ensemblene (bortsett fra S(U,V,N)) defineres ut i fra denne. Det andre som er viktig er at det blir gjort [http://en.wikipedia.org/wiki/Partial_differential partielle derivasjoner], der man deriverer med hensyn på en variabler og holder de andre som konstante. Dermed kan vi definere de intensive variablene slik:

<math>T=\left(\frac{\partial U}{\partial S}\right)_{V,N}, p = -\left(\frac{\partial U}{\partial V}\right)_{S,N},\mu_j = \left(\frac{\partial U}{\partial N_j}\right)_{S,V} . </math>

Legg merke til betingelsene for at hver skal gjelde. Ved bruk av Maxwell-relasjoner vil disse betingelsene endre seg grunnet partiell derivasjon med hensyn på andre variabler, men tankegangen er den samme.

==Notater fra Boka==
===Mikrokompendier===
Det anbefales at den enkelte student lager sitt eget mikrokompendium for medbringing til eksamen - da denne er en åpen bok eksamen. Et eksempel på utførelse av slike kan man - dersom man er medlem av timini finne i Timinis interne fildatabase, eller ved å kikke her: [https://www.timini.no/documents/document/48326 Vegars Stat-term formel og konseptark] som inneholder sammendrag av flere viktige konsepter og formler fra de fleste av kapitlene som var pensum i vårsemesteret 2011.
===Andre notater===
'''Dette er tilpassa fra notatene som Dag Håkon la ut på forumet.'''
===Kapittel 1: Prinsipper i sannsynlighet===
Dette kapittelet er en innføring i enkel sannsynlighetsregning som brukes når man regner på
entropi på mikronivå.

Definisjonen av sannsynlighet: <math> p_A = \left(\frac{n_A}{N}\right)</math>

Antallet måter man kan velge ut n av N på: <math>W(n,N) = \frac{N!}{n! (N-n)!}</math>

dette kalles også multiplisiteten i termodynamikken.

Videre går kapittelet gjennom sannsylighetsregning som forventes å kunne fra [[TMA4245]].

===Kapittel 2: Bunn- og toppunktsanalyse – forutsi likevekt ===
For å minimere eller maksimere en variabel i en termodynamisk funksjon bruker man ofte
derivasjon. Dette eksemplifiseres i dette kapitlet.

===Kapittel 3: Varme, arbeid og energi ===
”Varme strømmer mot å maksimere entropien”

Kinetisk energi til et legeme med fart v og masse m: <math>K = \frac{1}{2}mv^2</math>

Loven om konservering av energi: <math> E_{kin} + E_{pot} = E_{tot} = konstant </math>

Termisk vs. kinetisk energi for et gassmolekyl: <math>\frac{3}{2}k_B T = \frac{m\langle v^2\rangle}{2}</math>

===Kapittel 4: Matematiske verktøy: Rekker og tilnærminger===
Mange av konvergensene for rekker finner man i Rottmann, og forklaring på Taylor-rekker
finnes på side 53 i boka. I dette faget kan ofte Stirlings approksimasjon være nyttig:

<math>n! = \sqrt{2\pi n}\left(\frac{n}{e}\right)^n</math>

Det er en konvensjon at når ''n'' er større enn 10, kan Stirlings formel forenkles til:

<math>n!=\left (\frac{n}{e} \right )^n</math>

Det er denne formen som brukes i alle forenklingene senere i kapitlene, da ''n'' i alle reelle system vil være veldig mye høyere enn 10.

===Kapittel 5: Matematiske verktøy: Flervariabel kalkulus===
For at en punkt skal være et ektrempunkt i en flervariabel funksjon, må alle partiellderiverte
være lik 0.

Ofte er det i tillegg til funksjonen vi skal regne på en betingelsesfunksjon, for å regne med
dette er Lagranges multiplikatormetode nyttig:

<math>\left(\frac{\partial f}{\partial x}\right)_y = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial x}\right)_y</math> , <math>\left(\frac{\partial f}{\partial y}\right)_x = \lambda \left(\frac{\partial g}{\partial y}\right)_x</math>

Eulers resiproke sammenheng: <math>\left(\frac{\partial^2 f}{\partial x \partial y}\right) = \left(\frac{\partial^2 f}{\partial y \partial x}\right)</math>

Kjerneregel og partiellderivasjon forventes å kunne fra [[TMA4105]].

===Kapittel 6: Entropi og Boltzmann-loven===
<math>S = k_B \ln{W}</math>

hvor W er multiplisiteten.

Når man regner med multiplisiteter kan det lønne seg å bruke Stirlings approksimasjon.

Entropi er såkalt uorden i systemet, som er proporsjonal med antallet tilstander systemet kan
være i. Å regne på entropi kan sammenliknes med å regne på sannsynligheter. For å regne å
entropiendringer bruker man Boltzmanns distribusjonslov: <math>p_i^* = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{\sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}} = \frac{e^{-\beta \epsilon_i}}{q}</math>

Hvor q er partisjonsfunskjonen, som er summen av alle tilstander tilgjengelig for systemet under de gitte forutsetninger.

<math>q = \sum_{i=1}^t e^{-\beta \epsilon_i}</math>

===Kapittel 7: Termodynamiske drivkrefter===
I termodynamikken snakker man ofte om termodyamiske systemer, disse er definert som ulike typer listet opp på side 106 i boka.

Variabler i et system kan deles i intensive og ekstensive. En intensiv variabel er uavhengige av størrelsen på systemet, for eksempel temperatur. Temperaturen dobles IKKE når to like varme legoklosser settes sammen. En ekstensiv variabel er avhengig av størrelsen på systemet, for eksempel er antallet molekyler i to legoklosser satt sammen lik summen av molekylene i de to klossene.

Den fundamentale termodynamiske likingen for energi: <math>U = U\left(S,V,N\right)</math>

Såkalte fundamentallikinger kan skrives på derivatform, som for eksempel:

<math>dU = TdS - pdV + \sum_{j=1}^M \mu_j dN_j</math>

Ved å gjøre om på derivatformer og vet å bruke definisjoner på variabler kan man komme fram til andre fundamentallikninger på diffrensialform, for eksempel for entropi:

<math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_{j=1}^M \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>

Ved å se på de matematiske definisjonene på temperatur, trykk og kjemisk potensial kan man si:
* 1/T gir tendensen til varmestrøm
* p/T gir tendensen for volumendring
* μ/T gir tendensen for utveksling av stoff
For at et system skal være i likevekt må dS=0 være oppfylt.
En kvasi-statisk prosess er en prosess som er så treg at verken tid eller hastighet spiller noen rolle. I en slik prosess er arbeidet utført ved konstant trykk og en volumendring fra Vi til Vf gitt ved:

<math>w = -\int_{V_a}^{V_b} p_{ext} dV = -p_{ext}\left(V_B - V_A\right)</math>

Termodynamikkens første lov; Endring i energi er summen av varme tilført og arbeid utført på systemet: <math>dU = \partial q + \partial w</math>

For kvasi-statiske prosesser gjelder også: <math>\partial w = -pdV</math>, <math>dS = \frac{\partial q}{T}</math>

Den siste likningen kalles ofte den termodynamiske definisjonen på entropi.

===Kapittel 8: Laboratoriebetingelser og frie energier===
2 hovedtyper fri energi:
* Helmholtz fri energi: F = U - TS
* Gibbs fri energi: G = H - TS

Akkurat som maksimering av entropien er en betingelse for likevekt, er også minimalisering av fri energi det.

H er entalpi som er summen av indre egergi og volum/trykk-arbeid:
<math>H = H\left(S, p, N\right) = U + pV dH = dU + pdV + Vdp</math>

Her følger en oversikt over fundamentale funskjoner hva likevekt angår:

{| class="wikitable"
|-
! Funksjon
! Ved likevekt
! Fundamental likning
! Definisjon
|-
| U(S,V,N)
| min
| <math>dU = TdS - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
|
|-
| S(U,V,N)
| maks
| <math>dS = \left(\frac{1}{T}\right)dU + \left(\frac{p}{T}\right)dV - \sum_j \left(\frac{\mu_j}{T}\right) dN_j</math>
|
|-
| H(S,p,N)
| min
| <math>dH = TdS + VdP - \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| H = U + pV
|-
| F(T,V,N)
| min
| <math>dF = -SdT - pdV + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| F = U - TS
|-
| G(T,p,N)
| min
| <math>dG = -SdT + Vdp + \sum_j \left(\mu_j dN_j\right)</math>
| G = H - TS
|-
|}

Varmekapasitet ved konstant volum:

<math>C_V = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_V = \left(\frac{\partial U}{\partial T}\right)_V = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_V</math>

Varmekapasitet ved konstant trykk:

<math>C_p = \left(\frac{\partial q}{\partial T}\right)_p = \left(\frac{\partial H}{\partial T}\right)_p = T \left(\frac{\partial S}{\partial T}\right)_p</math>

== Eksterne linker ==

*[http://www.ntnu.no/studier/emner/TKJ4215 NTNUs fagbeskrivelse]
*[http://www.ntnu.no/studieinformasjon/timeplan/v11/?emnekode=TKJ4215-1 Timeplan V11]

[[Kategori:Obligatoriske emner]]
[[Kategori:Fag 4. semester]]
[[Kategori:Fag 5. semester]]
[[Kategori:Fag]]

Fil:Timinitikz.png

2011-03-10T10:41:13Z

Vegarot:

Timini logoen tegnet i tikz av Vegar Ottesen, Mars, 2011. Hvem som tegnet timini logoen FØRST vet ikke forfatteren av denne teksten, men det var ikke Vegar Ottesen. Vegar Ottesen har kun reprodusert logoen vha. tikz i LaTeX.

Kode:
<pre>
\definecolor{timini}{RGB}{46,104,165}

\def\radie{0.48cm}
\def\fargeEN{timini!70}
\def\fargeTO{timini}
\def\StorKuleEN{(10.5,12)}
\def\StorKuleTO{(14.5,13.5)}

\begin{tikzpicture}[scale=.8]
\def\timinixone{1,2,3,6,7,8}

\def\timinixthreetoseven{2,3,5,6,9,10}
\def\timiniythreetonine{3,4,5,6,7,8,9}
\foreach \x in \timinixthreetoseven
\foreach \y in \timiniythreetonine
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\x,\y) circle (\radie);
%\circleONE{\x,\y}
\foreach \x in \timinixone
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\x,11) circle (\radie);
\foreach \x in {1,2,3,5,6,7,8,9}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\x,10) circle (\radie);
\foreach \x in {2,3,5,6,7,8,9,10}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\x,2) circle (\radie);
\foreach \x in {2,3,6,7,8,9}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\x,1) circle (\radie);
\draw[line width=1.5mm, color=\fargeEN] (10,9) -- \StorKuleTO -- \StorKuleEN -- (9,10) -- (10,9);

\draw[color=\fargeTO,fill=\fargeTO] \StorKuleEN circle (2*\radie);
\draw[color=\fargeTO,fill=\fargeTO] \StorKuleTO circle (3.5*\radie);
%\draw[help lines] (0,0) grid (20,15);

%minustegn
\def\minusstart{10.5}
\foreach \x in {0.5,1,1.5,2}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\minusstart+\x,7.7) circle (\radie/2) (\minusstart+\x,8.2) circle (\radie/2);

%Nitall
\foreach \x in {1}
\foreach \y in {3,4,5,8,9,10,11}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\minusstart+2.5+\x/2,5+\y/2) circle (\radie/2);% (\minusstart+2+\x,\) circle (\radie/2);
\foreach \x in {2}
\foreach \y in {2,3,4,5,7,8,9,10,11,12}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\minusstart+2.5+\x/2,5+\y/2) circle (\radie/2);% (\minusstart+2+\x,\) circle (\radie/2);
\foreach \x in {3,4}
\foreach \y in {2,3,8,7,11,12}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\minusstart+2.5+\x/2,5+\y/2) circle (\radie/2);% (\minusstart+2+\x,\) circle (\radie/2);

\foreach \x in {5}
\foreach \y in {2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\minusstart+2.5+\x/2,5+\y/2) circle (\radie/2);% (\minusstart+2+\x,\) circle (\radie/2);

\foreach \x in {6}
\foreach \y in {3,4,5,6,7,8,9,10,11}
\draw[color=\fargeEN,fill=\fargeEN] (\minusstart+2.5+\x/2,5+\y/2) circle (\radie/2);% (\minusstart+2+\x,\) circle (\radie/2);

\end{tikzpicture}
</pre>

LaTeX

2011-03-04T13:03:56Z

Vegarot: /* Hyperlenker */ Lagt inn parametre for hyperref

LaTeX

2011-03-04T13:01:29Z

Vegarot: /* Hyperlenker */

LaTeX

2011-03-04T12:55:05Z

Vegarot: /* Sitering */

LaTeX

2011-03-04T12:53:48Z

Vegarot: /* Sitering */ Lagt inn informasjon om natbib og nocite